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- EMDB-23570: Structure of yeast DNA Polymerase Zeta (apo) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-23570
タイトルStructure of yeast DNA Polymerase Zeta (apo)
マップデータcryo-em map of apo-PolZ
試料
  • 複合体: DNA polymerase Zeta
    • タンパク質・ペプチド: DNA polymerase zeta catalytic subunit
    • タンパク質・ペプチド: DNA polymerase zeta processivity subunit
    • タンパク質・ペプチド: DNA polymerase delta small subunit
    • タンパク質・ペプチド: DNA polymerase delta subunit 3
  • リガンド: IRON/SULFUR CLUSTER
キーワードnucleic acid binding / DNA polymerase / metal ion binding / catalytic activity / DNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


delta DNA polymerase complex / H3-H4 histone complex chaperone activity / DNA amplification / zeta DNA polymerase complex / RNA-templated DNA biosynthetic process / Processive synthesis on the lagging strand / Removal of the Flap Intermediate / DNA replication, removal of RNA primer / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK ...delta DNA polymerase complex / H3-H4 histone complex chaperone activity / DNA amplification / zeta DNA polymerase complex / RNA-templated DNA biosynthetic process / Processive synthesis on the lagging strand / Removal of the Flap Intermediate / DNA replication, removal of RNA primer / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / lagging strand elongation / double-strand break repair via break-induced replication / postreplication repair / DNA strand elongation involved in DNA replication / DNA metabolic process / error-free translesion synthesis / leading strand elongation / error-prone translesion synthesis / mismatch repair / nucleotide-excision repair / double-strand break repair via homologous recombination / base-excision repair / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / DNA replication / DNA-directed DNA polymerase / DNA-directed DNA polymerase activity / nucleotide binding / chromatin / mitochondrion / DNA binding / nucleus / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
DNA polymerase delta subunit, OB-fold domain / DNA polymerase delta subunit 2, C-terminal domain / DNA polymerase delta subunit OB-fold domain / DNA polymerase zeta catalytic subunit / DNA polymerase delta/II small subunit family / C4-type zinc-finger of DNA polymerase delta / C4-type zinc-finger of DNA polymerase delta / Mad2-like / HORMA domain / HORMA domain ...DNA polymerase delta subunit, OB-fold domain / DNA polymerase delta subunit 2, C-terminal domain / DNA polymerase delta subunit OB-fold domain / DNA polymerase zeta catalytic subunit / DNA polymerase delta/II small subunit family / C4-type zinc-finger of DNA polymerase delta / C4-type zinc-finger of DNA polymerase delta / Mad2-like / HORMA domain / HORMA domain / HORMA domain profile. / HORMA domain superfamily / DNA polymerase alpha/delta/epsilon, subunit B / DNA polymerase alpha/epsilon subunit B / DNA polymerase family B, thumb domain / DNA-directed DNA polymerase, family B, multifunctional domain / DNA polymerase family B signature. / DNA-directed DNA polymerase, family B, conserved site / DNA polymerase family B / DNA polymerase family B, exonuclease domain / DNA-directed DNA polymerase, family B, exonuclease domain / DNA polymerase, palm domain superfamily / DNA polymerase type-B family / DNA-directed DNA polymerase, family B / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / DNA/RNA polymerase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA polymerase zeta catalytic subunit / DNA polymerase zeta processivity subunit / DNA polymerase delta small subunit / DNA polymerase delta subunit 3
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母) / Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.11 Å
データ登録者Truong CD / Craig TA
引用ジャーナル: J Biol Chem / : 2021
タイトル: Cryo-EM reveals conformational flexibility in apo DNA polymerase ζ.
著者: Chloe Du Truong / Theodore A Craig / Gaofeng Cui / Maria Victoria Botuyan / Rachel A Serkasevich / Ka-Yi Chan / Georges Mer / Po-Lin Chiu / Rajiv Kumar /
要旨: The translesion synthesis (TLS) DNA polymerases Rev1 and Polζ function together in DNA lesion bypass during DNA replication, acting as nucleotide inserter and extender polymerases, respectively. ...The translesion synthesis (TLS) DNA polymerases Rev1 and Polζ function together in DNA lesion bypass during DNA replication, acting as nucleotide inserter and extender polymerases, respectively. While the structural characterization of the Saccharomyces cerevisiae Polζ in its DNA-bound state has illuminated how this enzyme synthesizes DNA, a mechanistic understanding of TLS also requires probing conformational changes associated with DNA- and Rev1 binding. Here, we used single-particle cryo-electron microscopy to determine the structure of the apo Polζ holoenzyme. We show that compared with its DNA-bound state, apo Polζ displays enhanced flexibility that correlates with concerted motions associated with expansion of the Polζ DNA-binding channel upon DNA binding. We also identified a lysine residue that obstructs the DNA-binding channel in apo Polζ, suggesting a gating mechanism. The Polζ subunit Rev7 is a hub protein that directly binds Rev1 and is a component of several other protein complexes such as the shieldin DNA double-strand break repair complex. We analyzed the molecular interactions of budding yeast Rev7 in the context of Polζ and those of human Rev7 in the context of shieldin using a crystal structure of Rev7 bound to a fragment of the shieldin-3 protein. Overall, our study provides new insights into Polζ mechanism of action and the manner in which Rev7 recognizes partner proteins.
履歴
登録2021年3月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年6月30日-
マップ公開2021年6月30日-
更新2024年3月6日-
現状2024年3月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 3.35
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図(半径に従い着色)
  • 表面レベル: 3.35
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7lxd
  • 表面レベル: 3.35
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_23570.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 40.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈cryo-em map of apo-PolZ
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
1.49 Å/pix.
x 220 pix.
= 328.02 Å
1.49 Å/pix.
x 220 pix.
= 328.02 Å
1.49 Å/pix.
x 220 pix.
= 328.02 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.491 Å
密度
表面レベル登録者による: 3.35 / ムービー #1: 3.35
最小 - 最大-12.993312 - 41.499836000000002
平均 (標準偏差)-0.000000000000046 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ220220220
Spacing220220220
セルA=B=C: 328.02002 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.4911.4911.491
M x/y/z220220220
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z328.020328.020328.020
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ220220220
MAP C/R/S321
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS220220220
D min/max/mean-12.99341.500-0.000

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添付データ

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追加マップ: Half-map 1

ファイルemd_23570_additional_1.map
注釈Half-map 1
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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追加マップ: Half-map 2

ファイルemd_23570_additional_2.map
注釈Half-map 2
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : DNA polymerase Zeta

全体名称: DNA polymerase Zeta
要素
  • 複合体: DNA polymerase Zeta
    • タンパク質・ペプチド: DNA polymerase zeta catalytic subunit
    • タンパク質・ペプチド: DNA polymerase zeta processivity subunit
    • タンパク質・ペプチド: DNA polymerase delta small subunit
    • タンパク質・ペプチド: DNA polymerase delta subunit 3
  • リガンド: IRON/SULFUR CLUSTER

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超分子 #1: DNA polymerase Zeta

超分子名称: DNA polymerase Zeta / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
詳細: DNA polymerase Zeta is generated from yeast without DNA binding.
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
分子量理論値: 172 kDa/nm

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分子 #1: DNA polymerase zeta catalytic subunit

分子名称: DNA polymerase zeta catalytic subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: DNA-directed DNA polymerase
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 173.197531 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列: MSRESNDTIQ SDTVRSSSKS DYFRIQLNNQ DYYMSKPTFL DPSHGESLPL NQFSQVPNIR VFGALPTGHQ VLCHVHGILP YMFIKYDGQ ITDTSTLRHQ RCAQVHKTLE VKIRASFKRK KDDKHDLAGD KLGNLNFVAD VSVVKGIPFY GYHVGWNLFY K ISLLNPSC ...文字列:
MSRESNDTIQ SDTVRSSSKS DYFRIQLNNQ DYYMSKPTFL DPSHGESLPL NQFSQVPNIR VFGALPTGHQ VLCHVHGILP YMFIKYDGQ ITDTSTLRHQ RCAQVHKTLE VKIRASFKRK KDDKHDLAGD KLGNLNFVAD VSVVKGIPFY GYHVGWNLFY K ISLLNPSC LSRISELIRD GKIFGKKFEI YESHIPYLLQ WTADFNLFGC SWINVDRCYF RSPVLNSILD IDKLTINDDL QL LLDRFCD FKCNVLSRRD FPRVGNGLIE IDILPQFIKN REKLQHRDIH HDFLEKLGDI SDIPVKPYVS SARDMINELT MQR EELSLK EYKEPPETKR HVSGHQWQSS GEFEAFYKKA QHKTSTFDGQ IPNFENFIDK NQKFSAINTP YEALPQLWPR LPQI EINNN SMQDKKNDDQ VNASFTEYEI CGVDNENEGV KGSNIKSRSY SWLPESIASP KDSTILLDHQ TKYHNTINFS MDCAM TQNM ASKRKLRSSV SANKTSLLSR KRKKVMAAGL RYGKRAFVYG EPPFGYQDIL NKLEDEGFPK IDYKDPFFSN PVDLEN KPY AYAGKRFEIS STHVSTRIPV QFGGETVSVY NKPTFDMFSS WKYALKPPTY DAVQKWYNKV PSMGNKKTES QISMHTP HS KFLYKFASDV SGKQKRKKSS VHDSLTHLTL EIHANTRSDK IPDPAIDEVS MIIWCLEEET FPLDLDIAYE GIMIVHKA S EDSTFPTKIQ HCINEIPVMF YESEFEMFEA LTDLVLLLDP DILSGFEIHN FSWGYIIERC QKIHQFDIVR ELARVKCQI KTKLSDTWGY AHSSGIMITG RHMINIWRAL RSDVNLTQYT IESAAFNILH KRLPHFSFES LTNMWNAKKS TTELKTVLNY WLSRAQINI QLLRKQDYIA RNIEQARLIG IDFHSVYYRG SQFKVESFLI RICKSESFIL LSPGKKDVRK QKALECVPLV M EPESAFYK SPLIVLDFQS LYPSIMIGYN YCYSTMIGRV REINLTENNL GVSKFSLPRN ILALLKNDVT IAPNGVVYAK TS VRKSTLS KMLTDILDVR VMIKKTMNEI GDDNTTLKRL LNNKQLALKL LANVTYGYTS ASFSGRMPCS DLADSIVQTG RET LEKAID IIEKDETWNA KVVYGDTDSL FVYLPGKTAI EAFSIGHAMA ERVTQNNPKP IFLKFEKVYH PSILISKKRY VGFS YESPS QTLPIFDAKG IETVRRDGIP AQQKIIEKCI RLLFQTKDLS KIKKYLQNEF FKIQIGKVSA QDFCFAKEVK LGAYK SEKT APAGAVVVKR RINEDHRAEP QYKERIPYLV VKGKQGQLLR ERCVSPEEFL EGENLELDSE YYINKILIPP LDRLFN LIG INVGNWAQEI VKSKRASTTT TKVENITRVG TSATCCNCGE ELTKICSLQL CDDCLEKRST TTLSFLIKKL KRQKEYQ TL KTVCRTCSYR YTSDAGIEND HIASKCNSYD CPVFYSRVKA ERYLRDNQSV QREEALISLN DW

UniProtKB: DNA polymerase zeta catalytic subunit

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分子 #2: DNA polymerase zeta processivity subunit

分子名称: DNA polymerase zeta processivity subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 28.791654 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列: MNRWVEKWLR VYLKCYINLI LFYRNVYPPQ SFDYTTYQSF NLPQFVPINR HPALIDYIEE LILDVLSKLT HVYRFSICII NKKNDLCIE KYVLDFSELQ HVDKDDQIIT ETEVFDEFRS SLNSLIMHLE KLPKVNDDTI TFEAVINAIE LELGHKLDRN R RVDSLEEK ...文字列:
MNRWVEKWLR VYLKCYINLI LFYRNVYPPQ SFDYTTYQSF NLPQFVPINR HPALIDYIEE LILDVLSKLT HVYRFSICII NKKNDLCIE KYVLDFSELQ HVDKDDQIIT ETEVFDEFRS SLNSLIMHLE KLPKVNDDTI TFEAVINAIE LELGHKLDRN R RVDSLEEK AEIERDSNWV KCQEDENLPD NNGFQPPKIK LTSLVGSDVG PLIIHQFSEK LISGDDKILN GVYSQYEEGE SI FGSLF

UniProtKB: DNA polymerase zeta processivity subunit

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分子 #3: DNA polymerase delta small subunit

分子名称: DNA polymerase delta small subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: DNA-directed DNA polymerase
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 55.603992 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列: LHMDALLTKF NEDRSLQDEN LSQPRTRVRI VDDNLYNKSN PFQLCYKKRD YGSQYYHIYQ YRLKTFRERV LKECDKRWDA GFTLNGQLV LKKDKVLDIQ GNQPCWCVGS IYCEMKYKPN VLDEVINDTY GAPDLTKSYT DKEGGSDEIM LEDESGRVLL V GDFIRSTP ...文字列:
LHMDALLTKF NEDRSLQDEN LSQPRTRVRI VDDNLYNKSN PFQLCYKKRD YGSQYYHIYQ YRLKTFRERV LKECDKRWDA GFTLNGQLV LKKDKVLDIQ GNQPCWCVGS IYCEMKYKPN VLDEVINDTY GAPDLTKSYT DKEGGSDEIM LEDESGRVLL V GDFIRSTP FITGVVVGIL GMEAEAGTFQ VLDICYPTPL PQNPFPAPIA TCPTRGKIAL VSGLNLNNTS PDRLLRLEIL RE FLMGRIN NKIDDISLIG RLLICGNSVD FDIKSVNKDE LMISLTEFSK FLHNILPSIS VDIMPGTNDP SDKSLPQQPF HKS LFDKSL ESYFNGSNKE ILNLVTNPYE FSYNGVDVLA VSGKNINDIC KYVIPSNDNG ESENKVEEGE SNDFKDDIEH RLDL MECTM KWQNIAPTAP DTLWCYPYTD KDPFVLDKWP HVYIVANQPY FGTRVVEIGG KNIKIISVPE FSSTGMIILL DLETL EAET VKIDI

UniProtKB: DNA polymerase delta small subunit

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分子 #4: DNA polymerase delta subunit 3

分子名称: DNA polymerase delta subunit 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 40.377715 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列: MDQKASYFIN EKLFTEVKPV LFTDLIHHLK IGPSMAKKLM FDYYKQTTNA KYNCVVICCY KDQTIKIIHD LSNIPQQDSI IDCFIYAFN PMDSFIPYYD IIDQKDCLTI KNSYELKVSE SSKIIERTKT LEEKSKPLVR PTARSKTTPE ETTGRKSKSK D MGLRSTAL ...文字列:
MDQKASYFIN EKLFTEVKPV LFTDLIHHLK IGPSMAKKLM FDYYKQTTNA KYNCVVICCY KDQTIKIIHD LSNIPQQDSI IDCFIYAFN PMDSFIPYYD IIDQKDCLTI KNSYELKVSE SSKIIERTKT LEEKSKPLVR PTARSKTTPE ETTGRKSKSK D MGLRSTAL LAKMKKDRDD KETSRQNELR KRKEENLQKI NKQNPEREAQ MKELNNLFVE DDLDTEEVNG GSKPNSPKET DS NDKDKNN DDLEDLLETT AEDSLMDVPK IQQTKPSETE HSKEPKSEEE PSSFIDEDGY IVTKRPATST PPRKPSPVVK RAL SSSKKQ ETPSSNKRLK KQGTLESFFK RKAK

UniProtKB: DNA polymerase delta subunit 3

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分子 #5: IRON/SULFUR CLUSTER

分子名称: IRON/SULFUR CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / : SF4
分子量理論値: 351.64 Da
Chemical component information

ChemComp-FS1:
IRON/SULFUR CLUSTER / 一硫化鉄

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.12 mg/mL
緩衝液pH: 6.9
構成要素:
濃度名称
25.0 mMMES2-(N-morpholino)ethanesulfonic acid
120.0 mMNaClSodium Chloride
5.0 mMCaCl2Calcium Chloride
2.0 mMTCEPtris(2-carboxyethyl)phosphine

詳細: Solutions were made fresh from concentrate to avoid microbial contamination. They are further filtered using 0.2 micrometer filtering membrane and a pressure/vacuum filtration unit.
グリッドモデル: C-flat-2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 20 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 101.325 kPa
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: FEI VITROBOT MARK II / 詳細: Blot for 6 seconds before plunging.
詳細This sample was mono disperse.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3710 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3838 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 11698 / 平均露光時間: 6.0 sec. / 平均電子線量: 45.7 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 倍率(補正後): 48780 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 2974553
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.11 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 213120
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.0)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.0)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: correlation coefficient
得られたモデル

PDB-7lxd:
Structure of yeast DNA Polymerase Zeta (apo)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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