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- EMDB-20241: Mobile loops and electrostatic interactions maintain the flexible... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20241
タイトルMobile loops and electrostatic interactions maintain the flexible lambda tail tube
マップデータlambda tail tube
試料
  • 複合体: tail tube of the lambda phage
    • タンパク質・ペプチド: Tail tube protein
キーワードTail tube / siphoviridae / helical / VIRAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


virus tail, tube / symbiont genome ejection through host cell envelope, long flexible tail mechanism / viral tail assembly / host cell cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lambda phage tail tube protein / Lambda phage tail tube protein, TTP / Bacterial Ig-like domain (group 2) / Bacterial Ig-like domain 2 / Bacterial Ig-like domain, group 2
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Escherichia phage lambda (λファージ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.4 Å
データ登録者Campbell P / Duda RL
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)R01 GM047795 米国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)S10 OD019995 米国
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2020
タイトル: Mobile Loops and Electrostatic Interactions Maintain the Flexible Tail Tube of Bacteriophage Lambda.
著者: Patricia L Campbell / Robert L Duda / Jamie Nassur / James F Conway / Alexis Huet /
要旨: The long flexible tail tube of bacteriophage lambda connects its capsid to the tail tip. On infection, a DNA ejection signal is passed from the tip, along the tube to the capsid that triggers passage ...The long flexible tail tube of bacteriophage lambda connects its capsid to the tail tip. On infection, a DNA ejection signal is passed from the tip, along the tube to the capsid that triggers passage of the DNA down the tube and into the host bacterium. The tail tube is built from repeating units of the major tail protein, gpV, which has two distinctive domains. Its N-terminal domain has the same fold as proteins that form the rigid inner tubes of contractile tail phages, such as T4, and its C-terminal domain adopt an Ig-like fold of unknown function. We determined structures of the lambda tail tube in free tails and in virions before and after DNA ejection using cryoelectron microscopy. Modeling of the density maps reveals how electrostatic interactions and a mobile loop participate in assembly and also impart flexibility to the tube while maintaining its integrity. We also demonstrate how a common protein fold produces rigid tubes in some phages but flexible tubes in others.
履歴
登録2019年5月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年11月27日-
マップ公開2019年11月27日-
更新2024年3月20日-
現状2024年3月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6p3e
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6p3e
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_20241.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20241.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈lambda tail tube
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.15 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.05 / ムービー #1: 0.05
最小 - 最大-0.030882645 - 0.12720405
平均 (標準偏差)0.0041390033 (±0.01461985)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 230.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.151.151.15
M x/y/z200200200
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z230.000230.000230.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ360360360
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS200200200
D min/max/mean-0.0310.1270.004

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : tail tube of the lambda phage

全体名称: tail tube of the lambda phage
要素
  • 複合体: tail tube of the lambda phage
    • タンパク質・ペプチド: Tail tube protein

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超分子 #1: tail tube of the lambda phage

超分子名称: tail tube of the lambda phage / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: plasmid expression of the tail genes
由来(天然)生物種: Escherichia phage lambda (λファージ)
分子量理論値: 37 kDa/nm

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分子 #1: Tail tube protein

分子名称: Tail tube protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 18 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia phage lambda (λファージ)
分子量理論値: 25.831779 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MPVPNPTMPV KGAGTTLWVY KGSGDPYANP LSDVDWSRLA KVKDLTPGEL TAESYDDSYL DDEDADWTAT GQGQKSAGDT SFTLAWMPG EQGQQALLAW FNEGDTRAYK IRFPNGTVDV FRGWVSSIGK AVTAKEVITR TVKVTNVGRP SMAEDRSTVT A ATGMTVTP ...文字列:
MPVPNPTMPV KGAGTTLWVY KGSGDPYANP LSDVDWSRLA KVKDLTPGEL TAESYDDSYL DDEDADWTAT GQGQKSAGDT SFTLAWMPG EQGQQALLAW FNEGDTRAYK IRFPNGTVDV FRGWVSSIGK AVTAKEVITR TVKVTNVGRP SMAEDRSTVT A ATGMTVTP ASTSVVKGQS TTLTVAFQPE GVTDKSFRAV SADKTKATVS VSGMTITVNG VAAGKVNIPV VSGNGEFAAV AE ITVTAS

UniProtKB: Tail tube protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度名称
20.0 mMTris
100.0 mMpotassium glutamate
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 10 sec.
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: FEI VITROBOT MARK II
詳細purified tail

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
検出モード: INTEGRATING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1240 / 平均電子線量: 20.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成使用したクラス数: 1
想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 42.8 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 17.5 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C6 (6回回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 5543
Segment selection選択した数: 7934 / ソフトウェア - 名称: EMAN2
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

2k4q

chain_id: A, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

2l04

chain_id: A, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 温度因子: 200
得られたモデル

PDB-6p3e:
Mobile loops and electrostatic interactions maintain the flexible lambda tail tube

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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