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万見
- EMDB-19862: Minus end of the vertebrate gamma-tubulin ring complex-capped mic... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-19862
タイトルMinus end of the vertebrate gamma-tubulin ring complex-capped microtubule
マップデータCryo-EM reconstruction of the minus end of the vertebrate gamma-tubulin ring complex-capped microtubule
試料
  • 複合体: Minus end of the vertebrate gamma-tubulin ring complex-capped microtubule
    • タンパク質・ペプチド: Tubulin alpha chain
    • タンパク質・ペプチド: Tubulin beta-4 chain
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: TAXOL
キーワードcytoskeleton / microtubule / microtubule nucleation / complex / template / cap / gamma-tubulin / gamma-tubulin ring complex / CELL CYCLE
機能・相同性
機能・相同性情報


microtubule-based process / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / mitotic cell cycle / microtubule / hydrolase activity / GTPase activity / GTP binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain ...Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Tubulin beta-4 chain / Tubulin alpha chain
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 23.0 Å
データ登録者Vermeulen BJA / Pfeffer S
資金援助 ドイツ, 6件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)PF 963/1-4 ドイツ
German Research Foundation (DFG)Schi 295/4-4 ドイツ
Other private
German Research Foundation (DFG)INST 35/1314-1 FUGG ドイツ
German Research Foundation (DFG)INST 35/1503-1 FUGG ドイツ
German Research Foundation (DFG)INST 35/1134-1 FUGG ドイツ
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2024
タイトル: γ-TuRC asymmetry induces local protofilament mismatch at the RanGTP-stimulated microtubule minus end.
著者: Bram Ja Vermeulen / Anna Böhler / Qi Gao / Annett Neuner / Erik Župa / Zhenzhen Chu / Martin Würtz / Ursula Jäkle / Oliver J Gruss / Stefan Pfeffer / Elmar Schiebel /
要旨: The γ-tubulin ring complex (γ-TuRC) is a structural template for de novo microtubule assembly from α/β-tubulin units. The isolated vertebrate γ-TuRC assumes an asymmetric, open structure ...The γ-tubulin ring complex (γ-TuRC) is a structural template for de novo microtubule assembly from α/β-tubulin units. The isolated vertebrate γ-TuRC assumes an asymmetric, open structure deviating from microtubule geometry, suggesting that γ-TuRC closure may underlie regulation of microtubule nucleation. Here, we isolate native γ-TuRC-capped microtubules from Xenopus laevis egg extract nucleated through the RanGTP-induced pathway for spindle assembly and determine their cryo-EM structure. Intriguingly, the microtubule minus end-bound γ-TuRC is only partially closed and consequently, the emanating microtubule is locally misaligned with the γ-TuRC and asymmetric. In the partially closed conformation of the γ-TuRC, the actin-containing lumenal bridge is locally destabilised, suggesting lumenal bridge modulation in microtubule nucleation. The microtubule-binding protein CAMSAP2 specifically binds the minus end of γ-TuRC-capped microtubules, indicating that the asymmetric minus end structure may underlie recruitment of microtubule-modulating factors for γ-TuRC release. Collectively, we reveal a surprisingly asymmetric microtubule minus end protofilament organisation diverging from the regular microtubule structure, with direct implications for the kinetics and regulation of nucleation and subsequent modulation of microtubules during spindle assembly.
履歴
登録2024年3月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年11月6日-
マップ公開2024年11月6日-
更新2024年11月27日-
現状2024年11月27日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_19862.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_19862.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM reconstruction of the minus end of the vertebrate gamma-tubulin ring complex-capped microtubule
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2 Å/pix.
x 256 pix.
= 513.024 Å		2 Å/pix.
x 256 pix.
= 513.024 Å		2 Å/pix.
x 256 pix.
= 513.024 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.004 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0157
最小 - 最大-0.020712815 - 0.050880447
平均 (標準偏差)-0.00009258807 (±0.005599869)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 513.024 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Half map for the cryo-EM reconstruction of the...

ファイルemd_19862_half_map_1.map
注釈Half map for the cryo-EM reconstruction of the minus end of the vertebrate gamma-tubulin ring complex-capped microtubule
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map for the cryo-EM reconstruction of the...

ファイルemd_19862_half_map_2.map
注釈Half map for the cryo-EM reconstruction of the minus end of the vertebrate gamma-tubulin ring complex-capped microtubule
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Minus end of the vertebrate gamma-tubulin ring complex-capped mic...

全体名称: Minus end of the vertebrate gamma-tubulin ring complex-capped microtubule
要素
  • 複合体: Minus end of the vertebrate gamma-tubulin ring complex-capped microtubule
    • タンパク質・ペプチド: Tubulin alpha chain
    • タンパク質・ペプチド: Tubulin beta-4 chain
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: TAXOL

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超分子 #1: Minus end of the vertebrate gamma-tubulin ring complex-capped mic...

超分子名称: Minus end of the vertebrate gamma-tubulin ring complex-capped microtubule
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
詳細: Minus end of the vertebrate gamma-tubulin ring complex-capped microtubule induced through the RanGTP spindle assembly pathway and isolated from Xenopus laevis egg extract
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)

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分子 #1: Tubulin alpha chain

分子名称: Tubulin alpha chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 23 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 50.120297 KDa
配列文字列: MRECISVHVG QAGVQIGNSC WELYCLEHGL QPDGTMPSEK SATMVDSSFG TFFSETGSGK HVPRAVFVDL EQTVIGEIRN GPYRSLFHP EQLITGKEDA ANNYARGHYT IGKELIDSVL DRVRKMADQC SGLQGFLVFH SFGGGTGSGF TSLLMERLSV D YGKKSKLE ...文字列:
MRECISVHVG QAGVQIGNSC WELYCLEHGL QPDGTMPSEK SATMVDSSFG TFFSETGSGK HVPRAVFVDL EQTVIGEIRN GPYRSLFHP EQLITGKEDA ANNYARGHYT IGKELIDSVL DRVRKMADQC SGLQGFLVFH SFGGGTGSGF TSLLMERLSV D YGKKSKLE FSVYPAPRIS TAVVEPYNSI LTTHTTLEHS DCAFMVDNEA IYDICNRNLD IERPSYTNLN RLIAQIVSSI TA SLRFDGA LNVDLTEFQT NLVPYPRIHF PLVTYSPIIS AEKAYHEQLS VPEITNACFE YSNQMVKCDP RRGKYMACCL LYR GDVVPK DVNAAIAAIK TRRSIQFVDW CPTGFKVGIN YQPPTAVPGG DVAKVLRAVC MLSNTTAIAE AWARLDHKFD LMYS KRAFV HWYVGEGMEE GEFSEAREDM AALEKDYEEV GTESGDGGED EEDEY

UniProtKB: Tubulin alpha chain

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分子 #2: Tubulin beta-4 chain

分子名称: Tubulin beta-4 chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 19 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 49.86277 KDa
配列文字列: MREIVHLQAG QCGNQIGAKF WEVISDEHGI DPTGAYHGDS DLQLERINVY YNEATGGKYV PRAVLVDLEP GTMDSVRSGP FGQIFRPDN FVFGQSGAGN NWAKGHYTEG AELVDSVLDV VRKEAESCDC LQGFQLTHSL GGGTGSGMGT LLISKIREEY P DRIMNTFS ...文字列:
MREIVHLQAG QCGNQIGAKF WEVISDEHGI DPTGAYHGDS DLQLERINVY YNEATGGKYV PRAVLVDLEP GTMDSVRSGP FGQIFRPDN FVFGQSGAGN NWAKGHYTEG AELVDSVLDV VRKEAESCDC LQGFQLTHSL GGGTGSGMGT LLISKIREEY P DRIMNTFS VVPSPKVSDT VVEPYNATLS VHQLVENTDE TYCIDNEALY DICFRTLKLT TPTYGDLNHL VSATMSGVTT CL RFPGQLN ADLRKLAVNM VPFPRLHFFM PGFAPLTSRG SQQYRALTVP ELTQQMFDAK NMMAACDPRH GRYLTVAAIF RGR MSMKEV DEQMLNVQNK NSSYFVEWIP NNVKTAVCDI PPRGLKMSAT FIGNSTAIQE LFKRISEQFT AMFRRKAFLH WYTG EGMDE MEFTEAESNM NDLVSEYQQY QDATAEEEGE FEEGEEEENA

UniProtKB: Tubulin beta-4 chain

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分子 #3: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 23 / 式: GTP
分子量理論値: 523.18 Da
Chemical component information

ChemComp-GTP:
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 23 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #5: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 19 / 式: GDP
分子量理論値: 443.201 Da
Chemical component information

ChemComp-GDP:
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #6: TAXOL

分子名称: TAXOL / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 19 / 式: TA1
分子量理論値: 853.906 Da
Chemical component information

ChemComp-TA1:
TAXOL / 薬剤*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 6.8
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 295 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 43.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 33000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

10491


詳細: GRIP2 and gamma-tubulin in spokes 5 and 6 were removed
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 23.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 8497
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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