[日本語] English
万見
- EMDB-20721: Isolated cofilin bound to an actin filament -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20721
タイトルIsolated cofilin bound to an actin filament
マップデータFinal unmasked map of isolated, bound cofilin segments selected from partially cofilin-decorated actin filaments. This map was low-pass filtered to 7.8 A and sharpened with a B-factor of -200.
試料
  • 複合体: Complex of rabbit skeletal actin with isolated, bound human cofilin-1
    • 複合体: Rabbit Skeletal Actin
      • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
    • 複合体: Human Cofilin-1
      • タンパク質・ペプチド: Cofilin-1
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードCytoskeleton / STRUCTURAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to ether / cofilin-actin rod / positive regulation of protein localization to cell leading edge / positive regulation of establishment of cell polarity regulating cell shape / negative regulation of unidimensional cell growth / positive regulation of barbed-end actin filament capping / neural fold formation / negative regulation of lamellipodium assembly / negative regulation of postsynaptic density organization / actin filament fragmentation ...cellular response to ether / cofilin-actin rod / positive regulation of protein localization to cell leading edge / positive regulation of establishment of cell polarity regulating cell shape / negative regulation of unidimensional cell growth / positive regulation of barbed-end actin filament capping / neural fold formation / negative regulation of lamellipodium assembly / negative regulation of postsynaptic density organization / actin filament fragmentation / positive regulation of actin filament depolymerization / positive regulation of embryonic development / modification of postsynaptic actin cytoskeleton / negative regulation of actin filament bundle assembly / positive regulation of synaptic plasticity / negative regulation of actin filament depolymerization / actin filament severing / establishment of spindle localization / negative regulation of cell motility / regulation of dendritic spine morphogenesis / host-mediated activation of viral process / cell projection organization / actin filament depolymerization / negative regulation of cell adhesion / RHO GTPases Activate ROCKs / negative regulation of cell size / cellular response to interleukin-6 / regulation of cell morphogenesis / negative regulation of dendritic spine maintenance / neural crest cell migration / positive regulation of cell motility / cytoskeletal motor activator activity / cellular response to insulin-like growth factor stimulus / cortical actin cytoskeleton / phosphatidylinositol bisphosphate binding / myosin heavy chain binding / tropomyosin binding / establishment of cell polarity / actin filament bundle / positive regulation of dendritic spine development / troponin I binding / filamentous actin / mesenchyme migration / mitotic cytokinesis / positive regulation of proteolysis / lamellipodium membrane / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / striated muscle thin filament / skeletal muscle thin filament assembly / actin monomer binding / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / cellular response to interleukin-1 / positive regulation of focal adhesion assembly / Rho protein signal transduction / response to amino acid / postsynaptic density, intracellular component / skeletal muscle fiber development / positive regulation of lamellipodium assembly / stress fiber / titin binding / actin filament polymerization / cytoskeleton organization / EPHB-mediated forward signaling / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / cellular response to epidermal growth factor stimulus / hippocampus development / response to activity / filopodium / actin filament / synaptic membrane / mitochondrial membrane / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / response to virus / ruffle membrane / nuclear matrix / cellular response to hydrogen peroxide / protein import into nucleus / calcium-dependent protein binding / actin filament binding / Platelet degranulation / cellular response to tumor necrosis factor / cell-cell junction / actin cytoskeleton / lamellipodium / actin cytoskeleton organization / cell body / positive regulation of cell growth / growth cone / protein phosphatase binding / vesicle / dendritic spine / hydrolase activity / protein domain specific binding / signaling receptor binding / focal adhesion / neuronal cell body / calcium ion binding / positive regulation of gene expression
類似検索 - 分子機能
ADF/Cofilin / Actin-depolymerising factor homology domain / Cofilin/tropomyosin-type actin-binding protein / ADF-H domain profile. / Actin depolymerisation factor/cofilin -like domains / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site ...ADF/Cofilin / Actin-depolymerising factor homology domain / Cofilin/tropomyosin-type actin-binding protein / ADF-H domain profile. / Actin depolymerisation factor/cofilin -like domains / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Cofilin-1 / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.5 Å
データ登録者Huehn AR / Bibeau JP / Schramm AC / Cao W / De La Cruz EM / Sindelar CV
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM097348 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM110533001 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2020
タイトル: Structures of cofilin-induced structural changes reveal local and asymmetric perturbations of actin filaments.
著者: Andrew R Huehn / Jeffrey P Bibeau / Anthony C Schramm / Wenxiang Cao / Enrique M De La Cruz / Charles V Sindelar /
要旨: Members of the cofilin/ADF family of proteins sever actin filaments, increasing the number of filament ends available for polymerization or depolymerization. Cofilin binds actin filaments with ...Members of the cofilin/ADF family of proteins sever actin filaments, increasing the number of filament ends available for polymerization or depolymerization. Cofilin binds actin filaments with positive cooperativity, forming clusters of contiguously bound cofilin along the filament lattice. Filament severing occurs preferentially at boundaries between bare and cofilin-decorated (cofilactin) segments and is biased at 1 side of a cluster. A molecular understanding of cooperative binding and filament severing has been impeded by a lack of structural data describing boundaries. Here, we apply methods for analyzing filament cryo-electron microscopy (cryo-EM) data at the single subunit level to directly investigate the structure of boundaries within partially decorated cofilactin filaments. Subnanometer resolution maps of isolated, bound cofilin molecules and an actin-cofilactin boundary indicate that cofilin-induced actin conformational changes are local and limited to subunits directly contacting bound cofilin. An isolated, bound cofilin compromises longitudinal filament contacts of 1 protofilament, consistent with a single cofilin having filament-severing activity. An individual, bound phosphomimetic (S3D) cofilin with weak severing activity adopts a unique binding mode that does not perturb actin structure. Cofilin clusters disrupt both protofilaments, consistent with a higher severing activity at boundaries compared to single cofilin. Comparison of these structures indicates that this disruption is substantially greater at pointed end sides of cofilactin clusters than at the barbed end. These structures, with the distribution of bound cofilin clusters, suggest that maximum binding cooperativity is achieved when 2 cofilins occupy adjacent sites. These results reveal the structural origins of cooperative cofilin binding and actin filament severing.
履歴
登録2019年9月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年1月1日-
マップ公開2020年1月1日-
更新2024年3月20日-
現状2024年3月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0165
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0165
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6uby
  • 表面レベル: 0.0165
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6uby
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_20721.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20721.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 40.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Final unmasked map of isolated, bound cofilin segments selected from partially cofilin-decorated actin filaments. This map was low-pass filtered to 7.8 A and sharpened with a B-factor of -200.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.33 Å/pix.
x 220 pix.
= 293.04 Å		1.33 Å/pix.
x 220 pix.
= 293.04 Å		1.33 Å/pix.
x 220 pix.
= 293.04 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.332 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0165 / ムービー #1: 0.0165
最小 - 最大-0.014537312 - 0.061600495
平均 (標準偏差)0.000564605 (±0.003898549)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ220220220
Spacing220220220
セルA=B=C: 293.04 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.3321.3321.332
M x/y/z220220220
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z293.040293.040293.040
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ720720720
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS220220220
D min/max/mean-0.0150.0620.001

-
添付データ

-
マスク #1

ファイルemd_20721_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Half map (odd) of isolated, bound cofilin segments...

ファイルemd_20721_half_map_1.map
注釈Half map (odd) of isolated, bound cofilin segments selected from partially cofilin-decorated actin filaments.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Half map (even) of isolated, bound cofilin segments...

ファイルemd_20721_half_map_2.map
注釈Half map (even) of isolated, bound cofilin segments selected from partially cofilin-decorated actin filaments.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Complex of rabbit skeletal actin with isolated, bound human cofilin-1

全体名称: Complex of rabbit skeletal actin with isolated, bound human cofilin-1
要素
  • 複合体: Complex of rabbit skeletal actin with isolated, bound human cofilin-1
    • 複合体: Rabbit Skeletal Actin
      • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
    • 複合体: Human Cofilin-1
      • タンパク質・ペプチド: Cofilin-1
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

-
超分子 #1: Complex of rabbit skeletal actin with isolated, bound human cofilin-1

超分子名称: Complex of rabbit skeletal actin with isolated, bound human cofilin-1
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2

-
超分子 #2: Rabbit Skeletal Actin

超分子名称: Rabbit Skeletal Actin / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)

-
超分子 #3: Human Cofilin-1

超分子名称: Human Cofilin-1 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

-
分子 #1: Actin, alpha skeletal muscle

分子名称: Actin, alpha skeletal muscle / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
分子量理論値: 42.096953 KDa
配列文字列: MCDEDETTAL VCDNGSGLVK AGFAGDDAPR AVFPSIVGRP RHQGVMVGMG QKDSYVGDEA QSKRGILTLK YPIEHGIITN WDDMEKIWH HTFYNELRVA PEEHPTLLTE APLNPKANRE KMTQIMFETF NVPAMYVAIQ AVLSLYASGR TTGIVLDSGD G VTHNVPIY ...文字列:
MCDEDETTAL VCDNGSGLVK AGFAGDDAPR AVFPSIVGRP RHQGVMVGMG QKDSYVGDEA QSKRGILTLK YPIEHGIITN WDDMEKIWH HTFYNELRVA PEEHPTLLTE APLNPKANRE KMTQIMFETF NVPAMYVAIQ AVLSLYASGR TTGIVLDSGD G VTHNVPIY EGYALPHAIM RLDLAGRDLT DYLMKILTER GYSFVTTAER EIVRDIKEKL CYVALDFENE MATAASSSSL EK SYELPDG QVITIGNERF RCPETLFQPS FIGMESAGIH ETTYNSIMKC DIDIRKDLYA NNVMSGGTTM YPGIADRMQK EIT ALAPST MKIKIIAPPE RKYSVWIGGS ILASLSTFQQ MWITKQEYDE AGPSIVHRKC F

UniProtKB: Actin, alpha skeletal muscle

-
分子 #2: Cofilin-1

分子名称: Cofilin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 18.532531 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MASGVAVSDG VIKVFNDMKV RKSSTPEEVK KRKKAVLFCL SEDKKNIILE EGKEILVGDV GQTVDDPYAT FVKMLPDKDC RYALYDATY ETKESKKEDL VFIFWAPESA PLKSKMIYAS SKDAIKKKLT GIKHELQANC YEEVKDRCTL AEKLGGSAVI S LEGKPL

UniProtKB: Cofilin-1

-
分子 #3: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 7 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

-
分子 #4: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 7 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態helical array

-
試料調製

緩衝液pH: 6.6
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: HOMEMADE PLUNGER

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 1117338
詳細: Both bare and cofilin-decorated segments were selected and initially refined together.
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF
詳細: Filament segments with isolated, bound cofilin were split into even and odd halves for FSC calculations.
使用した粒子像数: 8917
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 3次元分類クラス数: 2 / 平均メンバー数/クラス: 559000
詳細: Particle subtraction and masking were used to restrict classification to a single subunit per boxed segment. Particles were sorted into a bare and cofilin-decorated class. Filaments were then ...詳細: Particle subtraction and masking were used to restrict classification to a single subunit per boxed segment. Particles were sorted into a bare and cofilin-decorated class. Filaments were then searched for isolated, bound cofilin.

-
原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

6djo

chain_id: B, residue_range: 4-375, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

5yu8

chain_id: I, residue_range: 3-166, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
得られたモデル

PDB-6uby:
Isolated cofilin bound to an actin filament

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る