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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-22880 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of bafilomycin A1-bound intact V-ATPase from bovine brain | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 ROS and RNS production in phagocytes / Insulin receptor recycling / Transferrin endocytosis and recycling / Amino acids regulate mTORC1 / Ion channel transport / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / pH reduction / RHOA GTPase cycle / plasma membrane proton-transporting V-type ATPase complex / cellular response to increased oxygen levels ...ROS and RNS production in phagocytes / Insulin receptor recycling / Transferrin endocytosis and recycling / Amino acids regulate mTORC1 / Ion channel transport / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / pH reduction / RHOA GTPase cycle / plasma membrane proton-transporting V-type ATPase complex / cellular response to increased oxygen levels / synaptic vesicle lumen acidification / lysosomal lumen acidification / clathrin-coated vesicle membrane / endosomal lumen acidification / vacuolar proton-transporting V-type ATPase, V0 domain / vacuolar proton-transporting V-type ATPase, V1 domain / vacuolar transport / proton-transporting V-type ATPase complex / cell projection organization / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex / vacuolar acidification / regulation of cellular pH / dendritic spine membrane / Neutrophil degranulation / ATPase activator activity / autophagosome membrane / cilium assembly / positive regulation of Wnt signaling pathway / regulation of macroautophagy / endomembrane system / H+-transporting two-sector ATPase / ATP metabolic process / transport vesicle / RNA endonuclease activity / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / proton transmembrane transport / receptor-mediated endocytosis / cilium / transmembrane transport / synaptic vesicle membrane / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / melanosome / signaling receptor activity / ATPase binding / postsynaptic membrane / intracellular iron ion homeostasis / receptor-mediated endocytosis of virus by host cell / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / early endosome / lysosome / endosome membrane / endosome / nuclear speck / apical plasma membrane / lysosomal membrane / external side of plasma membrane / axon / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane / plasma membrane / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Bos taurus (ウシ) / Bovine (ウシ) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.62 Å | |||||||||
データ登録者 | Wang R / Li X | |||||||||
引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021 タイトル: Molecular basis of V-ATPase inhibition by bafilomycin A1. 著者: Rong Wang / Jin Wang / Abdirahman Hassan / Chia-Hsueh Lee / Xiao-Song Xie / Xiaochun Li / 要旨: Pharmacological inhibition of vacuolar-type H-ATPase (V-ATPase) by its specific inhibitor can abrogate tumor metastasis, prevent autophagy, and reduce cellular signaling responses. Bafilomycin A1, a ...Pharmacological inhibition of vacuolar-type H-ATPase (V-ATPase) by its specific inhibitor can abrogate tumor metastasis, prevent autophagy, and reduce cellular signaling responses. Bafilomycin A1, a member of macrolide antibiotics and an autophagy inhibitor, serves as a specific and potent V-ATPases inhibitor. Although there are many V-ATPase structures reported, the molecular basis of specific inhibitors on V-ATPase remains unknown. Here, we report the cryo-EM structure of bafilomycin A1 bound intact bovine V-ATPase at an overall resolution of 3.6-Å. The structure reveals six bafilomycin A1 molecules bound to the c-ring. One bafilomycin A1 molecule engages with two c subunits and disrupts the interactions between the c-ring and subunit a, thereby preventing proton translocation. Structural and sequence analyses demonstrate that the bafilomycin A1-binding residues are conserved in yeast and mammalian species and the 7'-hydroxyl group of bafilomycin A1 acts as a unique feature recognized by subunit c. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_22880.map.gz | 432.5 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-22880-v30.xml emd-22880.xml | 27.4 KB 27.4 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_22880.png | 28.6 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-22880 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-22880 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_22880_validation.pdf.gz | 547.3 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_22880_full_validation.pdf.gz | 546.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_22880_validation.xml.gz | 8.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_22880_validation.cif.gz | 9.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-22880 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-22880 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_22880.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 465.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.833 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
+全体 : Cryo-EM structure of bafilomycin A1-bound intact V-ATPase from bo...
+超分子 #1: Cryo-EM structure of bafilomycin A1-bound intact V-ATPase from bo...
+分子 #1: V-type proton ATPase catalytic subunit A
+分子 #2: V-type proton ATPase subunit B, brain isoform
+分子 #3: V-type proton ATPase subunit C 1
+分子 #4: V-type proton ATPase subunit D
+分子 #5: V-type proton ATPase subunit E 1
+分子 #6: V-type proton ATPase subunit F
+分子 #7: V-type proton ATPase subunit G
+分子 #8: V-type proton ATPase subunit H
+分子 #9: V-type proton ATPase subunit a
+分子 #10: V-type proton ATPase 21 kDa proteolipid subunit
+分子 #11: V-type proton ATPase subunit d 1
+分子 #12: V-type proton ATPase subunit e 2
+分子 #13: V-type proton ATPase subunit S1
+分子 #14: Renin receptor
+分子 #15: V-type proton ATPase 16 kDa proteolipid subunit
+分子 #16: Ribonuclease kappa
+分子 #19: MAGNESIUM ION
+分子 #20: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
+分子 #21: methyl (3R,6Z,10E,14E)-3,7,11,15,19-pentamethylicosa-6,10,14,18-t...
+分子 #22: (2S)-3-(hexadecanoyloxy)-2-[(9Z)-octadec-9-enoyloxy]propyl 2-(tri...
+分子 #23: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
+分子 #24: OLEIC ACID
+分子 #25: (5R)-2,4-dideoxy-1-C-{(2S,3R,4S)-3-hydroxy-4-[(2R,3S,4E,6E,9R,10S...
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 60.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.62 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 26530 |
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初期 角度割当 | タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION |
最終 角度割当 | タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION |