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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | Human DNA polymerase-alpha/primase elongation complex II bound to primer/template | |||||||||
![]() | Unsharpened and flipped map | |||||||||
![]() |
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![]() | DNA replication / human DNA polymerase alpha/primase / human primosome / elongation complex / REPLICATION | |||||||||
機能・相同性 | ![]() positive regulation of DNA primase activity / DNA primase AEP / ribonucleotide binding / DNA replication initiation / DNA/RNA hybrid binding / Telomere C-strand synthesis initiation / Inhibition of replication initiation of damaged DNA by RB1/E2F1 / alpha DNA polymerase:primase complex / Polymerase switching / regulation of type I interferon production ...positive regulation of DNA primase activity / DNA primase AEP / ribonucleotide binding / DNA replication initiation / DNA/RNA hybrid binding / Telomere C-strand synthesis initiation / Inhibition of replication initiation of damaged DNA by RB1/E2F1 / alpha DNA polymerase:primase complex / Polymerase switching / regulation of type I interferon production / Processive synthesis on the lagging strand / DNA primase activity / Removal of the Flap Intermediate / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / lagging strand elongation / DNA replication, synthesis of primer / mitotic DNA replication initiation / DNA strand elongation involved in DNA replication / DNA synthesis involved in DNA repair / G1/S-Specific Transcription / leading strand elongation / DNA replication origin binding / Activation of the pre-replicative complex / DNA replication initiation / Defective pyroptosis / nuclear matrix / double-strand break repair via nonhomologous end joining / protein import into nucleus / nuclear envelope / single-stranded DNA binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / DNA replication / DNA-directed DNA polymerase / DNA-directed DNA polymerase activity / DNA repair / nucleotide binding / chromatin binding / chromatin / nucleolus / protein kinase binding / magnesium ion binding / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / membrane / nucleus / metal ion binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.59 Å | |||||||||
![]() | He Q / Baranovskiy A / Lim C / Tahirov T | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structures of human primosome elongation complexes. 著者: Qixiang He / Andrey G Baranovskiy / Lucia M Morstadt / Alisa E Lisova / Nigar D Babayeva / Benjamin L Lusk / Ci Ji Lim / Tahir H Tahirov / ![]() 要旨: The synthesis of RNA-DNA primer by primosome requires coordination between primase and DNA polymerase α subunits, which is accompanied by unknown architectural rearrangements of multiple domains. ...The synthesis of RNA-DNA primer by primosome requires coordination between primase and DNA polymerase α subunits, which is accompanied by unknown architectural rearrangements of multiple domains. Using cryogenic electron microscopy, we solved a 3.6 Å human primosome structure caught at an early stage of RNA primer elongation with deoxynucleotides. The structure confirms a long-standing role of primase large subunit and reveals new insights into how primosome is limited to synthesizing short RNA-DNA primers. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 32.2 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 27.5 KB 27.5 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 11.7 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 120.2 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 8.6 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 59.4 MB 59.4 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 816.1 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 815.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 15.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 20.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 8d9dMC ![]() 8d96C C: 同じ文献を引用 ( M: このマップから作成された原子モデル |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||
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注釈 | Unsharpened and flipped map | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.12 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: Half map B
ファイル | emd_27258_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Half map B | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half map A
ファイル | emd_27258_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Half map A | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
+全体 : Elongation complex II of human DNA polymerase alpha/primase bound...
+超分子 #1: Elongation complex II of human DNA polymerase alpha/primase bound...
+分子 #1: DNA primase small subunit
+分子 #2: DNA primase large subunit
+分子 #3: DNA polymerase alpha catalytic subunit
+分子 #4: DNA polymerase alpha subunit B
+分子 #5: DNA/RNA (5'-D(*(GTP))-R(P*GP*CP*GP*GP*CP*AP*CP*G)-D(P*AP*CP*C)-3')
+分子 #6: DNA (5'-D(*AP*TP*GP*GP*TP*CP*GP*TP*GP*CP*CP*GP*CP*CP*AP*AP*TP*AP*...
+分子 #7: ZINC ION
+分子 #8: IRON/SULFUR CLUSTER
+分子 #9: MAGNESIUM ION
+分子 #10: 2'-DEOXYADENOSINE 5'-TRIPHOSPHATE
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 6 mg/mL | ||||||||||||||||||
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緩衝液 | pH: 7.5 構成要素:
詳細: CHAPSO is made fresh at 80 mM before added to the sample at a final concentration of 4-8 mM immediately before vitrification. | ||||||||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV | ||||||||||||||||||
詳細 | This sample was monodisperse |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 13243 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
-原子モデル構築 1
初期モデル |
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精密化 | プロトコル: RIGID BODY FIT | ||||||||||
得られたモデル | ![]() PDB-8d9d: |