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- EMDB-2380: Structure of herpesvirus fusion glycoprotein B-bilayer complex re... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2380
タイトルStructure of herpesvirus fusion glycoprotein B-bilayer complex revealing the protein-membrane and lateral protein-protein interaction
マップデータSubtomogram average of HSV-1 glycoprotein B bound to a lipid bilayer
試料
  • 試料: HSV-1 glycoprotein B ectodomain lacking the membrane-proximal region bound to a lipid bilayer
  • タンパク質・ペプチド: Envelope glycoprotein B
キーワードelectron cryo microscopy / tomography / membrane proximal region / protein coat / pseudo-atomic / modelling / virus-host interaction
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell Golgi membrane / host cell endosome membrane / symbiont entry into host cell / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Herpesvirus Glycoprotein B / Herpesvirus Glycoprotein B / Herpesvirus Glycoprotein B, PH-like domain 1 / Herpesvirus Glycoprotein B, PH-like domain 2 / Herpesvirus Glycoprotein B, PH-like domain 2 superfamily / Herpesvirus Glycoprotein B ectodomain / Herpesvirus Glycoprotein B / Herpesvirus Glycoprotein B PH-like domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Envelope glycoprotein B
類似検索 - 構成要素
生物種Human herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 27.0 Å
データ登録者Maurer UE / Zeev-Ben-Mordehai Z / Pandurangan AP / Cairns TM / Hannah BP / Whitbeck JC / Eisenberg RJ / Cohen GH / Topf M / Huiskonen JT / Grunewald K
引用ジャーナル: Structure / 年: 2013
タイトル: The structure of herpesvirus fusion glycoprotein B-bilayer complex reveals the protein-membrane and lateral protein-protein interaction.
著者: Ulrike E Maurer / Tzviya Zeev-Ben-Mordehai / Arun Prasad Pandurangan / Tina M Cairns / Brian P Hannah / J Charles Whitbeck / Roselyn J Eisenberg / Gary H Cohen / Maya Topf / Juha T Huiskonen / Kay Grünewald /
要旨: Glycoprotein B (gB) is a key component of the complex herpesvirus fusion machinery. We studied membrane interaction of two gB ectodomain forms and present an electron cryotomography structure of the ...Glycoprotein B (gB) is a key component of the complex herpesvirus fusion machinery. We studied membrane interaction of two gB ectodomain forms and present an electron cryotomography structure of the gB-bilayer complex. The two forms differed in presence or absence of the membrane proximal region (MPR) but showed an overall similar trimeric shape. The presence of the MPR impeded interaction with liposomes. In contrast, the MPR-lacking form interacted efficiently with liposomes. Lateral interaction resulted in coat formation on the membranes. The structure revealed that interaction of gB with membranes was mediated by the fusion loops and limited to the outer membrane leaflet. The observed intrinsic propensity of gB to cluster on membranes indicates an additional role of gB in driving the fusion process forward beyond the transient fusion pore opening and subsequently leading to fusion pore expansion.
履歴
登録2013年5月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2013年6月26日-
マップ公開2013年7月31日-
更新2013年8月21日-
現状2013年8月21日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-4bom
  • 表面レベル: 2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-4bom
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD-2380.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2380.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 3.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Subtomogram average of HSV-1 glycoprotein B bound to a lipid bilayer
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
4.6 Å/pix.
x 100 pix.
= 460. Å		4.6 Å/pix.
x 100 pix.
= 460. Å		4.6 Å/pix.
x 100 pix.
= 460. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.6 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 2.0 / ムービー #1: 2
最小 - 最大-12.513064379999999 - 18.673780440000002
平均 (標準偏差)0.0 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-50-50-50
サイズ100100100
Spacing100100100
セルA=B=C: 460.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z4.64.64.6
M x/y/z100100100
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z460.000460.000460.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ00-40
NX/NY/NZ555581
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-50-50-50
NC/NR/NS100100100
D min/max/mean-12.51318.6740.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : HSV-1 glycoprotein B ectodomain lacking the membrane-proximal reg...

全体名称: HSV-1 glycoprotein B ectodomain lacking the membrane-proximal region bound to a lipid bilayer
要素
  • 試料: HSV-1 glycoprotein B ectodomain lacking the membrane-proximal region bound to a lipid bilayer
  • タンパク質・ペプチド: Envelope glycoprotein B

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超分子 #1000: HSV-1 glycoprotein B ectodomain lacking the membrane-proximal reg...

超分子名称: HSV-1 glycoprotein B ectodomain lacking the membrane-proximal region bound to a lipid bilayer
タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: One trimer of gB bound to a lipid bilayer / Number unique components: 2
分子量実験値: 259 KDa / 理論値: 235 KDa
手法: Weights are for the trimeric ectodomain lacking the membrane proximal region. The experimental weight was determined by mass spectrometry. The theoretical weight was calculated from the sequence.

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分子 #1: Envelope glycoprotein B

分子名称: Envelope glycoprotein B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: gB-1, gB1
詳細: Liposomes consisting of phosphatidylcholine and cholesterol at 1.7:1 molar ratio were incubated with gB at pH 5.5 at 37C for one hour
集合状態: Trimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Human herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス) / 株: stain KOS / 別称: Human herpes simplex virus 1
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
組換細胞: Sf9 / 組換プラスミド: pCW289
配列UniProtKB: Envelope glycoprotein B / GO: symbiont entry into host cell / InterPro: Herpesvirus Glycoprotein B

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.0 mg/mL
緩衝液pH: 5.5 / 詳細: PBS with sodium citrate
グリッド詳細: Cflat
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE MIXTURE / チャンバー内温度: 120 K / 装置: OTHER / 手法: Blot manually for 3 s before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
日付2008年1月17日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
デジタル化 - サンプリング間隔: 15 µm / 実像数: 9 / 平均電子線量: 100 e/Å2
詳細: The dataset consists of 9 tomograms (containing 38 liposomes with bound gB). Data were binned by factor of 2.
ビット/ピクセル: 12
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 67000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm
試料ステージ試料ホルダー: liquid nitrogen cooled / 試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC / Tilt series - Axis1 - Min angle: -60 ° / Tilt series - Axis1 - Max angle: 60 °
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細The sub-tomograms were picked manually from tomographic reconstructions of 38 liposomes
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C3 (3回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 27.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Jsubtomo
詳細: The best 786 spikes (of 996) were selected based on constrained cross correlation coefficient and by excluding overlaps. All three Euler angles of the spike were refined.
使用したサブトモグラム数: 996
CTF補正詳細: Low pass filter to the first zero crossing of the CTF

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3nwf


Chain - #0 - Chain ID: A / Chain - #1 - Chain ID: B / Chain - #2 - Chain ID: C
ソフトウェア名称: Flex-EM
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-4bom:
Structure of herpesvirus fusion glycoprotein B-bilayer complex revealing the protein-membrane and lateral protein-protein interaction

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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