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万見
- EMDB-22229: Caulobacter crescentus FljK filament, straightened -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-22229
タイトルCaulobacter crescentus FljK filament, straightened
マップデータsharpened map, masked
試料
  • 複合体: straightened FljK filament
    • タンパク質・ペプチド: Flagellin
キーワードflagellum / flagellin / filament / helical / Caulobacter / motility / STRUCTURAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type flagellum / structural molecule activity / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Flagellin, C-terminal domain / Bacterial flagellin C-terminal helical region / Flagellin / Flagellin, N-terminal domain / Bacterial flagellin N-terminal helical region
類似検索 - ドメイン・相同性
Flagellin / Flagellin FljK
類似検索 - 構成要素
生物種Caulobacter vibrioides NA1000 (バクテリア) / Caulobacter vibrioides (strain NA1000 / CB15N) (バクテリア)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Montemayor EJ / Ploscariu NT
資金援助 米国, 6件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM104540 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM104540-03S1 米国
National Science Foundation (NSF, United States)0923395 米国
National Institutes of Health/Office of the DirectorS10 OD018142-01 米国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)S10 RR025080-01 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)U24 GM116788 米国
引用ジャーナル: J Bacteriol / 年: 2021
タイトル: Flagellar Structures from the Bacterium Caulobacter crescentus and Implications for Phage CbK Predation of Multiflagellin Bacteria.
著者: Eric J Montemayor / Nicoleta T Ploscariu / Juan C Sanchez / Daniel Parrell / Rebecca S Dillard / Conrad W Shebelut / Zunlong Ke / Ricardo C Guerrero-Ferreira / Elizabeth R Wright /
要旨: is a Gram-negative alphaproteobacterium that commonly lives in oligotrophic fresh- and saltwater environments. is a host to many bacteriophages, including ϕCbK and ϕCbK-like bacteriophages, which ... is a Gram-negative alphaproteobacterium that commonly lives in oligotrophic fresh- and saltwater environments. is a host to many bacteriophages, including ϕCbK and ϕCbK-like bacteriophages, which require interaction with the bacterial flagellum and pilus complexes during adsorption. It is commonly thought that the six paralogs of the flagellin gene present in are important for bacteriophage evasion. Here, we show that deletion of specific flagellins in can indeed attenuate ϕCbK adsorption efficiency, although no single deletion completely ablates ϕCbK adsorption. Thus, the bacteriophage ϕCbK likely recognizes a common motif among the six known flagellins in with various degrees of efficiency. Interestingly, we observe that most deletion strains still generate flagellar filaments, with the exception of a strain that contains only the most divergent flagellin, FljJ, or a strain that contains only FljN and FljO. To visualize the surface residues that are likely recognized by ϕCbK, we determined two high-resolution structures of the FljK filament, with and without an amino acid substitution that induces straightening of the filament. We observe posttranslational modifications on conserved surface threonine residues of FljK that are likely O-linked glycans. The possibility of interplay between these modifications and ϕCbK adsorption is discussed. We also determined the structure of a filament composed of a heterogeneous mixture of FljK and FljL, the final resolution of which was limited to approximately 4.6 Å. Altogether, this work builds a platform for future investigations of how phage ϕCbK infects at the molecular level. Bacterial flagellar filaments serve as an initial attachment point for many bacteriophages to bacteria. Some bacteria harbor numerous flagellin genes and are therefore able to generate flagellar filaments with complex compositions, which is thought to be important for evasion from bacteriophages. This study characterizes the importance of the six flagellin genes in for infection by bacteriophage ϕCbK. We find that filaments containing the FljK flagellin are the preferred substrate for bacteriophage ϕCbK. We also present a high-resolution structure of a flagellar filament containing only the FljK flagellin, which provides a platform for future studies on determining how bacteriophage ϕCbK attaches to flagellar filaments at the molecular level.
履歴
登録2020年6月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年12月23日-
マップ公開2020年12月23日-
更新2024年3月6日-
現状2024年3月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0303
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0303
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6xky
  • 表面レベル: 0.0303
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6xky
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_22229.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_22229.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈sharpened map, masked
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.87 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0203 / ムービー #1: 0.0303
最小 - 最大-0.04990608 - 0.08955884
平均 (標準偏差)0.00033102697 (±0.0052644177)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 278.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.870.870.87
M x/y/z320320320
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z278.400278.400278.400
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS320320320
D min/max/mean-0.0500.0900.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_22229_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: unsharpened map, masked

ファイルemd_22229_additional_1.map
注釈unsharpened map, masked
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map 1

ファイルemd_22229_half_map_1.map
注釈half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map 2

ファイルemd_22229_half_map_2.map
注釈half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : straightened FljK filament

全体名称: straightened FljK filament
要素
  • 複合体: straightened FljK filament
    • タンパク質・ペプチド: Flagellin

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超分子 #1: straightened FljK filament

超分子名称: straightened FljK filament / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Caulobacter vibrioides NA1000 (バクテリア)

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分子 #1: Flagellin

分子名称: Flagellin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 20 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Caulobacter vibrioides (strain NA1000 / CB15N) (バクテリア)
株: NA1000 / CB15N
分子量理論値: 27.997381 KDa
配列文字列: MALNSINTNA GAMIALQNLN GTNSELTTVQ QRINTGKKIA SAKDNGAIWA TAKNQSATAA SMNAVKDSLQ RGQSTIDVAL AAGDTITDL LGKMKEKALA ASDCSLNTAS FNALKSDFDS LRDQIEKAAT SAKFNGVSIA DGSTTKLTFL ANSDGSGFTV N AKTISLAG ...文字列:
MALNSINTNA GAMIALQNLN GTNSELTTVQ QRINTGKKIA SAKDNGAIWA TAKNQSATAA SMNAVKDSLQ RGQSTIDVAL AAGDTITDL LGKMKEKALA ASDCSLNTAS FNALKSDFDS LRDQIEKAAT SAKFNGVSIA DGSTTKLTFL ANSDGSGFTV N AKTISLAG IGLTTTSTFT TAAAAKTMIG TIDTALQTAT NKLASLGTSS VGLDTHLTFV GKLQDSLDAG VGNLVDADLA KE SAKLQSL QTKQQLGVQA LSIANQSSSS ILSLFR

UniProtKB: Flagellin

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 4.9 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 65.2 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 59868
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: featureless cylinder
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: OTHER / 温度因子: 30.6 / 当てはまり具合の基準: Phenix Refine
得られたモデル

PDB-6xky:
Caulobacter crescentus FljK filament, straightened

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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