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- EMDB-2324: Electron cryo-microscopy of a cross-beta amyloid fibril polymorph -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2324
タイトルElectron cryo-microscopy of a cross-beta amyloid fibril polymorph
マップデータReconstruction of quadruplet cross-beta amyloid fibril polymorph
試料
  • 試料: Quadruplet cross-beta amyloid fibril polymorph
  • タンパク質・ペプチド: Transthyretin(105-115)
キーワードamyloid fibrils / cross-beta structure / protein aggregation / polymorphism
機能・相同性
機能・相同性情報


The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / Retinoid metabolism and transport / thyroid hormone metabolic process / hormone binding / Neutrophil degranulation / thyroid hormone binding / purine nucleobase metabolic process / hormone activity / protein-containing complex binding / protein-containing complex ...The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / Retinoid metabolism and transport / thyroid hormone metabolic process / hormone binding / Neutrophil degranulation / thyroid hormone binding / purine nucleobase metabolic process / hormone activity / protein-containing complex binding / protein-containing complex / extracellular space / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 11.6 Å
データ登録者Fitzpatrick AWP / Debelouchina GT / Bayro MJ / Clare DK / Caporini MA / Bajaj VS / Jaroniec CP / Wang L / Ladizhansky V / Muller S ...Fitzpatrick AWP / Debelouchina GT / Bayro MJ / Clare DK / Caporini MA / Bajaj VS / Jaroniec CP / Wang L / Ladizhansky V / Muller S / MacPhee CE / Waudby CA / Mott HR / De-Simone A / Knowles TPJ / Saibil HR / Vendruscolo M / Orlova EV / Griffin RG / Dobson CM
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2013
タイトル: Atomic structure and hierarchical assembly of a cross-β amyloid fibril.
著者: Anthony W P Fitzpatrick / Galia T Debelouchina / Marvin J Bayro / Daniel K Clare / Marc A Caporini / Vikram S Bajaj / Christopher P Jaroniec / Luchun Wang / Vladimir Ladizhansky / Shirley A ...著者: Anthony W P Fitzpatrick / Galia T Debelouchina / Marvin J Bayro / Daniel K Clare / Marc A Caporini / Vikram S Bajaj / Christopher P Jaroniec / Luchun Wang / Vladimir Ladizhansky / Shirley A Müller / Cait E MacPhee / Christopher A Waudby / Helen R Mott / Alfonso De Simone / Tuomas P J Knowles / Helen R Saibil / Michele Vendruscolo / Elena V Orlova / Robert G Griffin / Christopher M Dobson /
要旨: The cross-β amyloid form of peptides and proteins represents an archetypal and widely accessible structure consisting of ordered arrays of β-sheet filaments. These complex aggregates have ...The cross-β amyloid form of peptides and proteins represents an archetypal and widely accessible structure consisting of ordered arrays of β-sheet filaments. These complex aggregates have remarkable chemical and physical properties, and the conversion of normally soluble functional forms of proteins into amyloid structures is linked to many debilitating human diseases, including several common forms of age-related dementia. Despite their importance, however, cross-β amyloid fibrils have proved to be recalcitrant to detailed structural analysis. By combining structural constraints from a series of experimental techniques spanning five orders of magnitude in length scale--including magic angle spinning nuclear magnetic resonance spectroscopy, X-ray fiber diffraction, cryoelectron microscopy, scanning transmission electron microscopy, and atomic force microscopy--we report the atomic-resolution (0.5 Å) structures of three amyloid polymorphs formed by an 11-residue peptide. These structures reveal the details of the packing interactions by which the constituent β-strands are assembled hierarchically into protofilaments, filaments, and mature fibrils.
履歴
登録2013年2月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2013年3月27日-
マップ公開2013年3月27日-
更新2013年12月18日-
現状2013年12月18日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 399.35
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 399.35
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3zpk
  • 表面レベル: 399.35
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3zpk
  • 表面レベル: 399.35
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

2324.tif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2324.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 16 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of quadruplet cross-beta amyloid fibril polymorph
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.8 Å/pix.
x 298 pix.
= 536.4 Å		1.8 Å/pix.
x 120 pix.
= 216. Å		1.8 Å/pix.
x 120 pix.
= 216. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.8 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 399.350000000000023 / ムービー #1: 399.35
最小 - 最大-218.113327029999994 - 974.851257319999945
平均 (標準偏差)47.512786869999999 (±161.074722290000011)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-59-60-149
サイズ120120298
Spacing120120298
セルA: 216.0 Å / B: 216.0 Å / C: 536.39996 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.81.81.8
M x/y/z120120298
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z216.000216.000536.400
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-36-12-40
NX/NY/NZ732581
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-60-59-149
NC/NR/NS120120298
D min/max/mean-218.113974.85147.513

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Quadruplet cross-beta amyloid fibril polymorph

全体名称: Quadruplet cross-beta amyloid fibril polymorph
要素
  • 試料: Quadruplet cross-beta amyloid fibril polymorph
  • タンパク質・ペプチド: Transthyretin(105-115)

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超分子 #1000: Quadruplet cross-beta amyloid fibril polymorph

超分子名称: Quadruplet cross-beta amyloid fibril polymorph / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 1

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分子 #1: Transthyretin(105-115)

分子名称: Transthyretin(105-115) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: TTR(105-115) / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 別称: Norway rat
配列UniProtKB: Transthyretin

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 2 / 詳細: 10% acetonitrile/water solution
グリッド詳細: For cryo-EM imaging, fibrils were applied to holey carbon films (R2/2, QuantifoilMicro Tools GmbH, Jena, Germany) that were immediately plunge-frozen at liquid nitrogen temperature.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 99 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER
手法: For cryo-EM imaging, fibrils were applied to holey carbon films (R2/2, QuantifoilMicro Tools GmbH, Jena, Germany) that were immediately plunge-frozen at liquid nitrogen temperature.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
温度最低: 99 K / 最高: 100 K / 平均: 99 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 100,000 times magnification.
日付2006年3月3日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / 実像数: 250
Tilt angle min0
Tilt angle max0
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 40000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.9 µm / 倍率（公称値）: 40000
試料ステージ試料ホルダー: Nitrogen cooled / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細The particles were selected using an automatic selection program.
CTF補正詳細: CTFFIND3
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 11.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPIER, IMAGIC, BKRP / 使用した粒子像数: 175
最終 2次元分類クラス数: 31

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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