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万見
- EMDB-25569: Structure of the yeast clamp loader (Replication Factor C RFC) bo... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-25569
タイトルStructure of the yeast clamp loader (Replication Factor C RFC) bound to the sliding clamp (Proliferating Cell Nuclear Antigen PCNA) in an autoinhibited conformation
マップデータ
試料
  • 複合体: Replication Factor C (RFC), the eukaryotic clamp loader
    • タンパク質・ペプチド: PCNA
    • タンパク質・ペプチド: Rfc1
    • タンパク質・ペプチド: Rfc2
    • タンパク質・ペプチド: Rfc3
    • タンパク質・ペプチド: Rfc4
    • タンパク質・ペプチド: Rfc5
キーワードsliding clamp / DNA replication / AAA+ / clamp loader / REPLICATION
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA clamp unloading / Rad17 RFC-like complex / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / meiotic mismatch repair / Processive synthesis on the lagging strand / Elg1 RFC-like complex / Removal of the Flap Intermediate / Ctf18 RFC-like complex / DNA replication factor C complex ...DNA clamp unloading / Rad17 RFC-like complex / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / meiotic mismatch repair / Processive synthesis on the lagging strand / Elg1 RFC-like complex / Removal of the Flap Intermediate / Ctf18 RFC-like complex / DNA replication factor C complex / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Polymerase switching / positive regulation of DNA metabolic process / SUMOylation of DNA replication proteins / DNA clamp loader activity / maintenance of DNA trinucleotide repeats / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / PCNA complex / Translesion Synthesis by POLH / DNA replication checkpoint signaling / establishment of mitotic sister chromatid cohesion / Activation of ATR in response to replication stress / Termination of translesion DNA synthesis / lagging strand elongation / postreplication repair / silent mating-type cassette heterochromatin formation / sister chromatid cohesion / mitotic sister chromatid cohesion / error-free translesion synthesis / leading strand elongation / DNA polymerase processivity factor activity / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Dual incision in TC-NER / subtelomeric heterochromatin formation / mismatch repair / translesion synthesis / positive regulation of DNA repair / positive regulation of DNA replication / DNA damage checkpoint signaling / replication fork / nucleotide-excision repair / DNA-templated DNA replication / mitotic cell cycle / chromosome, telomeric region / cell division / DNA repair / ATP hydrolysis activity / DNA binding / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Replication factor C subunit 1 / DNA replication factor RFC1, C-terminal / Replication factor RFC1 C terminal domain / Replication factor C subunit 3, C-terminal domain / RCF1/5-like, AAA+ ATPase lid domain / Replication factor C, C-terminal / Replication factor C C-terminal domain / : / DNA polymerase III, delta subunit / : ...Replication factor C subunit 1 / DNA replication factor RFC1, C-terminal / Replication factor RFC1 C terminal domain / Replication factor C subunit 3, C-terminal domain / RCF1/5-like, AAA+ ATPase lid domain / Replication factor C, C-terminal / Replication factor C C-terminal domain / : / DNA polymerase III, delta subunit / : / DNA polymerase III, clamp loader complex, gamma/delta/delta subunit, C-terminal / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, N-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, C-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, N-terminal domain / Proliferating cell nuclear antigen, C-terminal domain / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / : / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Proliferating cell nuclear antigen / Replication factor C subunit 5 / Replication factor C subunit 3 / Replication factor C subunit 1 / Replication factor C subunit 4 / Replication factor C subunit 2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Gaubitz C / Demo G / Stone NP / Hayes JA / Liu X / Pajak J / Kelch BA
資金援助 米国, スイス, チェコ, 4件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-GM127776 米国
Swiss National Science Foundation168972 スイス
Swiss National Science Foundation177859 スイス
Ministry of Education (MoE, Czech Republic)LL2008 チェコ
引用ジャーナル: Elife / 年: 2022
タイトル: Cryo-EM structures reveal high-resolution mechanism of a DNA polymerase sliding clamp loader.
著者: Christl Gaubitz / Xingchen Liu / Joshua Pajak / Nicholas P Stone / Janelle A Hayes / Gabriel Demo / Brian A Kelch /
要旨: Sliding clamps are ring-shaped protein complexes that are integral to the DNA replication machinery of all life. Sliding clamps are opened and installed onto DNA by clamp loader AAA+ ATPase complexes. ...Sliding clamps are ring-shaped protein complexes that are integral to the DNA replication machinery of all life. Sliding clamps are opened and installed onto DNA by clamp loader AAA+ ATPase complexes. However, how a clamp loader opens and closes the sliding clamp around DNA is still unknown. Here, we describe structures of the clamp loader Replication Factor C (RFC) bound to its cognate sliding clamp Proliferating Cell Nuclear Antigen (PCNA) en route to successful loading. RFC first binds to PCNA in a dynamic, closed conformation that blocks both ATPase activity and DNA binding. RFC then opens the PCNA ring through a large-scale 'crab-claw' expansion of both RFC and PCNA that explains how RFC prefers initial binding of PCNA over DNA. Next, the open RFC:PCNA complex binds DNA and interrogates the primer-template junction using a surprising base-flipping mechanism. Our structures indicate that initial PCNA opening and subsequent closure around DNA do not require ATP hydrolysis, but are driven by binding energy. ATP hydrolysis, which is necessary for RFC release, is triggered by interactions with both PCNA and DNA, explaining RFC's switch-like ATPase activity. Our work reveals how a AAA+ machine undergoes dramatic conformational changes for achieving binding preference and substrate remodeling.
履歴
登録2021年11月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年2月16日-
マップ公開2022年2月16日-
更新2024年1月17日-
現状2024年1月17日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7tic
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_25569.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_25569.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 7.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
1.06 Å/pix.
x 121 pix.
= 128.139 Å		1.06 Å/pix.
x 135 pix.
= 142.965 Å		1.06 Å/pix.
x 126 pix.
= 133.434 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.059 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.8 / ムービー #1: 1
最小 - 最大-8.128866 - 14.462446
平均 (標準偏差)-0.00000000003103 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin535761
サイズ135126121
Spacing121135126
セルA: 128.139 Å / B: 142.965 Å / C: 133.434 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0591.0591.059
M x/y/z121135126
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z128.139142.965133.434
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ615357
NX/NY/NZ121135126
MAP C/R/S321
start NC/NR/NS575361
NC/NR/NS126135121
D min/max/mean-8.12914.462-0.000

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添付データ

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追加マップ: #1

ファイルemd_25569_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_25569_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_25569_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Replication Factor C (RFC), the eukaryotic clamp loader

全体名称: Replication Factor C (RFC), the eukaryotic clamp loader
要素
  • 複合体: Replication Factor C (RFC), the eukaryotic clamp loader
    • タンパク質・ペプチド: PCNA
    • タンパク質・ペプチド: Rfc1
    • タンパク質・ペプチド: Rfc2
    • タンパク質・ペプチド: Rfc3
    • タンパク質・ペプチド: Rfc4
    • タンパク質・ペプチド: Rfc5

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超分子 #1: Replication Factor C (RFC), the eukaryotic clamp loader

超分子名称: Replication Factor C (RFC), the eukaryotic clamp loader
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 336 KDa

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分子 #1: PCNA

分子名称: PCNA / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列: GPHMASMLEA KFEEASLFKR IIDGFKDCV QLVNFQCKED G IIAQAVDD SRVLLVSLEI GV EAFQEYR CDHPVTLGMD LTS LSKILR CGNNTDTLTL IADN TPDSI ILLFEDTKKD RIAEY SLKL MDIDADFLKI EELQYD STL SLPSSEFSKI VRDLSQL SD ...文字列:
GPHMASMLEA KFEEASLFKR IIDGFKDCV QLVNFQCKED G IIAQAVDD SRVLLVSLEI GV EAFQEYR CDHPVTLGMD LTS LSKILR CGNNTDTLTL IADN TPDSI ILLFEDTKKD RIAEY SLKL MDIDADFLKI EELQYD STL SLPSSEFSKI VRDLSQL SD SINIMITKET IKFVADGD I GSGSVIIKPF VDMEHPETS IKLEMDQPVD LTFGAKYLLD IIKGSSLSD RVGIRLSSEA P ALFQFDLK SGFLQFFLAP KF NDEE

UniProtKB: Proliferating cell nuclear antigen

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分子 #2: Rfc1

分子名称: Rfc1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列: MVNISDFFGK NKKSVRSSTS RPTRQVGSSK PEVIDLDTES DQESTNKTPK KMPVSNVIDV SETPEGEKKL PLPAKRKASS PTVKPASSKK TKPSSKSSDS ASNITAQDVL DKIPSLDLSN VHVKENAKFD FKSANSNADP DEIVSEIGSF PEGKPNCLLG LTIVFTGVLP ...文字列:
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UniProtKB: Replication factor C subunit 1

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分子 #3: Rfc2

分子名称: Rfc2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列: MFEGFGPNKK RKISKLAAEQ SLAQQPWVEK YRPKNLDEVT AQDHAVTVLK KTLKSANLPH MLFYGPPGTG KTSTILALTK ELYGPDLMKS RILELNASDE RGISIVREKV KNFARLTVSK PSKHDLENYP CPPYKIIILD EADSMTADAQ SALRRTMETY SGVTRFCLIC ...文字列:
MFEGFGPNKK RKISKLAAEQ SLAQQPWVEK YRPKNLDEVT AQDHAVTVLK KTLKSANLPH MLFYGPPGTG KTSTILALTK ELYGPDLMKS RILELNASDE RGISIVREKV KNFARLTVSK PSKHDLENYP CPPYKIIILD EADSMTADAQ SALRRTMETY SGVTRFCLIC NYVTRIIDPL ASRCSKFRFK ALDASNAIDR LRFISEQENV KCDDGVLERI LDISAGDLRR GITLLQSASK GAQYLGDGKN ITSTQVEELA GVVPHDILIE IVEKVKSGDF DEIKKYVNTF MKSGWSAASV VNQLHEYYIT NDNFDTNFKN QISWLLFTTD SRLNNGTNEH IQLLNLLVKI SQL

UniProtKB: Replication factor C subunit 2

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分子 #4: Rfc3

分子名称: Rfc3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列: MSTSTEKRSK ENLPWVEKYR PETLDEVYGQ NEVITTVRKF VDEGKLPHLL FYGPPGTGKT STIVALAREI YGKNYSNMVL ELNASDDRGI DVVRNQIKDF ASTRQIFSKG FKLIILDEAD AMTNAAQNAL RRVIERYTKN TRFCVLANYA HKLTPALLSR CTRFRFQPLP ...文字列:
MSTSTEKRSK ENLPWVEKYR PETLDEVYGQ NEVITTVRKF VDEGKLPHLL FYGPPGTGKT STIVALAREI YGKNYSNMVL ELNASDDRGI DVVRNQIKDF ASTRQIFSKG FKLIILDEAD AMTNAAQNAL RRVIERYTKN TRFCVLANYA HKLTPALLSR CTRFRFQPLP QEAIERRIAN VLVHEKLKLS PNAEKALIEL SNGDMRRVLN VLQSCKATLD NPDEDEISDD VIYECCGAPR PSDLKAVLKS ILEDDWGTAH YTLNKVRSAK GLALIDLIEG IVKILEDYEL QNEETRVHLL TKLADIEYSI SKGGNDQIQG SAVIGAIKAS FENETVKANV

UniProtKB: Replication factor C subunit 3

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分子 #5: Rfc4

分子名称: Rfc4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列: MSKTLSLQLP WVEKYRPQVL SDIVGNKETI DRLQQIAKDG NMPHMIISGM PGIGKTTSVH CLAHELLGRS YADGVLELNA SDDRGIDVVR NQIKHFAQKK LHLPPGKHKI VILDEADSMT AGAQQALRRT MELYSNSTRF AFACNQSNKI IEPLQSRCAI LRYSKLSDED ...文字列:
MSKTLSLQLP WVEKYRPQVL SDIVGNKETI DRLQQIAKDG NMPHMIISGM PGIGKTTSVH CLAHELLGRS YADGVLELNA SDDRGIDVVR NQIKHFAQKK LHLPPGKHKI VILDEADSMT AGAQQALRRT MELYSNSTRF AFACNQSNKI IEPLQSRCAI LRYSKLSDED VLKRLLQIIK LEDVKYTNDG LEAIIFTAEG DMRQAINNLQ STVAGHGLVN ADNVFKIVDS PHPLIVKKML LASNLEDSIQ ILRTDLWKKG YSSIDIVTTS FRVTKNLAQV KESVRLEMIK EIGLTHMRIL EGVGTYLQLA SMLAKIHKLN NKA

UniProtKB: Replication factor C subunit 4

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分子 #7: Rfc5

分子名称: Rfc5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列: MSLWVDKYRP KSLNALSHNE ELTNFLKSLS DQPRDLPHLL LYGPNGTGKK TRCMALLESI FGPGVYRLKI DVRQFVTASN RKLELNVVSS PYHLEITPSD MGNNDRIVIQ ELLKEVAQME QVDFQDSKDG LAHRYKCVII NEANSLTKDA QAALRRTMEK YSKNIRLIMV ...文字列:
MSLWVDKYRP KSLNALSHNE ELTNFLKSLS DQPRDLPHLL LYGPNGTGKK TRCMALLESI FGPGVYRLKI DVRQFVTASN RKLELNVVSS PYHLEITPSD MGNNDRIVIQ ELLKEVAQME QVDFQDSKDG LAHRYKCVII NEANSLTKDA QAALRRTMEK YSKNIRLIMV CDSMSPIIAP IKSRCLLIRC PAPSDSEIST ILSDVVTNER IQLETKDILK RIAQASNGNL RVSLLMLESM ALNNELALKS SSPIIKPDWI IVIHKLTRKI VKERSVNSLI ECRAVLYDLL AHCIPANIIL KELTFSLLDV ETLNTTNKSS IIEYSSVFDE RLSLGNKAIF HLEGFIAKVM CCLD

UniProtKB: Replication factor C subunit 5

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 4 / 実像数: 6109 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.1 µm / 倍率（公称値）: 130000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION
詳細: even/odd maps were refined totally independent (gold standard)
使用した粒子像数: 68227
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT / ソフトウェア - 名称: cisTEM
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-7tic:
Structure of the yeast clamp loader (Replication Factor C RFC) bound to the sliding clamp (Proliferating Cell Nuclear Antigen PCNA) in an autoinhibited conformation

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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