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万見
- EMDB-2699: VipA/VipB, contractile sheath of the type VI secretion system -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2699
タイトルVipA/VipB, contractile sheath of the type VI secretion system
マップデータStructure of the native helical assembly isolated from Vibrio cholerae
試料
  • 試料: Native VipA/B sheath purified from Vibrio cholerae
  • タンパク質・ペプチド: VipA
  • タンパク質・ペプチド: VipB
キーワードVipA / VipB / Vibrio / T6SS / cryo-EM / sheath
機能・相同性Type VI secretion system TssC-like / TssC1, N-terminal / TssC1, C-terminal / EvpB/VC_A0108, tail sheath N-terminal domain / EvpB/VC_A0108, tail sheath gpW/gp25-like domain / Type VI secretion system sheath protein TssB1 / Type VI secretion system, VipA, VC_A0107 or Hcp2 / Type VI secretion system contractile sheath large subunit / Type VI secretion system contractile sheath small subunit
機能・相同性情報
生物種Vibrio cholerae O1 biovar El Tor str. N16961 (コレラ菌)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Kudryashev M / Wang R / Brackmann M / Scherer S / Maier T / DiMaio F / Baker D / Stahlberg H / Egelman EH / Basler M
引用ジャーナル: Cell / 年: 2015
タイトル: Structure of the type VI secretion system contractile sheath.
著者: Mikhail Kudryashev / Ray Yu-Ruei Wang / Maximilian Brackmann / Sebastian Scherer / Timm Maier / David Baker / Frank DiMaio / Henning Stahlberg / Edward H Egelman / Marek Basler /
要旨: Bacteria use rapid contraction of a long sheath of the type VI secretion system (T6SS) to deliver effectors into a target cell. Here, we present an atomic-resolution structure of a native contracted ...Bacteria use rapid contraction of a long sheath of the type VI secretion system (T6SS) to deliver effectors into a target cell. Here, we present an atomic-resolution structure of a native contracted Vibrio cholerae sheath determined by cryo-electron microscopy. The sheath subunits, composed of tightly interacting proteins VipA and VipB, assemble into a six-start helix. The helix is stabilized by a core domain assembled from four β strands donated by one VipA and two VipB molecules. The fold of inner and middle layers is conserved between T6SS and phage sheaths. However, the structure of the outer layer is distinct and suggests a mechanism of interaction of the bacterial sheath with an accessory ATPase, ClpV, that facilitates multiple rounds of effector delivery. Our results provide a mechanistic insight into assembly of contractile nanomachines that bacteria and phages use to translocate macromolecules across membranes.
履歴
登録2014年7月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2014年7月9日-
マップ公開2015年3月4日-
更新2016年2月17日-
現状2016年2月17日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 120
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 120
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3j9g
  • 表面レベル: 120
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3j9g
  • 表面レベル: 120
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

image2699.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2699.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 268.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Structure of the native helical assembly isolated from Vibrio cholerae
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.5 Å
密度
表面レベル登録者による: 120.0 / ムービー #1: 120
最小 - 最大-553.858886719999987 - 760.908996580000007
平均 (標準偏差)-99.09090424 (±111.769683839999999)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-300-300-99
サイズ600600200
Spacing600600200
セルA: 300.0 Å / B: 300.0 Å / C: 100.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.50.50.5
M x/y/z600600200
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z300.000300.000100.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-180-180-179
NX/NY/NZ360360360
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-300-300-99
NC/NR/NS600600200
D min/max/mean-553.859760.909-99.091

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Native VipA/B sheath purified from Vibrio cholerae

全体名称: Native VipA/B sheath purified from Vibrio cholerae
要素
  • 試料: Native VipA/B sheath purified from Vibrio cholerae
  • タンパク質・ペプチド: VipA
  • タンパク質・ペプチド: VipB

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超分子 #1000: Native VipA/B sheath purified from Vibrio cholerae

超分子名称: Native VipA/B sheath purified from Vibrio cholerae / タイプ: sample / ID: 1000
集合状態: heterodimer of VipA and VipB assembled in a helix
Number unique components: 2

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分子 #1: VipA

分子名称: VipA / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 集合状態: helix built of heterodimers / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Vibrio cholerae O1 biovar El Tor str. N16961 (コレラ菌)
株: N16961 / 細胞中の位置: cytoplasm
分子量理論値: 74 KDa
配列UniProtKB: Type VI secretion system contractile sheath large subunit

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分子 #2: VipB

分子名称: VipB / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 集合状態: helix built of heterodimers / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Vibrio cholerae O1 biovar El Tor str. N16961 (コレラ菌)
株: N16961 / 細胞中の位置: cytoplasm
分子量理論値: 74 KDa
配列UniProtKB: Type VI secretion system contractile sheath large subunit

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態helical array

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試料調製

濃度0.1 mg/mL
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: PBS
グリッド詳細: Quantifoil holey carbon grids
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 手法: Blot for 1.5 seconds before plunging
詳細native polymer

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
アライメント法Legacy - 非点収差: Was corrected manually at high magnification
Legacy - Electron beam tilt params: 0
日付2013年11月15日
撮影カテゴリ: CCD / フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 (4k x 4k) / 実像数: 72 / 平均電子線量: 30 e/Å2
詳細: Images were collected in dose fractionation mode and further aligned by Li and Cheng's algorithm in real time using the 2dx_automator
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 29000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.4 µm / 倍率（公称値）: 29000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
Tilt angle min: -5 / Tilt angle max: 5
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細We used Iterative Helical Real Space Reconstruction methodology(IHRSR)
最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 21.8 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 29.4 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C6 (6回回転対称)
アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: OTHER
ソフトウェア - 名称: 2dx_automator, Ctffind, Helixboxer, IHRSR/Spider
詳細: Resolution was detected by Resmap, it varied from 3.2 A in well ordered parts till 5 A outside of the helix.
CTF補正詳細: Ctffind for each micrograph

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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