+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-25707 | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Cryo-EM Structure of a Transition State of Arp2/3 Complex Activation | ||||||||||||
マップデータ | Main map post processed with deepEMhancer | ||||||||||||
試料 |
| ||||||||||||
キーワード | actin / ATPase / actin related protein / arp / cytoskeleton / Arp2-3 complex / actin nucleation / actin branching / CONTRACTILE PROTEIN / CapZ | ||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 negative regulation of membrane tubulation / spindle localization / membrane invagination / positive regulation of clathrin-dependent endocytosis / plasma membrane tubulation / EPHB-mediated forward signaling / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Arp2/3 protein complex / Arp2/3 complex-mediated actin nucleation ...negative regulation of membrane tubulation / spindle localization / membrane invagination / positive regulation of clathrin-dependent endocytosis / plasma membrane tubulation / EPHB-mediated forward signaling / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Arp2/3 protein complex / Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / negative regulation of lymphocyte migration / actin nucleation / postsynapse organization / F-actin capping protein complex / WASH complex / negative regulation of filopodium assembly / regulation of cell projection assembly / vesicle organization / actin cap / postsynaptic actin cytoskeleton organization / vesicle transport along actin filament / regulation of actin filament polymerization / positive regulation of chemotaxis / Clathrin-mediated endocytosis / vesicle budding from membrane / cell junction assembly / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / barbed-end actin filament capping / dendritic spine morphogenesis / protein-containing complex localization / actin polymerization or depolymerization / RHOF GTPase cycle / RHOD GTPase cycle / regulation of cell morphogenesis / regulation of lamellipodium assembly / lamellipodium assembly / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / positive regulation of filopodium assembly / Neutrophil degranulation / regulation of postsynapse organization / cytoskeletal motor activator activity / cortical cytoskeleton / tropomyosin binding / myosin heavy chain binding / mesenchyme migration / troponin I binding / cell leading edge / filamentous actin / actin filament bundle / brush border / skeletal muscle thin filament assembly / actin filament bundle assembly / striated muscle thin filament / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / skeletal muscle myofibril / cilium assembly / actin monomer binding / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / COPI-mediated anterograde transport / positive regulation of lamellipodium assembly / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / cytoskeleton organization / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / cytoskeletal protein binding / MHC class II antigen presentation / actin filament polymerization / sarcomere / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / filopodium / cell projection / actin filament / response to bacterium / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / cell morphogenesis / Schaffer collateral - CA1 synapse / structural constituent of cytoskeleton / calcium-dependent protein binding / actin filament binding / actin cytoskeleton / cell migration / lamellipodium / regulation of protein localization / site of double-strand break / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / actin binding / cell cortex / actin cytoskeleton organization / cell body / cytoplasmic vesicle / protein-containing complex assembly / postsynapse / postsynaptic density / cytoskeleton / hydrolase activity / neuron projection / cadherin binding / protein domain specific binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | Bos taurus (ウシ) / Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / Homo sapiens (ヒト) / cattle (ウシ) / rabbit (ウサギ) / Mus musculus (ハツカネズミ) | ||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Rebowski G / van Eeuwen T / Boczkowska M / Dominguez R | ||||||||||||
資金援助 | 米国, 3件
| ||||||||||||
引用 | ジャーナル: To Be Published タイトル: Cryo-EM structure of an Arp2/3 complex mini-branch capped by capping protein (CapZ) 著者: Rebowski G / van Eeuwen T / Dominguez R / Boczkowska M | ||||||||||||
履歴 |
|
-構造の表示
添付画像 |
---|
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_25707.map.gz | 146.5 MB | EMDBマップデータ形式 | |
---|---|---|---|---|
ヘッダ (付随情報) | emd-25707-v30.xml emd-25707.xml | 37.8 KB 37.8 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_25707_fsc.xml | 11.6 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_25707.png | 90.7 KB | ||
その他 | emd_25707_additional_1.map.gz emd_25707_additional_2.map.gz emd_25707_half_map_1.map.gz emd_25707_half_map_2.map.gz | 157.1 MB 83.1 MB 154.7 MB 154.7 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-25707 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-25707 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_25707_validation.pdf.gz | 802.2 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | emd_25707_full_validation.pdf.gz | 801.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_25707_validation.xml.gz | 20.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_25707_validation.cif.gz | 26.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-25707 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-25707 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 7t5qMC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
---|---|
類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
---|---|
「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_25707.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 166.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
注釈 | Main map post processed with deepEMhancer | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.86 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
|
-添付データ
-追加マップ: map post processed with global b factor sharpening
ファイル | emd_25707_additional_1.map | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
注釈 | map post processed with global b factor sharpening | ||||||||||||
投影像・断面図 |
| ||||||||||||
密度ヒストグラム |
-追加マップ: unsharpened map
ファイル | emd_25707_additional_2.map | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
注釈 | unsharpened map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
| ||||||||||||
密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: half map A
ファイル | emd_25707_half_map_1.map | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
注釈 | half map A | ||||||||||||
投影像・断面図 |
| ||||||||||||
密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: half map B
ファイル | emd_25707_half_map_2.map | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
注釈 | half map B | ||||||||||||
投影像・断面図 |
| ||||||||||||
密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
+全体 : bovine Arp2/3 complex and Actin, CapZ
+超分子 #1: bovine Arp2/3 complex and Actin, CapZ
+超分子 #2: bovine Arp2/3
+超分子 #3: Actin skeletal muscle
+超分子 #4: F-actin-capping protein
+分子 #1: Actin-related protein 3
+分子 #2: Actin-related protein 2
+分子 #3: Actin-related protein 2/3 complex subunit 1A
+分子 #4: Actin-related protein 2/3 complex subunit 2
+分子 #5: Actin-related protein 2/3 complex subunit 3
+分子 #6: Actin-related protein 2/3 complex subunit 4
+分子 #7: Actin-related protein 2/3 complex subunit 5
+分子 #8: Actin, alpha skeletal muscle
+分子 #9: F-actin-capping protein subunit alpha-1/Actin nucleation-promotin...
+分子 #10: F-actin-capping protein subunit beta/Actin nucleation-promoting f...
+分子 #11: MAGNESIUM ION
+分子 #12: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
+分子 #13: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
---|---|
解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 5 mg/mL | ||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
緩衝液 | pH: 7 構成要素:
| ||||||||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / 装置: LEICA EM CPC 詳細: Grids were manually blotted for 3 seconds with Whatman 41 filter paper and manually plunged using a Leica EM CPC manual plunger.. | ||||||||||||||||||
詳細 | This sample was monodisperse. |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
---|---|
特殊光学系 | エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV |
詳細 | Data were collected in super-resolution mode with an illuminated area of 1.01 um, nominal dose of 40 e-/A^2, a dose rate of 4.87 e-/s/pixel, and 2 or 5 exposures per hole by image shift. |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 検出モード: SUPER-RESOLUTION / デジタル化 - サイズ - 横: 5760 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4092 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-40 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 9661 / 平均露光時間: 2.6 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.5 µm / 倍率(公称値): 165000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |