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基本情報
登録情報 | ![]() | ||||||||||||||||||
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タイトル | Pre-fusion state 1 of EEEV with localized reconstruction | ||||||||||||||||||
![]() | EEEV early prefusion state | ||||||||||||||||||
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機能・相同性 | ![]() togavirin / T=4 icosahedral viral capsid / symbiont-mediated suppression of host gene expression / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / host cell cytoplasm / symbiont entry into host cell / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / host cell nucleus / virion attachment to host cell ...togavirin / T=4 icosahedral viral capsid / symbiont-mediated suppression of host gene expression / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / host cell cytoplasm / symbiont entry into host cell / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / host cell nucleus / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / proteolysis / RNA binding / membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 14.3 Å | ||||||||||||||||||
![]() | Chen C-L / Kuhn RJ / Klose T | ||||||||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM structures of alphavirus conformational intermediates in low pH-triggered prefusion states. 著者: Chun-Liang Chen / Thomas Klose / Chengqun Sun / Arthur S Kim / Geeta Buda / Michael G Rossmann / Michael S Diamond / William B Klimstra / Richard J Kuhn / ![]() 要旨: Alphaviruses can cause severe human arthritis and encephalitis. During virus infection, structural changes of viral glycoproteins in the acidified endosome trigger virus-host membrane fusion for ...Alphaviruses can cause severe human arthritis and encephalitis. During virus infection, structural changes of viral glycoproteins in the acidified endosome trigger virus-host membrane fusion for delivery of the capsid core and RNA genome into the cytosol to initiate virus translation and replication. However, mechanisms by which E1 and E2 glycoproteins rearrange in this process remain unknown. Here, we investigate prefusion cryoelectron microscopy (cryo-EM) structures of eastern equine encephalitis virus (EEEV) under acidic conditions. With models fitted into the low-pH cryo-EM maps, we suggest that E2 dissociates from E1, accompanied by a rotation (∼60°) of the E2-B domain (E2-B) to expose E1 fusion loops. Cryo-EM reconstructions of EEEV bound to a protective antibody at acidic and neutral pH suggest that stabilization of E2-B prevents dissociation of E2 from E1. These findings reveal conformational changes of the glycoprotein spikes in the acidified host endosome. Stabilization of E2-B may provide a strategy for antiviral agent development. | ||||||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 4.4 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 17.8 KB 17.8 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 3.9 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 85.2 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 7n6aMC ![]() 7n69C M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||
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注釈 | EEEV early prefusion state | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 5.312 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : Eastern equine encephalitis virus
全体 | 名称: ![]() ![]() |
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要素 |
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-超分子 #1: Eastern equine encephalitis virus
超分子 | 名称: Eastern equine encephalitis virus / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 11021 / 生物種: Eastern equine encephalitis virus / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: Yes / ウイルス・中空状態: No |
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宿主 | 生物種: ![]() ![]() |
Host system | 生物種: ![]() |
ウイルス殻 | Shell ID: 1 / 直径: 660.0 Å |
-分子 #1: Spike glycoprotein E1
分子 | 名称: Spike glycoprotein E1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() 株: Florida 91-469 |
分子量 | 理論値: 47.938141 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() |
配列 | 文字列: YEHTAVMPNK VGIPYKALVE RPGYAPVHLQ IQLVNTRIIP STNLEYITCK YKTKVPSPVV KCCGATQCTS KPHPDYQCQV FTGVYPFMW GGAYCFCDTE NTQMSEAYVE RSEECSIDHA KAYKVHTGTV QAMVNITYGS VSWRSADVYV NGETPAKIGD A KLIIGPLS ...文字列: YEHTAVMPNK VGIPYKALVE RPGYAPVHLQ IQLVNTRIIP STNLEYITCK YKTKVPSPVV KCCGATQCTS KPHPDYQCQV FTGVYPFMW GGAYCFCDTE NTQMSEAYVE RSEECSIDHA KAYKVHTGTV QAMVNITYGS VSWRSADVYV NGETPAKIGD A KLIIGPLS SAWSPFDNKV VVYGHEVYNY DFPEYGTGKA GSFGDLQSRT STSNDLYANT NLKLQRPQAG IVHTPFTQAP SG FERWKRD KGAPLNDVAP FGCSIALEPL RAENCAVGSI PISIDIPDAA FTRISETPTV SDLECKITEC TYASDFGGIA TVA YKSSKA GNCPIHSPSG VAVIKENDVT LAESGSFTFH FSTANIHPAF KLQVCTSAVT CKGDCKPPKD HIVDYPAQHT ESFT SAISA TAWSWLKVLV GGTSAFIVLG LIATAVVALV LFFHRH |
-分子 #2: Spike glycoprotein E2
分子 | 名称: Spike glycoprotein E2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() 株: Florida 91-469 |
分子量 | 理論値: 47.046953 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() |
配列 | 文字列: DLDTHFTQYK LARPYIADCP NCGHSRCDSP IAIEEVRGDA HAGVIRIQTS AMFGLKTDGV DLAYMSFMNG KTQKSIKIDN LHVRTSAPC SLVSHHGYYI LAQCPPGDTV TVGFHDGPNR HTCTVAHKVE FRPVGREKYR HPPEHGVELP CNRYTHKRAD Q GHYVEMHQ ...文字列: DLDTHFTQYK LARPYIADCP NCGHSRCDSP IAIEEVRGDA HAGVIRIQTS AMFGLKTDGV DLAYMSFMNG KTQKSIKIDN LHVRTSAPC SLVSHHGYYI LAQCPPGDTV TVGFHDGPNR HTCTVAHKVE FRPVGREKYR HPPEHGVELP CNRYTHKRAD Q GHYVEMHQ PGLVADHSLL SIHSAKVKIT VPSGAQVKYY CKCPDVREGI TSSDHTTTCT DVKQCRAYLI DNKKWVYNSG RL PRGEGDT FKGKLHVPFV PVKAKCIATL APEPLVEHKH RTLILHLHPD HPTLLTTRSL GSDANPTRQW IERPTTVNFT VTG EGLEYT WGNHPPKRVW AQESGEGNPH GWPHEVVVYY YNRYPLTTII GLCTCVAIIM VSCVTSVWLL CRTRNLCITP YKLA PNAQV PILLALLCCI KPTRA |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 0.2 mg/mL | ||||||||||||||||||
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緩衝液 | pH: 5.5 構成要素:
詳細: pH 5.5 | ||||||||||||||||||
グリッド | モデル: PELCO Ultrathin Carbon with Lacey Carbon / 材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR / 詳細: 25 mA | ||||||||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 80 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 / 詳細: blot for 3.3 seconds before plunging. | ||||||||||||||||||
詳細 | Estimate E2 protein concentration by SDS-PAGE with BSA ranging from 0.1 to 1 microgram. |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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温度 | 最低: 100.0 K |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 撮影したグリッド数: 1 / 平均電子線量: 32.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 倍率(公称値): 64000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |