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- EMDB-22327: Cryo-EM structure of P. falciparum VAR2CSA NF54 core in complex w... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-22327
タイトルCryo-EM structure of P. falciparum VAR2CSA NF54 core in complex with CSA at 3.36 A
マップデータ
試料
  • 複合体: VAR2CSA NF54 core in complex with CSA
    • タンパク質・ペプチド: Erythrocyte membrane protein 1
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-4-O-sulfo-beta-D-galactopyranose
機能・相同性
機能・相同性情報


membrane => GO:0016020 / host cell surface receptor binding
類似検索 - 分子機能
Duffy-binding-like domain / PFEMP1 DBL domain / Plasmodium falciparum erythrocyte membrane protein 1, N-terminal / N-terminal segments of P. falciparum erythrocyte membrane protein / Duffy-antigen binding / Duffy-antigen binding superfamily / Duffy binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Plasmodium falciparum (isolate NF54) (マラリア病原虫)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.36 Å
データ登録者Ma R / Tolia NH
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)1 ZIA AI001237 米国
引用ジャーナル: Nat Microbiol / 年: 2021
タイトル: Structural basis for placental malaria mediated by Plasmodium falciparum VAR2CSA.
著者: Rui Ma / Tengfei Lian / Rick Huang / Jonathan P Renn / Jennifer D Petersen / Joshua Zimmerberg / Patrick E Duffy / Niraj H Tolia /
要旨: Plasmodium falciparum VAR2CSA binds to chondroitin sulfate A (CSA) on the surface of the syncytiotrophoblast during placental malaria. This interaction facilitates placental sequestration of malaria ...Plasmodium falciparum VAR2CSA binds to chondroitin sulfate A (CSA) on the surface of the syncytiotrophoblast during placental malaria. This interaction facilitates placental sequestration of malaria parasites resulting in severe health outcomes for both the mother and her offspring. Furthermore, CSA is presented by diverse cancer cells and specific targeting of cells by VAR2CSA may become a viable approach for cancer treatment. In the present study, we determined the cryo-electron microscopy structures of the full-length ectodomain of VAR2CSA from P. falciparum strain NF54 in complex with CSA, and VAR2CSA from a second P. falciparum strain FCR3. The architecture of VAR2CSA is composed of a stable core flanked by a flexible arm. CSA traverses the core domain by binding within two channels and CSA binding does not induce major conformational changes in VAR2CSA. The CSA-binding elements are conserved across VAR2CSA variants and are flanked by polymorphic segments, suggesting immune selection outside the CSA-binding sites. This work provides paths for developing interventions against placental malaria and cancer.
履歴
登録2020年7月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年1月13日-
マップ公開2021年1月13日-
更新2021年3月10日-
現状2021年3月10日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 3.96
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 3.96
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7jgh
  • 表面レベル: 3.96
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_22327.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_22327.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.058 Å
密度
表面レベル登録者による: 3.96 / ムービー #1: 3.96
最小 - 最大-34.588287 - 55.29886
平均 (標準偏差)-9.0630595e-13 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 317.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0581.0581.058
M x/y/z300300300
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z317.400317.400317.400
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ300300300
MAP C/R/S321
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS300300300
D min/max/mean-34.58855.299-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : VAR2CSA NF54 core in complex with CSA

全体名称: VAR2CSA NF54 core in complex with CSA
要素
  • 複合体: VAR2CSA NF54 core in complex with CSA
    • タンパク質・ペプチド: Erythrocyte membrane protein 1
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-4-O-sulfo-beta-D-galactopyranose

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超分子 #1: VAR2CSA NF54 core in complex with CSA

超分子名称: VAR2CSA NF54 core in complex with CSA / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Plasmodium falciparum (isolate NF54) (マラリア病原虫)
株: isolate NF54
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Erythrocyte membrane protein 1

分子名称: Erythrocyte membrane protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Plasmodium falciparum (isolate NF54) (マラリア病原虫)
株: isolate NF54
分子量理論値: 308.706031 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: TGMDKSSIAN KIEAYLGAKS DDSKIDQSLK ADPSEVQYYG SGGDGYYLRK NICKITVNHS DSGTNDPCDR IPPPYGDNDQ WKCAIILSK VSEKPENVFV PPRRQRMCIN NLEKLNVDKI RDKHAFLADV LLTARNEGER IVQNHPDTNS SNVCNALERS F ADIADIIR ...文字列:
TGMDKSSIAN KIEAYLGAKS DDSKIDQSLK ADPSEVQYYG SGGDGYYLRK NICKITVNHS DSGTNDPCDR IPPPYGDNDQ WKCAIILSK VSEKPENVFV PPRRQRMCIN NLEKLNVDKI RDKHAFLADV LLTARNEGER IVQNHPDTNS SNVCNALERS F ADIADIIR GTDLWKGTNS NLEQNLKQMF AKIRENDKVL QDKYPKDQNY RKLREDWWNA NRQKVWEVIT CGARSNDLLI KR GWRTSGK SNGDNKLELC RKCGHYEEKV PTKLDYVPQF LRWLTEWIED FYREKQNLID DMERHREECT SEDHKSKEGT SYC STCKDK CKKYCECVKK WKSEWENQKN KYTELYQQNK NETSQKNTSR YDDYVKDFFK KLEANYSSLE NYIKGDPYFA EYAT KLSFI LNSSDANNPS EKIQKNNDEV CNCNESGIAS VEQEQISDPS SNKTCITHSS IKANKKKVCK HVKLGVREND KDLRV CVIE HTSLSGVENC CCQDFLRILQ ENCSDNKSGS SSNGSCNNKN QEACEKNLEK VLASLTNCYK CDKCKSEQSK KNNKNW IWK KSSGKEGGLQ KEYANTIGLP PRTQSLCLVV CLDEKGKKTQ ELKNIRTNSE LLKEWIIAAF HEGKNLKPSH EKKNDDN GK KLCKALEYSF ADYGDLIKGT SIWDNEYTKD LELNLQKIFG KLFRKYIKKN NTAEQDTSYS SLDELRESWW NTNKKYIW L AMKHGAGMNS TTCCGDGSVT GSGSSCDDIP TIDLIPQYLR FLQEWVEHFC KQRQEKVKPV IENCKSCKES GGTCNGECK TECKNKCEVY KKFIEDCKGG DGTAGSSWVK RWDQIYKRYS KYIEDAKRNR KAGTKNCGPS STTNAAENKC VQSDIDSFFK HLIDIGLTT PSSYLSIVLD DNICGADKAP WTTYTTYTTT EKCNKETDKS KLQQCNTAVV VNVPSPLGNT PHGYKYACQC K IPTNEETC DDRKEYMNQW SCGSARTMKR GYKNDNYELC KYNGVDVKPT TVRSNSSKLD DKDVTFFNLF EQWNKEIQYQ IE QYMTNTK ISCNNEKNVL SRVSDEAAQP KFSDNERDRN SITHEDKNCK EKCKCYSLWI EKINDQWDKQ KDNYNKFQRK QIY DANKGS QNKKVVSLSN FLFFSCWEEY IQKYFNGDWS KIKNIGSDTF EFLIKKCGND SGDGETIFSE KLNNAEKKCK ENES TNNKM KSSETSCDCS EPIYIRGCQP KIYDGKIFPG KGGEKQWICK DTIIHGDTNG ACIPPRTQNL CVGELWDKRY GGRSN IKND TKESLKQKIK NAIQKETELL YEYHDKGTAI ISRNPMKGQK EKEEKNNDSN GLPKGFCHAV QRSFIDYKNM ILGTSV NIY EYIGKLQEDI KKIIEKGTTK QNGKTVGSGA ENVNAWWKGI EGEMWDAVRC AITKINKKQK KNGTFSIDEC GIFPPTG ND EDQSVSWFKE WSEQFCIERL QYEKNIRDAC TNNGQGDKIQ GDCKRKCEEY KKYISEKKQE WDKQKTKYEN KYVGKSAS D LLKENYPECI SANFDFIFND NIEYKTYYPY GDYSSICSCE QVKYYEYNNA EKKNNKSLCH EKGNDRTWSK KYIKKLENG RTLEGVYVPP RRQQLCLYEL FPIIIKNKND ITNAKKELLE TLQIVAEREA YYLWKQYHAH NDTTYLAHKK ACCAIRGSFY DLEDIIKGN DLVHDEYTKY IDSKLNEIFD SSNKNDIETK RARTDWWENE AIAVPNITGA NKSDPKTIRQ LVWDAMQSGV R KAIDEEKE KKKPNENFPP CMGVQHIGIA KPQFIRWLEE WTNEFCEKYT KYFEDMKSNC NLRKGADDCD DNSNIECKKA CA NYTNWLN PKRIEWNGMS NYYNKIYRKS NKESEDGKDY SMIMEPTVID YLNKRCNGEI NGNYICCSCK NIGENSTSGT VNK KLQKKE TQCEDNKGPL DLMNKVLNKM DPKYSEHKMK CTEVYLEHVE EQLKEIDNAI KDYKLYPLDR CFDDKSKMKV CDLI GDAIG CKHKTKLDEL DEWNDVDMRD PYNKYKGVLI PPRRRQLCFS RIVRGPANLR NLKEFKEEIL KGAQSEGKFL GNYYN EDKD KEKALEAMKN SFYDYEYIIK GSDMLTNIQF KDIKRKLDRL LEKETNNTEK VDDWWETNKK SIWNAMLCGY KKSGNK IID PSWCTIPTTE TPPQFLRWIK EWGTNVCIQK EEHKEYVKSK CSNVTNLGAQ ESESKNCTSE IKKYQEWSRK RSIQWEA IS EGYKKYKGMD EFKNTFKNIK EPDANEPNAN EYLKKHCSKC PCGFNDMQEI TKYTNIGNEA FKQIKEQVDI PAELEDVI Y RLKHHEYDKG NDYICNKYKN INVNMKKNND DTWTDLVKNS SDINKGVLLP PRRKNLFLKI DESDICKYKR DPKLFKDFI YSSAISEVER LKKVYGEAKT KVVHAMKYSF ADIGSIIKGD DMMENNSSDK IGKILGDGVG QNEKRKKWWD MNKYHIWESM LCGYKHAYG NISENDRKML DIPNNDDEHQ FLRWFQEWTE NFCTKRNELY ENMVTACNSA KCNTSNGSVD KKECTEACKN Y SNFILIKK KEYQSLNSQY DMNYKETKAE KKESPEYFKD KCNGECSCLS EYFKDETRWK NPYETLDDTE VKNNCMCKPP PP ASNNGTK HHHHHH

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分子 #3: 2-acetamido-2-deoxy-4-O-sulfo-beta-D-galactopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-4-O-sulfo-beta-D-galactopyranose
タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: ASG
分子量理論値: 301.271 Da
Chemical component information

ChemComp-ASG:
2-acetamido-2-deoxy-4-O-sulfo-beta-D-galactopyranose / N-アセチル-β-D-ガラクトサミン4-硫酸

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
グリッド詳細: unspecified
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 57.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.36 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 299571
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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