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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | G. haemolysans IgA1 protease | |||||||||
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![]() | protease / IMMUNE SYSTEM | |||||||||
機能・相同性 | ![]() serine-type peptidase activity / metalloendopeptidase activity / proteolysis / zinc ion binding / extracellular region / membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.28 Å | |||||||||
![]() | Eisenmesser EZ / Zheng H | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: A substrate-induced gating mechanism is conserved among Gram-positive IgA1 metalloproteases. 著者: Jasmina S Redzic / Jeremy Rahkola / Norman Tran / Todd Holyoak / Eunjeong Lee / Antonio Javier Martín-Galiano / Nancy Meyer / Hongjin Zheng / Elan Eisenmesser / ![]() ![]() ![]() 要旨: The mucosal adaptive immune response is dependent on the production of IgA antibodies and particularly IgA1, yet opportunistic bacteria have evolved mechanisms to specifically block this response by ...The mucosal adaptive immune response is dependent on the production of IgA antibodies and particularly IgA1, yet opportunistic bacteria have evolved mechanisms to specifically block this response by producing IgA1 proteases (IgA1Ps). Our lab was the first to describe the structures of a metal-dependent IgA1P (metallo-IgA1P) produced from Gram-positive Streptococcus pneumoniae both in the absence and presence of its IgA1 substrate through cryo-EM single particle reconstructions. This prior study revealed an active-site gating mechanism reliant on substrate-induced conformational changes to the enzyme that begged the question of whether such a mechanism is conserved among the wider Gram-positive metallo-IgA1P subfamily of virulence factors. Here, we used cryo-EM to characterize the metallo-IgA1P of a more distantly related family member from Gemella haemolysans, an emerging opportunistic pathogen implicated in meningitis, endocarditis, and more recently bacteremia in the elderly. While the substrate-free structures of these two metallo-IgA1Ps exhibit differences in the relative starting positions of the domain responsible for gating substrate, the enzymes have similar domain orientations when bound to IgA1. Together with biochemical studies that indicate these metallo-IgA1Ps have similar binding affinities and activities, these data indicate that metallo-IgA1P binding requires the specific IgA1 substrate to open the enzymes for access to their active site and thus, largely conform to an "induced fit" model. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 167.9 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 16.2 KB 16.2 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 584.1 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 6.4 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 165 MB 165 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 14.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 17.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 7uvkMC ![]() 7uvlC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.83 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_26812_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_26812_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : Gemella haemolysans IgA protease apo
全体 | 名称: Gemella haemolysans IgA protease apo |
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要素 |
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-超分子 #1: Gemella haemolysans IgA protease apo
超分子 | 名称: Gemella haemolysans IgA protease apo / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
-分子 #1: IgA1 Protease
分子 | 名称: IgA1 Protease / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 246.235844 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: MRKYLEEKYN KFSLRKLTVG VCSMTIGSFF LVSTVQPEDY VVKAADNAIV HYKYVGEDNL TDKEKELIKK EVPSVVSSKE ETYYLVFKP TKTTQLNKLP NTGLNYGVGS MLLGGMLGLV VVVVAKGKNK SRKILSILLV TSLGATTLEL PARAMEDLQL S VYNMDYNL ...文字列: MRKYLEEKYN KFSLRKLTVG VCSMTIGSFF LVSTVQPEDY VVKAADNAIV HYKYVGEDNL TDKEKELIKK EVPSVVSSKE ETYYLVFKP TKTTQLNKLP NTGLNYGVGS MLLGGMLGLV VVVVAKGKNK SRKILSILLV TSLGATTLEL PARAMEDLQL S VYNMDYNL KVGDKLPEIS SIPGYSFVGF IKNEAETKKE NEEVKEQITS QQHNKKQPEL KENTDENVIE NKQENKTTLK IS DKKEDKK VIENINKKDE KKVQGVNTVN PQDEVLAGKL TKPELLYSDK IIETPLKYNQ IIESNDQLPE GTTRIKQQGK EGK KTEVIR MFTVEGKEVS RELISTKTEE PVSEIIEKGT KKAVSNVITK GQKLVKPAVE VKPEYTGVQA GAIVEPVKAE VPKE YTGVQ AGAIVEPAKV ETPKEYTGVQ AGAIVEPAKA EVSKEYTGVQ AGTIVEPAKA EVPKEYTGVQ AGAIVEPEKV EPQYG GVTS GALVKPEKIE APKEYTGVQA GAVVEPAKAE APKEYRGVQA GAIVEPEKIE SPKEYTGVQA GAVVEPAKAE VPKEYR GVQ AGAIVEPEKI ESPKEYTGEQ SGAIVEPEKV ETTKEYTGIQ AGALVEPEKV EAPKEYTGVQ AGAIVEPEKV EPPKEYT GV QAGAIVEPEK VEAPKEYTGK IEPLKTENPK PTVENNNTAE INNVPKNASA LLRMNFVKGN QVLSGTGSAT FIAPNVLL T VAHNFINNSA DNSTGEFIGD KSKNTYEWQT PDGQKGSFTS EDIHFYNKKD YPKGFIYDLA VITLPQSTRR QHANLVENY SKVNVNDKLN VYGYPRGEYA HLKDTTVEIE QKYANNTYGV QYQGGKAGMS GGGIFNSKGE VIGLHQNGAE NRSGGLILSP TQLDWIRSI IKGKEITPNY DALERHKDEK KDDIKEEKQV DKKLELRNIS NVELYTLENN KYRHVSSLSS VPTNPEAYFM K VKSENFKD VMLPVKSIES ARKDNQDVYK IVGQANDLIQ HENNITLENY TYYLPKTVNS ENGVYTSFKN LVDAMNINPY GT FRLGATM DAREVELSDG QESYINKEFS GKLIGENKGK YYAIYNLKKP LFKALSHATI QDLSIKEANV SSKEDAATIA KEA KNDTTI ANVHSSGVIA GERSIGGLIS QVTDSTISNS SFTGRITNTY DTTATYQIGG LVGKLSGVGA LIEKSISSID MATN ANTGD QVVGGVAGVV DKKATIRNSY VEGNLNNVKP FGKVGGVVGN LWDRETSEVS NSGNLTNVLS DVNVTNGNAI AGYDF NGIK ATNTYSNKNN KVVKVVQVDD EVLSKDSEEQ RGTVLENNIV LEKKIELVPK KNTKIEDFNF SSRYETDYKN LKDADV SRL RVYKNIEKLL PFYNRETIVK YGNLVDANNT LYTKDLVSVV PMKDKEVISD INKNKTSINK LLLHYSDNTS QTLDIKY LQ DFSKVAEYEI ANTKLIYTPN TLLHSYNNIV KAVLNDLKSV QYDSDAVRKV LDISSNIKLT ELYLDEQFTK TKANIEDS L SKLLSADAVI AENSNSIIDN YVIEKIKNNK EALLLGLTYL ERWYNFKYDN TSAKDLVLYH LDFFGKSNSS ALDNVIELG KSGFNNLLAK NNVITYNVLL SKNYGTEGLF KALEGYRKVF LPNVSNNDWF KTQSKAYIVE EKSTIPEVSS KQSKQGTEHS IGVYDRLTS PSWKYQSMVL PLLTLPEEKM IFMIANISTI GFGAYDRYRS SEYPKGDKLN RFVEENAQAA AKRFRDHYDY W YKILDKEN KEKLFRSVLV YDAFRFGNDT NKETQEANFE TNNPVIKNFF GPAGNNVVHN KHGAYATGDA FYYMAYRMLD KS GAVTYTH EMTHNSDREI YLGGYGRRSG LGPEFYAKGL LQAPDHSYDP TITINSVLKY DDSENSTRLQ IADPTQRFTN VED LHNYMH NMFDLIYTLE ILEGRAVAKL DYNEKNDLLR KIENIYKKDP DGNSVYATNA VRRLTSDEIK NLTSFDKLIE NDVI TRRGY IDQGEYERNG YHTINLFSPI YSALSSKIGT PGDLMGRRMA FELLAAKGYK EGMVPYISNQ YEKEAKDRGS KIRSY GKEI GLVTDDLVLE KVFNKKYGSW VEFKKDMYKE RVEQFSKLNR VSFFDPNGPW GRQKNVTVNN ISVLEKMIET AVREDA EDF TAQVYPDTNS RVLKLKKAIF KAYLDQTKDF RTSIFGGK UniProtKB: LPXTG-motif cell wall anchor domain protein |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 5 mg/mL | |||||||||
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緩衝液 | pH: 7.4 構成要素:
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凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TALOS ARCTICA |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 BASE (4k x 4k) 平均電子線量: 30.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: OTHER |
電子光学系 | 照射モード: OTHER / 撮影モード: OTHER / 最大 デフォーカス(公称値): 5.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.2 µm |
実験機器 | ![]() モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: PDB ENTRY PDBモデル - PDB ID: |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.28 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 443908 |
初期 角度割当 | タイプ: NOT APPLICABLE |
最終 角度割当 | タイプ: NOT APPLICABLE |