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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-20367 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the zebrafish TRPM2 channel in the apo conformation, processed with C4 symmetry | |||||||||
![]() | zebrafish TRPM2 channel in the apo conformation, processed with C4 symmetry | |||||||||
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![]() | warmth sensor / redox sensor / calcium-permeable ion channel / TRP channel / TRPM channel / ion channel / ADP-ribose / TRANSPORT PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | ![]() TRP channels / Neutrophil degranulation / ADP-D-ribose binding / mono-ADP-D-ribose binding / ligand-gated monoatomic cation channel activity / ligand-gated calcium channel activity / release of sequestered calcium ion into cytosol / calcium ion transmembrane transport / calcium channel activity / monoatomic ion channel activity ...TRP channels / Neutrophil degranulation / ADP-D-ribose binding / mono-ADP-D-ribose binding / ligand-gated monoatomic cation channel activity / ligand-gated calcium channel activity / release of sequestered calcium ion into cytosol / calcium ion transmembrane transport / calcium channel activity / monoatomic ion channel activity / protein homotetramerization / calcium ion binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.3 Å | |||||||||
![]() | Yin Y / Wu M | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Visualizing structural transitions of ligand-dependent gating of the TRPM2 channel. 著者: Ying Yin / Mengyu Wu / Allen L Hsu / William F Borschel / Mario J Borgnia / Gabriel C Lander / Seok-Yong Lee / ![]() 要旨: The transient receptor potential melastatin 2 (TRPM2) channel plays a key role in redox sensation in many cell types. Channel activation requires binding of both ADP-ribose (ADPR) and Ca. The ...The transient receptor potential melastatin 2 (TRPM2) channel plays a key role in redox sensation in many cell types. Channel activation requires binding of both ADP-ribose (ADPR) and Ca. The recently published TRPM2 structures from Danio rerio in the ligand-free and the ADPR/Ca-bound conditions represent the channel in closed and open states, which uncovered substantial tertiary and quaternary conformational rearrangements. However, it is unclear how these rearrangements are achieved within the tetrameric channel during channel gating. Here we report the cryo-electron microscopy structures of Danio rerio TRPM2 in the absence of ligands, in complex with Ca alone, and with both ADPR and Ca, resolved to ~4.3 Å, ~3.8 Å, and ~4.2 Å, respectively. In contrast to the published results, our studies capture ligand-bound TRPM2 structures in two-fold symmetric intermediate states, offering a glimpse of the structural transitions that bridge the closed and open conformations. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 57.5 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 14.8 KB 14.8 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 162.9 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 6.7 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 563.5 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 563.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 5.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 6.7 KB | 表示 | |
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-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
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注釈 | zebrafish TRPM2 channel in the apo conformation, processed with C4 symmetry | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.066 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : Transient receptor potential cation channel subfamily M member 2
全体 | 名称: Transient receptor potential cation channel subfamily M member 2 |
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要素 |
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-超分子 #1: Transient receptor potential cation channel subfamily M member 2
超分子 | 名称: Transient receptor potential cation channel subfamily M member 2 タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
-分子 #1: Transient receptor potential cation channel subfamily M member 2
分子 | 名称: Transient receptor potential cation channel subfamily M member 2 タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 167.608625 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() |
配列 | 文字列: MALGTSGVKI HPNGNSNQLG VQLENVKLTS LFKKLDKRCS LASWIKENIK KKECCFYVED GREGICKCGY PKVQHCDEAI KPEDYMGEQ WDKHRHVRET PTDAFGDISF GGLGQKTGKY VRVSSDTSCE NLYQLMTEQW KLRSPNLLIS VTGGAKNFYI K THLKDKFR ...文字列: MALGTSGVKI HPNGNSNQLG VQLENVKLTS LFKKLDKRCS LASWIKENIK KKECCFYVED GREGICKCGY PKVQHCDEAI KPEDYMGEQ WDKHRHVRET PTDAFGDISF GGLGQKTGKY VRVSSDTSCE NLYQLMTEQW KLRSPNLLIS VTGGAKNFYI K THLKDKFR RGLIKVAQTT GAWILTGGTH AGVMKHVGMA VRDYTLSSGS MEGQIVVIGV APWGVIHNRS TLIHPEGRFP AY YSLDEQG QGRLSCLDIN HTHFLLVDDG TQGHYGVEIE LRARLEKLIS KLSLGNRESG VTIPVVCVVL DGGPGTLNTI YNS MLNHTP CVVLEGSGRL ADVIAHVASV PVSKVTMALI NRLLKRFFMQ EYKNFTELQI IEWTKKIQDI LRMPHLLTVF RIDE DKNYD VDVAILQALL KASRSDEHAG RHCWERQLEL AVAWNRVDIA ESEIFTEESQ WTSSDLHPAM FSALVGDKPE FVRLL LENG VCVREFLERE ETLCELYSHL PSCFFLRKLA KRVQGGKMRR GQEPLPGSRK VCLSHVSEEV RHLLGSFTQP LYIASR YKP TKDDVRLKVP SKGALDLPCS GEEWSADTVW DPGRDLFLWA VVQNNRELAE IGWEQCRDCI AAALAASKIL RKLAQES GE DDSEEATEML ELANHYEKQA IGVFSECHSW DAQRAQKLLI RISPSWGRST CLWLALEAHD KSFIAHSGVQ ALLTQIWC G ELSVDNPHWK VLLCMIFFPL IYTGFLTFRR DEDIQRQAER TEQQKLAMES VFAGQSDGKI KRHLRGFSQK SELKPLNCS SRLMSFLKSP QVKFYWNIAS YFGFLWLFAV VLMIDFQTSP SWRELLLYVW LTSLVCEEIR QLYHDFDGSG FRRKAKMYIK DLWNILDVL SIVLFIAGLI CRLQASDTVF YIGKVILCID FIIFCLRLMA IFSISRTLGP KIIIVRRMML DLFFFMFLLS I WVVAYGVA KQGILIENEE RLNWIIRGAV YEPYITIFGN FPTNIDNTLF DISSCSVNAS DPLKPKCPML NADNTPVFPE WL TIMMLCV YLLFANILLL NLLIAIFNYT FQEVQDNTDT IWKFQRYELI KEYHSRPALP PPFILLSHLI LFIRGVFLRD LPQ RHKNFR QELEQTEEEE LLSWEAYMKD NYLASTRQDE SQSVEHRIHD TAEKVGAMSE LLEREQEMV(UNK) (UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)DEEAPHM FARQLQYPDS TVRRFPVPEE KVSWEVNFSP YQPPVYNQQD SSESDTSALD KHRNPGGR T GIRGKGALNT LGPNHILHPI FTRWRDAEHK VLEFLAVWED AEKRWALLGG PAQPDEPLAQ VLERILGKKL NEKTKTLLK AGEEVYKGYV DDSRNTDNAW VETSIITLHC DKNTPLMADL NHMVESSLSS HQPLQWREVS SDACRCSYQR EALRQIAHHH NTYFSNSLE VLFQGPDYKD DDDKAHHHHH HHHHH |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 3.6 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 8 |
グリッド | モデル: UltrAuFoil / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 詳細: 15 mA |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 298.15 K / 装置: LEICA EM GP |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3776 / 平均露光時間: 4.6 sec. / 平均電子線量: 60.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.75 µm / 倍率(公称値): 22500 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |