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- EMDB-23960: Norovirus T=3 GII.4 HOV VLP -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-23960
タイトルNorovirus T=3 GII.4 HOV VLP
マップデータ
試料
  • ウイルス: Norovirus GII.4 (ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: VP1
  • リガンド: water
キーワードT=3 Capsid GII.4 HOV Norovirus / VIRUS
機能・相同性Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein / Calicivirus coat protein / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / VP1
機能・相同性情報
生物種Norovirus GII.4 (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Salmen W / Hu L
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI057788 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Atomic structure of the predominant GII.4 human norovirus capsid reveals novel stability and plasticity.
著者: Liya Hu / Wilhelm Salmen / Rong Chen / Yi Zhou / Frederick Neill / James E Crowe / Robert L Atmar / Mary K Estes / B V Venkataram Prasad /
要旨: Human noroviruses (HuNoVs) cause sporadic and epidemic viral gastroenteritis worldwide. The GII.4 variants are responsible for most HuNoV infections, and GII.4 virus-like particles (VLPs) are being ...Human noroviruses (HuNoVs) cause sporadic and epidemic viral gastroenteritis worldwide. The GII.4 variants are responsible for most HuNoV infections, and GII.4 virus-like particles (VLPs) are being used in vaccine development. The atomic structure of the GII.4 capsid in the native T = 3 state has not been determined. Here we present the GII.4 VLP structure with T = 3 symmetry determined using X-ray crystallography and cryo-EM at 3.0 Å and 3.8 Å resolution, respectively, which reveals unanticipated novel features. A novel aspect in the crystal structure determined without imposing icosahedral symmetry is the remarkable adaptability of the capsid protein VP1 driven by the flexible hinge between the shell and the protruding domains. In both crystal and cryo-EM structures, VP1 adopts a stable conformation with the protruding domain resting on the shell domain, in contrast to the 'rising' conformation observed in recent cryo-EM structures of other GII.4 VLPs. Our studies further revealed that the resting state of VP1 dimer is stabilized by a divalent ion, and chelation using EDTA increases capsid diameter, exposing new hydrophobic and antigenic sites and suggesting a transition to the rising conformation. These novel insights into GII.4 capsid structure, stability, and antigen presentation may be useful for ongoing vaccine development.
履歴
登録2021年5月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年3月2日-
マップ公開2022年3月2日-
更新2024年5月29日-
現状2024年5月29日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.653
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.653
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7mry
  • 表面レベル: 0.653
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-7mry
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_23960.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_23960.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 476.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.24 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.6528 / ムービー #1: 0.653
最小 - 最大-1.5675443 - 2.5133166
平均 (標準偏差)0.015316859 (±0.1321882)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ500500500
Spacing500500500
セルA=B=C: 620.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.241.241.24
M x/y/z500500500
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z620.000620.000620.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ450450450
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS500500500
D min/max/mean-1.5682.5130.015

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_23960_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_23960_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_23960_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Norovirus GII.4

全体名称: Norovirus GII.4 (ウイルス)
要素
  • ウイルス: Norovirus GII.4 (ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: VP1
  • リガンド: water

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超分子 #1: Norovirus GII.4

超分子名称: Norovirus GII.4 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 / NCBI-ID: 489821 / 生物種: Norovirus GII.4 / ウイルスタイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: Yes

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分子 #1: VP1

分子名称: VP1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Norovirus GII.4 (ウイルス)
分子量理論値: 58.760895 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MKMASSDASP SDGSTANLVP EVNNEVMALE PVVGAAIAAP VAGQQNVIDP WIRNNFVQAP GGEFTVSPRN APGEILWSAP LGPDLNPYL SHLARMYNGY AGGFEVQVIL AGNAFTAGKI IFAAVPPNFP TEGLSPSQVT MFPHIIVDVR QLEPVLIPLP D VRNNFYHY ...文字列:
MKMASSDASP SDGSTANLVP EVNNEVMALE PVVGAAIAAP VAGQQNVIDP WIRNNFVQAP GGEFTVSPRN APGEILWSAP LGPDLNPYL SHLARMYNGY AGGFEVQVIL AGNAFTAGKI IFAAVPPNFP TEGLSPSQVT MFPHIIVDVR QLEPVLIPLP D VRNNFYHY NQSNDPTIKL IAMLYTPLRA NNAGDDVFTV SCRVLTRPSP DFDFIFLVPP TVESRTKPFT VPILTVEEMT NS RFPIPLE KLFTGPSGAF VVQPQNGRCT TDGVLLGTTQ LSPVNICTFR GDVTHIAGTH DYTMNLASQN WNNYDPTEEI PAP LGTPDF VGKIQGVLTQ TTRGDGSTRG HKATVSTGSV HFTPKLGSVQ FTTDTNNDLE TGQNTKFTPV GVVQDGNSAH QNEP QQWVL PNYSGRTGHN VHLAPAVAPT FPGEQLLFFR STMPGCSGYP NMNLDCLLPQ EWVLHFYQEA APAQSDVALL RFVNP DTGR VLFECKLHKS GYVTVAHTGP HDLVIPPNGY FRFDSWVNQF YTLAPMGNGA GRRRAL

UniProtKB: VP1

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分子 #2: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 5 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.96 mg/mL
緩衝液pH: 6
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 3200FSC
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均露光時間: 10.0 sec. / 平均電子線量: 55.96 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.15.0)
詳細: Using Cryosparc GSFSC, resolution calculated: No Mask = 4.2 A, Spherical = 4 A, Loose = 3.9 A, Tight = 3.8 A, corrected = 3.8 A
使用した粒子像数: 51913
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.15.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.15.0)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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