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- EMDB-27280: Human PRPS1 with Phosphate; Filament Interface -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-27280
タイトルHuman PRPS1 with Phosphate; Filament Interface
マップデータHuman PRPS1 with Phosphate; Interface Centered half 2
試料
  • 複合体: Filament interface of phosphoribosyl pyrophosphate synthetase 1 with phosphate
    • タンパク質・ペプチド: Ribose-phosphate pyrophosphokinase 1
  • リガンド: PHOSPHATE ION
キーワードphosphoribosyl pyrophosphate synthetase / phosphate activator / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


5-Phosphoribose 1-diphosphate biosynthesis / hypoxanthine biosynthetic process / ribonucleoside monophosphate biosynthetic process / ribose phosphate diphosphokinase complex / ribose-phosphate diphosphokinase / ribose phosphate diphosphokinase activity / urate biosynthetic process / 5-phosphoribose 1-diphosphate biosynthetic process / pyrimidine nucleotide biosynthetic process / purine nucleotide biosynthetic process ...5-Phosphoribose 1-diphosphate biosynthesis / hypoxanthine biosynthetic process / ribonucleoside monophosphate biosynthetic process / ribose phosphate diphosphokinase complex / ribose-phosphate diphosphokinase / ribose phosphate diphosphokinase activity / urate biosynthetic process / 5-phosphoribose 1-diphosphate biosynthetic process / pyrimidine nucleotide biosynthetic process / purine nucleotide biosynthetic process / purine nucleobase metabolic process / kinase activity / nervous system development / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / ATP binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Phosphoribosyl pyrophosphate synthetase, conserved site / Phosphoribosyl pyrophosphate synthase signature. / Ribose-phosphate pyrophosphokinase, bacterial-type / Phosphoribosyl synthetase-associated domain / N-terminal domain of ribose phosphate pyrophosphokinase / Ribose-phosphate pyrophosphokinase / Ribose-phosphate pyrophosphokinase, N-terminal domain / N-terminal domain of ribose phosphate pyrophosphokinase / Phosphoribosyltransferase-like / Phosphoribosyltransferase domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribose-phosphate pyrophosphokinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Hvorecny KL / Kollman JM
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)F32AI145111 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM118396 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2023
タイトル: Human PRPS1 filaments stabilize allosteric sites to regulate activity.
著者: Kelli L Hvorecny / Kenzee Hargett / Joel D Quispe / Justin M Kollman /
要旨: The universally conserved enzyme phosphoribosyl pyrophosphate synthetase (PRPS) assembles filaments in evolutionarily diverse organisms. PRPS is a key regulator of nucleotide metabolism, and ...The universally conserved enzyme phosphoribosyl pyrophosphate synthetase (PRPS) assembles filaments in evolutionarily diverse organisms. PRPS is a key regulator of nucleotide metabolism, and mutations in the human enzyme PRPS1 lead to a spectrum of diseases. Here we determine structures of human PRPS1 filaments in active and inhibited states, with fixed assembly contacts accommodating both conformations. The conserved assembly interface stabilizes the binding site for the essential activator phosphate, increasing activity in the filament. Some disease mutations alter assembly, supporting the link between filament stability and activity. Structures of active PRPS1 filaments turning over substrate also reveal coupling of catalysis in one active site with product release in an adjacent site. PRPS1 filaments therefore provide an additional layer of allosteric control, conserved throughout evolution, with likely impact on metabolic homeostasis. Stabilization of allosteric binding sites by polymerization adds to the growing diversity of assembly-based enzyme regulatory mechanisms.
履歴
登録2022年6月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年2月15日-
マップ公開2023年2月15日-
更新2024年6月12日-
現状2024年6月12日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_27280.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_27280.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 87.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Human PRPS1 with Phosphate; Interface Centered half 2
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.15 Å/pix.
x 284 pix.
= 325.18 Å		1.15 Å/pix.
x 284 pix.
= 325.18 Å		1.15 Å/pix.
x 284 pix.
= 325.18 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.145 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.0
最小 - 最大-7.797441 - 11.875885
平均 (標準偏差)-0.0000000000007 (±0.28023538)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ284284284
Spacing284284284
セルA=B=C: 325.18 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Human PRPS1 with Phosphate; Interface Centered half 1

ファイルemd_27280_half_map_1.map
注釈Human PRPS1 with Phosphate; Interface Centered half 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Human PRPS1 with Phosphate; Interface Centered half 2

ファイルemd_27280_half_map_2.map
注釈Human PRPS1 with Phosphate; Interface Centered half 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Filament interface of phosphoribosyl pyrophosphate synthetase 1 w...

全体名称: Filament interface of phosphoribosyl pyrophosphate synthetase 1 with phosphate
要素
  • 複合体: Filament interface of phosphoribosyl pyrophosphate synthetase 1 with phosphate
    • タンパク質・ペプチド: Ribose-phosphate pyrophosphokinase 1
  • リガンド: PHOSPHATE ION

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超分子 #1: Filament interface of phosphoribosyl pyrophosphate synthetase 1 w...

超分子名称: Filament interface of phosphoribosyl pyrophosphate synthetase 1 with phosphate
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
詳細: Six copies of PRPS1 assemble to form a hexamer; hexamers assembly linearly to form filaments.
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Ribose-phosphate pyrophosphokinase 1

分子名称: Ribose-phosphate pyrophosphokinase 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ribose-phosphate diphosphokinase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 34.879238 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MPNIKIFSGS SHQDLSQKIA DRLGLELGKV VTKKFSNQET CVEIGESVRG EDVYIVQSGC GEINDNLMEL LIMINACKIA SASRVTAVI PCFPYARQDK KDKSRAPISA KLVANMLSVA GADHIITMDL HASQIQGFFD IPVDNLYAEP AVLKWIRENI S EWRNCTIV ...文字列:
MPNIKIFSGS SHQDLSQKIA DRLGLELGKV VTKKFSNQET CVEIGESVRG EDVYIVQSGC GEINDNLMEL LIMINACKIA SASRVTAVI PCFPYARQDK KDKSRAPISA KLVANMLSVA GADHIITMDL HASQIQGFFD IPVDNLYAEP AVLKWIRENI S EWRNCTIV SPDAGGAKRV TSIADRLNVD FALIHKERKK ANEVDRMVLV GDVKDRVAIL VDDMADTCGT ICHAADKLLS AG ATRVYAI LTHGIFSGPA ISRINNACFE AVVVTNTIPQ EDKMKHCSKI QVIDISMILA EAIRRTHNGE SVSYLFSHVP L

UniProtKB: Ribose-phosphate pyrophosphokinase 1

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分子 #2: PHOSPHATE ION

分子名称: PHOSPHATE ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 24 / 式: PO4
分子量理論値: 94.971 Da
Chemical component information

ChemComp-PO4:
PHOSPHATE ION / ホスファ-ト

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.6
グリッドモデル: C-flat / 材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: HOMEMADE PLUNGER

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.75 µm

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: D3 (2回x3回 2面回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: PHENIX (ver. 1.18) / 使用した粒子像数: 158965
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-8dbd:
Human PRPS1 with Phosphate; Filament Interface

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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