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- EMDB-22682: Plasmodium vivax M17 leucyl aminopeptidase Pv-M17 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-22682
タイトルPlasmodium vivax M17 leucyl aminopeptidase Pv-M17
マップデータPlasmodium vivax M17 leucyl aminopeptidase Pv-M17
試料
  • 複合体: PvM17-hexamer
    • タンパク質・ペプチド: M17 leucyl aminopeptidase, putative
  • リガンド: CARBONATE ION
  • リガンド: MANGANESE (II) ION
キーワードM17 aminopeptidase / leucyl aminopeptidase / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


leucyl aminopeptidase / metalloaminopeptidase activity / manganese ion binding / proteolysis / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peptidase M17, leucine aminopeptidase / Cytosol aminopeptidase signature. / Peptidase M17, leucyl aminopeptidase, C-terminal / Peptidase M17, leucine aminopeptidase/peptidase B / Cytosol aminopeptidase family, catalytic domain / Macro domain-like
類似検索 - ドメイン・相同性
leucyl aminopeptidase / Leucine aminopeptidase, putative
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium vivax (マラリア 病原虫)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.66 Å
データ登録者Malcolm TR / McGowan S
資金援助 オーストラリア, 1件
OrganizationGrant number国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)APP1185354 オーストラリア
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2021
タイトル: Active site metals mediate an oligomeric equilibrium in Plasmodium M17 aminopeptidases.
著者: Tess R Malcolm / Matthew J Belousoff / Hariprasad Venugopal / Natalie A Borg / Nyssa Drinkwater / Sarah C Atkinson / Sheena McGowan /
要旨: M17 leucyl aminopeptidases are metal-dependent exopeptidases that rely on oligomerization to diversify their functional roles. The M17 aminopeptidases from Plasmodium falciparum (PfA-M17) and ...M17 leucyl aminopeptidases are metal-dependent exopeptidases that rely on oligomerization to diversify their functional roles. The M17 aminopeptidases from Plasmodium falciparum (PfA-M17) and Plasmodium vivax (Pv-M17) function as catalytically active hexamers to generate free amino acids from human hemoglobin and are drug targets for the design of novel antimalarial agents. However, the molecular basis for oligomeric assembly is not fully understood. In this study, we found that the active site metal ions essential for catalytic activity have a secondary structural role mediating the formation of active hexamers. We found that PfA-M17 and Pv-M17 exist in a metal-dependent dynamic equilibrium between active hexameric species and smaller inactive species that can be controlled by manipulating the identity and concentration of metals available. Mutation of residues involved in metal ion binding impaired catalytic activity and the formation of active hexamers. Structural resolution of Pv-M17 by cryoelectron microscopy and X-ray crystallography together with solution studies revealed that PfA-M17 and Pv-M17 bind metal ions and substrates in a conserved fashion, although Pv-M17 forms the active hexamer more readily and processes substrates faster than PfA-M17. On the basis of these studies, we propose a dynamic equilibrium between monomer ↔ dimer ↔ tetramer ↔ hexamer, which becomes directional toward the large oligomeric states with the addition of metal ions. This sophisticated metal-dependent dynamic equilibrium may apply to other M17 aminopeptidases and underpin the moonlighting capabilities of this enzyme family.
履歴
登録2020年9月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年12月16日-
マップ公開2020年12月16日-
更新2024年3月6日-
現状2024年3月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.6
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.6
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7k5k
  • 表面レベル: 0.6
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_22682.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_22682.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 38.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Plasmodium vivax M17 leucyl aminopeptidase Pv-M17
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.06 Å
密度
表面レベルBy EMDB: 0.4 / ムービー #1: 0.6
最小 - 最大-2.1395714 - 4.107372
平均 (標準偏差)0.015726423 (±0.1560487)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ216216216
Spacing216216216
セルA=B=C: 228.95999 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.061.061.06
M x/y/z216216216
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z228.960228.960228.960
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ1081340
NX/NY/NZ13584349
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS216216216
D min/max/mean-2.1404.1070.016

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_22682_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Local resolution map

ファイルemd_22682_additional_1.map
注釈Local resolution map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Unfiltered map

ファイルemd_22682_additional_2.map
注釈Unfiltered map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half-volume 1

ファイルemd_22682_half_map_1.map
注釈half-volume 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half-volume 2

ファイルemd_22682_half_map_2.map
注釈half-volume 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : PvM17-hexamer

全体名称: PvM17-hexamer
要素
  • 複合体: PvM17-hexamer
    • タンパク質・ペプチド: M17 leucyl aminopeptidase, putative
  • リガンド: CARBONATE ION
  • リガンド: MANGANESE (II) ION

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超分子 #1: PvM17-hexamer

超分子名称: PvM17-hexamer / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Plasmodium vivax (マラリア 病原虫)

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分子 #1: M17 leucyl aminopeptidase, putative

分子名称: M17 leucyl aminopeptidase, putative / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO / EC番号: leucyl aminopeptidase
由来(天然)生物種: Plasmodium vivax (マラリア 病原虫)
分子量理論値: 60.442328 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列: MATTVPQVVS LDPTTIPIDY HTPIDDLSIE VKDISAEACP ADEGLIVFLL NSAPKHSSSG GSGGNGGSAG SSGNGEGGAQ IKINSSVKD NTINEFLKEG NMENFTGKLG TSKSFYIAND QKKYVSLAYV GCGPANEETE LEIRKVAYAL VTLLHDSKHK K VSIIFEIK ...文字列:
MATTVPQVVS LDPTTIPIDY HTPIDDLSIE VKDISAEACP ADEGLIVFLL NSAPKHSSSG GSGGNGGSAG SSGNGEGGAQ IKINSSVKD NTINEFLKEG NMENFTGKLG TSKSFYIAND QKKYVSLAYV GCGPANEETE LEIRKVAYAL VTLLHDSKHK K VSIIFEIK IEEALFRFFL EHLFYEYVTD ERFKSADKST ETDFIKNLSL HIANADAYKG QIDKARVYFY GTYYAAQLIA AP SNYCNPV SLSNAAVELA QKVNLECKIL DVKELEELKM GAYLSVGKGS MYPNKFIHLT YKGAQTGASQ NEKKKIALIG KGI TFDSGG YNLKAAPGSM IDLMKFDMSG CAAVLGCAYC IGTIKPDNVE VHFLSAVCEN MVSKNSYRPG DIITASNGKT IEVG NTDAE GRLTLADALV YAEKLGVDYI VDIATLTGAM LYSLGTSYAG VFGNNDQLIN KILSSSKTSN EPVWWLPIIN EYRSS LNSK YADLNNISSS VKASSVVASL FLKEFIENTP WAHIDIAGVS WNFKARKPKG FGVRLLTEFV LNDAVHHHHH H

UniProtKB: leucyl aminopeptidase

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分子 #2: CARBONATE ION

分子名称: CARBONATE ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 6 / 式: CO3
分子量理論値: 60.009 Da
Chemical component information

ChemComp-CO3:
CARBONATE ION / 炭酸ジアニオン

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分子 #3: MANGANESE (II) ION

分子名称: MANGANESE (II) ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 12 / 式: MN
分子量理論値: 54.938 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2.9 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
50.0 mMC8H18N2O4SHEPES
0.3 MNaClsodium choloride
1.0 mMMnCl2manganese chloride
グリッドモデル: Quantifoil / 材質: COPPER / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細: Blot for 3 seconds with blot force of -1. Drain time of 1 second..

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 63.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成想定した対称性 - 点群: D3 (2回x3回 2面回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.66 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 32326
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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