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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-26158 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM of A. pernix flagellum | |||||||||
マップデータ | Cryo-EM of A. pernix flagellum | |||||||||
試料 |
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キーワード | helical symmetry / flagellum / cell appendage / STRUCTURAL PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | archaeal-type flagellum / Flagellin/pilin, N-terminal / Flagellin, archaea / Archaebacterial flagellin / archaeal or bacterial-type flagellum-dependent cell motility / structural molecule activity / Probable flagellin 1 機能・相同性情報 | |||||||||
生物種 | Aeropyrum pernix (古細菌) | |||||||||
手法 | らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å | |||||||||
データ登録者 | Wang F / Cvirkaite-Krupovic V | |||||||||
資金援助 | 米国, 2件
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引用 | ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2023 タイトル: The evolution of archaeal flagellar filaments. 著者: Mark A B Kreutzberger / Virginija Cvirkaite-Krupovic / Ying Liu / Diana P Baquero / Junfeng Liu / Ravi R Sonani / Chris R Calladine / Fengbin Wang / Mart Krupovic / Edward H Egelman / 要旨: Flagellar motility has independently arisen three times during evolution: in bacteria, archaea, and eukaryotes. In prokaryotes, the supercoiled flagellar filaments are composed largely of a single ...Flagellar motility has independently arisen three times during evolution: in bacteria, archaea, and eukaryotes. In prokaryotes, the supercoiled flagellar filaments are composed largely of a single protein, bacterial or archaeal flagellin, although these two proteins are not homologous, while in eukaryotes, the flagellum contains hundreds of proteins. Archaeal flagellin and archaeal type IV pilin are homologous, but how archaeal flagellar filaments (AFFs) and archaeal type IV pili (AT4Ps) diverged is not understood, in part, due to the paucity of structures for AFFs and AT4Ps. Despite having similar structures, AFFs supercoil, while AT4Ps do not, and supercoiling is essential for the function of AFFs. We used cryo-electron microscopy to determine the atomic structure of two additional AT4Ps and reanalyzed previous structures. We find that all AFFs have a prominent 10-strand packing, while AT4Ps show a striking structural diversity in their subunit packing. A clear distinction between all AFF and all AT4P structures involves the extension of the N-terminal α-helix with polar residues in the AFFs. Additionally, we characterize a flagellar-like AT4P from with filament and subunit structure similar to that of AFFs which can be viewed as an evolutionary link, showing how the structural diversity of AT4Ps likely allowed for an AT4P to evolve into a supercoiling AFF. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_26158.map.gz | 9.8 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-26158-v30.xml emd-26158.xml | 9.6 KB 9.6 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_26158.png | 143.2 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-26158 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-26158 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_26158_validation.pdf.gz | 430 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_26158_full_validation.pdf.gz | 429.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_26158_validation.xml.gz | 6.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_26158_validation.cif.gz | 7.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-26158 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-26158 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_26158.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||
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注釈 | Cryo-EM of A. pernix flagellum | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.08 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : A. pernix flagellum
全体 | 名称: A. pernix flagellum |
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要素 |
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-超分子 #1: A. pernix flagellum
超分子 | 名称: A. pernix flagellum / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Aeropyrum pernix (古細菌) |
-分子 #1: Probable flagellin 1
分子 | 名称: Probable flagellin 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Aeropyrum pernix (古細菌) |
分子量 | 理論値: 21.37159 KDa |
配列 | 文字列: MRRRRGIVGI EAAIVLIAFV IVAAALAFVA LNMGLFTTQK SKEVMQRGLE EATSALEVDG SVIANVTSGS VDAIAIPIKV SPGREGVDM SVDKTTVRVM LPSKFYENAY CGVFDGSSLS DSKLSTITSS IACTTGWAYL VIFNGDGDNV LELGEKGLLV L ELPTPLNS ...文字列: MRRRRGIVGI EAAIVLIAFV IVAAALAFVA LNMGLFTTQK SKEVMQRGLE EATSALEVDG SVIANVTSGS VDAIAIPIKV SPGREGVDM SVDKTTVRVM LPSKFYENAY CGVFDGSSLS DSKLSTITSS IACTTGWAYL VIFNGDGDNV LELGEKGLLV L ELPTPLNS YEEFKVEVRP VQGAALTVER IVPASLPTGG AVSLG UniProtKB: Probable flagellin 1 |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | らせん対称体再構成法 |
試料の集合状態 | filament |
-試料調製
緩衝液 | pH: 6 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 3.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
最終 再構成 | 想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 5.52 Å 想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 108 ° 想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称) 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 59338 |
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初期モデル | モデルのタイプ: NONE |
最終 角度割当 | タイプ: NOT APPLICABLE |