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- EMDB-26519: Human GATOR2 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-26519
タイトルHuman GATOR2 complex
マップデータCOMPOSITE MAP. Sharpened. C2-pseudosymmetric.
試料
  • 複合体: Human GATOR2
    • タンパク質・ペプチド: GATOR complex protein MIOS
    • タンパク質・ペプチド: GATOR complex protein WDR24
    • タンパク質・ペプチド: GATOR complex protein WDR59
    • タンパク質・ペプチド: Isoform B of Nucleoporin SEH1
    • タンパク質・ペプチド: Protein SEC13 homolog
    • タンパク質・ペプチド: Unknown
    • タンパク質・ペプチド: Unknown
  • リガンド: ZINC ION
機能・相同性
機能・相同性情報


GATOR2 complex / Seh1-associated complex / protein exit from endoplasmic reticulum / COPII-coated vesicle budding / COPII-coated vesicle cargo loading / nuclear pore outer ring / nuclear pore organization / COPII vesicle coat / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / Amino acids regulate mTORC1 ...GATOR2 complex / Seh1-associated complex / protein exit from endoplasmic reticulum / COPII-coated vesicle budding / COPII-coated vesicle cargo loading / nuclear pore outer ring / nuclear pore organization / COPII vesicle coat / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / Amino acids regulate mTORC1 / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Defective TPR may confer susceptibility towards thyroid papillary carcinoma (TPC) / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / SUMOylation of SUMOylation proteins / protein-containing complex localization / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / SUMOylation of RNA binding proteins / Nuclear import of Rev protein / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / tRNA processing in the nucleus / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / nucleocytoplasmic transport / COPII-mediated vesicle transport / Viral Messenger RNA Synthesis / mitotic metaphase chromosome alignment / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / Vpr-mediated nuclear import of PICs / cellular response to nutrient levels / SUMOylation of DNA replication proteins / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / positive regulation of TOR signaling / mRNA transport / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / nuclear pore / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / negative regulation of TORC1 signaling / positive regulation of TORC1 signaling / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / MHC class II antigen presentation / cellular response to amino acid starvation / SUMOylation of chromatin organization proteins / HCMV Late Events / regulation of autophagy / RHO GTPases Activate Formins / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / Transcriptional regulation by small RNAs / intracellular protein transport / ER to Golgi transport vesicle membrane / ISG15 antiviral mechanism / kinetochore / autophagy / HCMV Early Events / Separation of Sister Chromatids / protein import into nucleus / protein transport / cell junction / nuclear envelope / snRNP Assembly / defense response to Gram-positive bacterium / cell division / lysosomal membrane / intracellular membrane-bounded organelle / endoplasmic reticulum membrane / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / structural molecule activity / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
WDR59, modified RING finger, H2 subclass (C3H3C2-type) / WD repeat protein mio, zinc-ribbon like domain / GATOR complex protein WDR24 / MIOS/Sea4 / Zinc-ribbon like family / RWD domain / RWD domain profile. / RWD / Sec13/Seh1 family / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like ...WDR59, modified RING finger, H2 subclass (C3H3C2-type) / WD repeat protein mio, zinc-ribbon like domain / GATOR complex protein WDR24 / MIOS/Sea4 / Zinc-ribbon like family / RWD domain / RWD domain profile. / RWD / Sec13/Seh1 family / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein SEC13 homolog / GATOR complex protein WDR59 / Nucleoporin SEH1 / GATOR complex protein WDR24 / GATOR complex protein MIOS
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.66 Å
データ登録者Rogala KB / Valenstein ML / Lalgudi PV
資金援助 米国, 17件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)K99 CA255926 米国
Tuberous Sclerosis Association2018-F01 米国
Other privateCharles King Trust
Lustgarten Foundation 米国
Department of Defense (DOD, United States)TS200035 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32 GM007753 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)F30 CA228229 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)F31 CA180271 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)F31 GM121093 米国
Other privateKoch Institute Graduate Fellowship
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01 CA103866 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01 CA129105 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01 AI047389 米国
Department of Defense (DOD, United States)W81XWH-21-1-0260 米国
Other privateLeo Foundation
American Cancer Society 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2022
タイトル: Structure of the nutrient-sensing hub GATOR2.
著者: Max L Valenstein / Kacper B Rogala / Pranav V Lalgudi / Edward J Brignole / Xin Gu / Robert A Saxton / Lynne Chantranupong / Jonas Kolibius / Jan-Philipp Quast / David M Sabatini /
要旨: Mechanistic target of rapamycin complex 1 (mTORC1) controls growth by regulating anabolic and catabolic processes in response to environmental cues, including nutrients. Amino acids signal to mTORC1 ...Mechanistic target of rapamycin complex 1 (mTORC1) controls growth by regulating anabolic and catabolic processes in response to environmental cues, including nutrients. Amino acids signal to mTORC1 through the Rag GTPases, which are regulated by several protein complexes, including GATOR1 and GATOR2. GATOR2, which has five components (WDR24, MIOS, WDR59, SEH1L and SEC13), is required for amino acids to activate mTORC1 and interacts with the leucine and arginine sensors SESN2 and CASTOR1, respectively. Despite this central role in nutrient sensing, GATOR2 remains mysterious as its subunit stoichiometry, biochemical function and structure are unknown. Here we used cryo-electron microscopy to determine the three-dimensional structure of the human GATOR2 complex. We found that GATOR2 adopts a large (1.1 MDa), two-fold symmetric, cage-like architecture, supported by an octagonal scaffold and decorated with eight pairs of WD40 β-propellers. The scaffold contains two WDR24, four MIOS and two WDR59 subunits circularized via two distinct types of junction involving non-catalytic RING domains and α-solenoids. Integration of SEH1L and SEC13 into the scaffold through β-propeller blade donation stabilizes the GATOR2 complex and reveals an evolutionary relationship to the nuclear pore and membrane-coating complexes. The scaffold orients the WD40 β-propeller dimers, which mediate interactions with SESN2, CASTOR1 and GATOR1. Our work reveals the structure of an essential component of the nutrient-sensing machinery and provides a foundation for understanding the function of GATOR2 within the mTORC1 pathway.
履歴
登録2022年3月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年7月20日-
マップ公開2022年7月20日-
更新2022年8月3日-
現状2022年8月3日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_26519.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_26519.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈COMPOSITE MAP. Sharpened. C2-pseudosymmetric.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.0922 Å
密度
表面レベル登録者による: 3.0
最小 - 最大-8.325662 - 78.298676
平均 (標準偏差)0.02805115 (±1.4866972)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 419.40482 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

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マスク #4

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追加マップ: COMPOSITE MAP. Unsharpened. C2-pseudosymmetric. Used for the final...

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注釈COMPOSITE MAP. Unsharpened. C2-pseudosymmetric. Used for the final refinement.
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追加マップ: LOCAL MAP #4. Sharpened. From C2-symmetry expanded particles.

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注釈LOCAL MAP #4. Sharpened. From C2-symmetry expanded particles.
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注釈LOCAL MAP #5. Sharpened.
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追加マップ: LOCAL MAP #5. Unsharpened.

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注釈LOCAL MAP #5. Unsharpened.
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注釈GLOBAL MAP. Unsharpened. C2-symmetric.
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追加マップ: LOCAL MAP #2. Unsharpened. From C2-symmetry expanded particles.

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注釈LOCAL MAP #2. Unsharpened. From C2-symmetry expanded particles.
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注釈LOCAL MAP #1. Sharpened. From C2-symmetry expanded particles.
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追加マップ: LOCAL MAP #1. Unsharpened. From C2-symmetry expanded particles.

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注釈LOCAL MAP #1. Unsharpened. From C2-symmetry expanded particles.
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追加マップ: LOCAL MAP #2. Sharpened. From C2-symmetry expanded particles.

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注釈LOCAL MAP #2. Sharpened. From C2-symmetry expanded particles.
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追加マップ: LOCAL MAP #3. Unsharpened. From C2-symmetry expanded particles.

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注釈LOCAL MAP #3. Unsharpened. From C2-symmetry expanded particles.
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追加マップ: LOCAL MAP #4. Unsharpened. From C2-symmetry expanded particles.

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注釈LOCAL MAP #4. Unsharpened. From C2-symmetry expanded particles.
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ハーフマップ: GLOBAL HALF-MAP B. C2-symmetric.

ファイルemd_26519_half_map_1.map
注釈GLOBAL HALF-MAP B. C2-symmetric.
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ハーフマップ: GLOBAL HALF-MAP A. C2-symmetric.

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注釈GLOBAL HALF-MAP A. C2-symmetric.
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試料の構成要素

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全体 : Human GATOR2

全体名称: Human GATOR2
要素
  • 複合体: Human GATOR2
    • タンパク質・ペプチド: GATOR complex protein MIOS
    • タンパク質・ペプチド: GATOR complex protein WDR24
    • タンパク質・ペプチド: GATOR complex protein WDR59
    • タンパク質・ペプチド: Isoform B of Nucleoporin SEH1
    • タンパク質・ペプチド: Protein SEC13 homolog
    • タンパク質・ペプチド: Unknown
    • タンパク質・ペプチド: Unknown
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: Human GATOR2

超分子名称: Human GATOR2 / タイプ: complex / キメラ: Yes / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#7
詳細: Purified five-component GATOR2 complex via a Flag-tag on MIOS.
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換細胞: HEK-293T
分子量理論値: 1.1 MDa

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分子 #1: GATOR complex protein MIOS

分子名称: GATOR complex protein MIOS / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 100.633383 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MEMDYKDDDD KGGGGGASTM SGTKPDILWA PHHVDRFVVC DSELSLYHVE STVNSELKAG SLRLSEDSAA TLLSINSDTP YMKCVAWYL NYDPECLLAV GQANGRVVLT SLGQDHNSKF KDLIGKEFVP KHARQCNTLA WNPLDSNWLA AGLDKHRADF S VLIWDICS ...文字列:
MEMDYKDDDD KGGGGGASTM SGTKPDILWA PHHVDRFVVC DSELSLYHVE STVNSELKAG SLRLSEDSAA TLLSINSDTP YMKCVAWYL NYDPECLLAV GQANGRVVLT SLGQDHNSKF KDLIGKEFVP KHARQCNTLA WNPLDSNWLA AGLDKHRADF S VLIWDICS KYTPDIVPME KVKLSAGETE TTLLVTKPLY ELGQNDACLS LCWLPRDQKL LLAGMHRNLA IFDLRNTSQK MF VNTKAVQ GVTVDPYFHD RVASFYEGQV AIWDLRKFEK PVLTLTEQPK PLTKVAWCPT RTGLLATLTR DSNIIRLYDM QHT PTPIGD ETEPTIIERS VQPCDNYIAS FAWHPTSQNR MIVVTPNRTM SDFTVFERIS LAWSPITSLM WACGRHLYEC TEEE NDNSL EKDIATKMRL RALSRYGLDT EQVWRNHILA GNEDPQLKSL WYTLHFMKQY TEDMDQKSPG NKGSLVYAGI KSIVK SSLG MVESSRHNWS GLDKQSDIQN LNEERILALQ LCGWIKKGTD VDVGPFLNSL VQEGEWERAA AVALFNLDIR RAIQIL NEG ASSEKGDLNL NVVAMALSGY TDEKNSLWRE MCSTLRLQLN NPYLCVMFAF LTSETGSYDG VLYENKVAVR DRVAFAC KF LSDTQLNRYI EKLTNEMKEA GNLEGILLTG LTKDGVDLME SYVDRTGDVQ TASYCMLQGS PLDVLKDERV QYWIENYR N LLDAWRFWHK RAEFDIHRSK LDPSSKPLAQ VFVSCNFCGK SISYSCSAVP HQGRGFSQYG VSGSPTKSKV TSCPGCRKP LPRCALCLIN MGTPVSSCPG GTKSDEKVDL SKDKKLAQFN NWFTWCHNCR HGGHAGHMLS WFRDHAECPV SACTCKCMQL DTTGNLVPA ETVQP

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分子 #2: GATOR complex protein WDR24

分子名称: GATOR complex protein WDR24 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 88.326953 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MEKMSRVTTA LGGSVLTGRT MHCHLDAPAN AISVCRDAAQ VVVAGRSIFK IYAIEEEQFV EKLNLRVGRK PSLNLSCADV VWHQMDENL LATAATNGVV VTWNLGRPSR NKQDQLFTEH KRTVNKVCFH PTEAHVLLSG SQDGFMKCFD LRRKDSVSTF S GQSESVRD ...文字列:
MEKMSRVTTA LGGSVLTGRT MHCHLDAPAN AISVCRDAAQ VVVAGRSIFK IYAIEEEQFV EKLNLRVGRK PSLNLSCADV VWHQMDENL LATAATNGVV VTWNLGRPSR NKQDQLFTEH KRTVNKVCFH PTEAHVLLSG SQDGFMKCFD LRRKDSVSTF S GQSESVRD VQFSIRDYFT FASTFENGNV QLWDIRRPDR CERMFTAHNG PVFCCDWHPE DRGWLATGGR DKMVKVWDMT TH RAKEMHC VQTIASVARV KWRPECRHHL ATCSMMVDHN IYVWDVRRPF VPAAMFEEHR DVTTGIAWRH PHDPSFLLSG SKD SSLCQH LFRDASQPVE RANPEGLCYG LFGDLAFAAK ESLVAAESGR KPYTGDRRHP IFFKRKLDPA EPFAGLASSA LSVF ETEPG GGGMRWFVDT AERYALAGRP LAELCDHNAK VARELGRNQV AQTWTMLRII YCSPGLVPTA NLNHSVGKGG SCGLP LMNS FNLKDMAPGL GSETRLDRSK GDARSDTVLL DSSATLITNE DNEETEGSDV PADYLLGDVE GEEDELYLLD PEHAHP EDP ECVLPQEAFP LRHEIVDTPP GPEHLQDKAD SPHVSGSEAD VASLAPVDSS FSLLSVSHAL YDSRLPPDFF GVLVRDM LH FYAEQGDVQM AVSVLIVLGE RVRKDIDEQT QEHWYTSYID LLQRFRLWNV SNEVVKLSTS RAVSCLNQAS TTLHVNCS H CKRPMSSRGW VCDRCHRCAS MCAVCHHVVK GLFVWCQGCS HGGHLQHIMK WLEGSSHCPA GCGHLCEYS

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分子 #3: GATOR complex protein WDR59

分子名称: GATOR complex protein WDR59 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 109.938391 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MAARWSSENV VVEFRDSQAT AMSVDCLGQH AVLSGRRFLY IVNLDAPFEG HRKISRQSKW DIGAVQWNPH DSFAHYFAAS SNQRVDLYK WKDGSGEVGT TLQGHTRVIS DLDWAVFEPD LLVTSSVDTY IYIWDIKDTR KPTVALSAVA GASQVKWNKK N ANCLATSH ...文字列:
MAARWSSENV VVEFRDSQAT AMSVDCLGQH AVLSGRRFLY IVNLDAPFEG HRKISRQSKW DIGAVQWNPH DSFAHYFAAS SNQRVDLYK WKDGSGEVGT TLQGHTRVIS DLDWAVFEPD LLVTSSVDTY IYIWDIKDTR KPTVALSAVA GASQVKWNKK N ANCLATSH DGDVRIWDKR KPSTAVEYLA AHLSKIHGLD WHPDSEHILA TSSQDNSVKF WDYRQPRKYL NILPCQVPVW KA RYTPFSN GLVTVMVPQL RRENSLLLWN VFDLNTPVHT FVGHDDVVLE FQWRKQKEGS KDYQLVTWSR DQTLRMWRVD SQM QRLCAN DILDGVDEFI ESISLLPEPE KTLHTEDTDH QHTASHGEEE ALKEDPPRNL LEERKSDQLG LPQTLQQEFS LINV QIRNV NVEMDAADRS CTVSVHCSNH RVKMLVKFPA QYPNNAAPSF QFINPTTITS TMKAKLLKIL KDTALQKVKR GQSCL EPCL RQLVSCLESF VNQEDSASSN PFALPNSVTP PLPTFARVTT AYGSYQDANI PFPRTSGARF CGAGYLVYFT RPMTMH RAV SPTEPTPRSL SALSAYHTGL IAPMKIRTEA PGNLRLYSGS PTRSEKEQVS ISSFYYKERK SRRWKSKREG SDSGNRQ IK AAGKVIIQDI ACLLPVHKSL GELYILNVND IQETCQKNAA SALLVGRKDL VQVWSLATVA TDLCLGPKSD PDLETPWA R HPFGRQLLES LLAHYCRLRD VQTLAMLCSV FEAQSRPQGL PNPFGPFPNR SSNLVVSHSR YPSFTSSGSC SSMSDPGLN TGGWNIAGRE AEHLSSPWGE SSPEELRFGS LTYSDPRERE RDQHDKNKRL LDPANTQQFD DFKKCYGEIL YRWGLREKRA EVLKFVSCP PDPHKGIEFG VYCSHCRSEV RGTQCAICKG FTFQCAICHV AVRGSSNFCL TCGHGGHTSH MMEWFRTQEV C PTGCGCHC LLESTF

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分子 #4: Isoform B of Nucleoporin SEH1

分子名称: Isoform B of Nucleoporin SEH1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 46.636289 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MFVARSIAAD HKDLIHDVSF DFHGRRMATC SSDQSVKVWD KSESGDWHCT ASWKTHSGSV WRVTWAHPEF GQVLASCSFD RTAAVWEEI VGESNDKLRG QSHWVKRTTL VDSRTSVTDV KFAPKHMGLM LATCSADGIV RIYEAPDVMN LSQWSLQHEI S CKLSCSCI ...文字列:
MFVARSIAAD HKDLIHDVSF DFHGRRMATC SSDQSVKVWD KSESGDWHCT ASWKTHSGSV WRVTWAHPEF GQVLASCSFD RTAAVWEEI VGESNDKLRG QSHWVKRTTL VDSRTSVTDV KFAPKHMGLM LATCSADGIV RIYEAPDVMN LSQWSLQHEI S CKLSCSCI SWNPSSSRAH SPMIAVGSDD SSPNAMAKVQ IFEYNENTRK YAKAETLMTV TDPVHDIAFA PNLGRSFHIL AI ATKDVRI FTLKPVRKEL TSSGGPTKFE IHIVAQFDNH NSQVWRVSWN ITGTVLASSG DDGCVRLWKA NYMDNWKCTG ILK GNGSPV NGSSQQGTSN PSLGSTIPSL QNSLNGSSAG RYFFTPLDSP RAGSRWSSYA QLLPPPPPPL VEHSCDADTA NLQY PHPRR RYLSRPLNPL PENEGI

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分子 #5: Protein SEC13 homolog

分子名称: Protein SEC13 homolog / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 35.578438 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MVSVINTVDT SHEDMIHDAQ MDYYGTRLAT CSSDRSVKIF DVRNGGQILI ADLRGHEGPV WQVAWAHPMY GNILASCSYD RKVIIWREE NGTWEKSHEH AGHDSSVNSV CWAPHDYGLI LACGSSDGAI SLLTYTGEGQ WEVKKINNAH TIGCNAVSWA P AVVPGSLI ...文字列:
MVSVINTVDT SHEDMIHDAQ MDYYGTRLAT CSSDRSVKIF DVRNGGQILI ADLRGHEGPV WQVAWAHPMY GNILASCSYD RKVIIWREE NGTWEKSHEH AGHDSSVNSV CWAPHDYGLI LACGSSDGAI SLLTYTGEGQ WEVKKINNAH TIGCNAVSWA P AVVPGSLI DHPSGQKPNY IKRFASGGCD NLIKLWKEEE DGQWKEEQKL EAHSDWVRDV AWAPSIGLPT STIASCSQDG RV FIWTCDD ASSNTWSPKL LHKFNDVVWH VSWSITANIL AVSGGDNKVT LWKESVDGQW VCISDVNKGQ GSVSASVTEG QQN EQ

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分子 #6: Unknown

分子名称: Unknown / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 1.294587 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)

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分子 #7: Unknown

分子名称: Unknown / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 698.854 Da
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)

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分子 #8: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 16 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度3.0 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度名称
50.0 mMHEPES
150.0 mMsodium chloride
0.1 %CHAPS
50.0 mML-arginine
50.0 mML-glutamate
2.0 mMmagnesium chloride
2.0 mMdithiothreitol
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 1e-05 kPa
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細95% pure, monodisperse protein complex. Partial loss of a few subunits observed. Contaminating CCT chaperonin present.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影#0 - Image recording ID: 1
#0 - フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
#0 - 撮影したグリッド数: 1 / #0 - 実像数: 4103 / #0 - 平均露光時間: 2.4 sec. / #0 - 平均電子線量: 44.0 e/Å2
#0 - 詳細: Movie stacks were recorded in super-resolution counting mode at the UMass Medical School's Cryo-EM Core Facility in Worcester, Massachusetts, USA. 30 frames per stack.
#1 - Image recording ID: 2
#1 - フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
#1 - 撮影したグリッド数: 2 / #1 - 実像数: 28792 / #1 - 平均露光時間: 4.0 sec. / #1 - 平均電子線量: 47.0 e/Å2
#1 - 詳細: Movie stacks were recorded in super-resolution counting mode at MIT.nano in Cambridge, Massachusetts, USA. 30 frames per stack.
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 倍率（補正後）: 45779 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 81000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

Image recording ID2
詳細Movie frames were weighted according to electron dose and particle movement. Please note that the two datasets collected at (1) UMass and (2) MIT.nano were eventually pixel-size-matched and merged into a single dataset.
粒子像選択選択した数: 7237873
詳細: The reported particle number is the sum of particles from two datasets, including parallel picking strategies. See details in the methods section of Valenstein and Rogala et al (2022).
CTF補正ソフトウェア - 名称: Gctf (ver. 1.06)
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
詳細: Ab initio map was generated using stochastic gradient descent methods.
最終 再構成使用したクラス数: 5 / 想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.66 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2.0) / 詳細: Duplicate particles were removed. / 使用した粒子像数: 784651
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 3次元分類クラス数: 16 / 平均メンバー数/クラス: 253807 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
詳細: Four parallel particle sets were classified in 3D (4 classes per set). Only classes containing the fully assembled GATOR2 complex were processed further.

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

4l9o

chain_id: B, residue_range: 1043-2298

3jrp

chain_id: A, residue_range: 3-1179

3f3f

chain_id: A, residue_range: 1-346

3f3f

chain_id: C, residue_range: 47-99
詳細Most of the structure was built de novo in Coot. WD40 propellers were rebuilt after fitting either deposited PDB coordinates of homologous structures or predicted models from RoseTTAFold.
精密化空間: REAL / プロトコル: OTHER / 温度因子: 182
得られたモデル

PDB-7uhy:
Human GATOR2 complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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