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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-19266 | |||||||||
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タイトル | Connector complex of empty bacteriophage JBD30 particle computed in C12 symmetry | |||||||||
マップデータ | main map | |||||||||
試料 |
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キーワード | bacteriophage JBD30 / virion / connector complex / portal / adaptor / empty particle / VIRUS | |||||||||
機能・相同性 | Protein of unknown function DUF935 / Protein of unknown function (DUF935) / Bacteriophage Mu, Gene product J / Bacteriophage Mu, Gp36 / Portal protein / DUF1320 domain-containing protein 機能・相同性情報 | |||||||||
生物種 | Pseudomonas phage JBD30 (ファージ) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.12 Å | |||||||||
データ登録者 | Valentova L / Fuzik T / Plevka P | |||||||||
資金援助 | チェコ, European Union, 2件
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引用 | ジャーナル: EMBO J / 年: 2024 タイトル: Structure and replication of Pseudomonas aeruginosa phage JBD30. 著者: Lucie Valentová / Tibor Füzik / Jiří Nováček / Zuzana Hlavenková / Jakub Pospíšil / Pavel Plevka / 要旨: Bacteriophages are the most abundant biological entities on Earth, but our understanding of many aspects of their lifecycles is still incomplete. Here, we have structurally analysed the infection ...Bacteriophages are the most abundant biological entities on Earth, but our understanding of many aspects of their lifecycles is still incomplete. Here, we have structurally analysed the infection cycle of the siphophage Casadabanvirus JBD30. Using its baseplate, JBD30 attaches to Pseudomonas aeruginosa via the bacterial type IV pilus, whose subsequent retraction brings the phage to the bacterial cell surface. Cryo-electron microscopy structures of the baseplate-pilus complex show that the tripod of baseplate receptor-binding proteins attaches to the outer bacterial membrane. The tripod and baseplate then open to release three copies of the tape-measure protein, an event that is followed by DNA ejection. JBD30 major capsid proteins assemble into procapsids, which expand by 7% in diameter upon filling with phage dsDNA. The DNA-filled heads are finally joined with 180-nm-long tails, which bend easily because flexible loops mediate contacts between the successive discs of major tail proteins. It is likely that the structural features and replication mechanisms described here are conserved among siphophages that utilize the type IV pili for initial cell attachment. #1: ジャーナル: Embo J. / 年: 2024 タイトル: Structure and replication of Pseudomonas aeruginosa phage JBD30 著者: Valentova L / Plevka P / Fuzik T / Novacek J / Pospisil J | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_19266.map.gz | 26.1 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-19266-v30.xml emd-19266.xml | 21.4 KB 21.4 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_19266_fsc.xml | 18.1 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_19266.png | 116.5 KB | ||
マスクデータ | emd_19266_msk_1.map | 512 MB | マスクマップ | |
Filedesc metadata | emd-19266.cif.gz | 6.5 KB | ||
その他 | emd_19266_half_map_1.map.gz emd_19266_half_map_2.map.gz | 406.6 MB 406.6 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-19266 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-19266 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_19266_validation.pdf.gz | 950.6 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_19266_full_validation.pdf.gz | 950.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_19266_validation.xml.gz | 26 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_19266_validation.cif.gz | 34.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-19266 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-19266 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 8rkaMC 8rk3C 8rk4C 8rk5C 8rk6C 8rk7C 8rk8C 8rk9C 8rkbC 8rkcC 8rknC 8rkoC 8rkxC 8rqeC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_19266.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | main map | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.8336 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_19266_msk_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: half map 2
ファイル | emd_19266_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | half map 2 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: half map 1
ファイル | emd_19266_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | half map 1 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Pseudomonas phage JBD30
全体 | 名称: Pseudomonas phage JBD30 (ファージ) |
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要素 |
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-超分子 #1: Pseudomonas phage JBD30
超分子 | 名称: Pseudomonas phage JBD30 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all 詳細: Phage JBD30 was propagated in P. aeruginosa strain BAA-28 and purified using CsCl gradient. NCBI-ID: 1223260 / 生物種: Pseudomonas phage JBD30 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No |
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宿主 | 生物種: Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / 株: BAA-28 |
分子量 | 理論値: 874 KDa |
ウイルス殻 | Shell ID: 1 / 名称: JBD30 capsid / 直径: 340.0 Å / T番号(三角分割数): 7 |
-分子 #1: Portal protein
分子 | 名称: Portal protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Pseudomonas phage JBD30 (ファージ) |
分子量 | 理論値: 57.791332 KDa |
配列 | 文字列: MAQIVDVYGN PIRTQQLREP QTSRLAGLAK EFAQHPAKGL TPAKLARILV EAEQGNLQAQ AELFMDMEER DAHLFAEMSK RKRAILGLD WAVEPPRNAS AAEKADADYL HELLLDLEGL EDLLLDALDG IGHGYSCIEL EWALQGREWM PLAFHHRPQS W FQLNPEDQ ...文字列: MAQIVDVYGN PIRTQQLREP QTSRLAGLAK EFAQHPAKGL TPAKLARILV EAEQGNLQAQ AELFMDMEER DAHLFAEMSK RKRAILGLD WAVEPPRNAS AAEKADADYL HELLLDLEGL EDLLLDALDG IGHGYSCIEL EWALQGREWM PLAFHHRPQS W FQLNPEDQ NELRLRDNSP AGEALQPFGW IIHRPRARSG YVARSGLFRV LAWPYLFRHY ATSDLAEMLE IYGLPIRLGK YP PGTADEE KATLLRAVTG LGHAAAGIIP ETMAIDFQQA AQGSSDPFLA MMRQSEDAIS KAVLGGTLTS TTSQSGGGAF ALG QVHNEV RHDLLASDAR QLAATLSRDL LWPLLVLNRP GSPDVRRAPR LVFDLREQAD ITSMAQSIPA LVNVGLEIPS AWVY DKLGI PQPAKNEPVL RSAAQPAILS RQHGQRVAAL ATIVGPRYGD QQALDKALAS LPAKDMQDQV NDLLAPLLEA VNRGD SETE LLGALAEAFP DMDDSALTDA LHRLLFAADT WGRLHGNLDR ID UniProtKB: Portal protein |
-分子 #2: DUF1320 domain-containing protein
分子 | 名称: DUF1320 domain-containing protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Pseudomonas phage JBD30 (ファージ) |
分子量 | 理論値: 15.155176 KDa |
配列 | 文字列: MSYCTLADLI EQYSEQKIRE VSDRVNKPAT TIDTVIVDRA IADADSEIDL HLHGRYQLPL ASVPTALKRI ACGLAYANLH IVLKEENPV YKTAEHLRKL LSGIANGKLS LALDADGKPA PVANTVQISE GRNDWGADW UniProtKB: DUF1320 domain-containing protein |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 8 構成要素:
詳細: 10 mM NaCl, 10 mM MgSo4, 50 mM Tris-HCl | ||||||||||||
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グリッド | モデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 15 sec. / 前処理 - 雰囲気: OTHER / 詳細: Gatan Solarus II | ||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV 詳細: blotting time 2s, blotting force 0, waiting time 15s. | ||||||||||||
詳細 | phage titer 10^11 PFU/ml |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 10 eV |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / デジタル化 - サイズ - 横: 5760 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4092 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 12356 / 平均露光時間: 2.0 sec. / 平均電子線量: 34.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 1.6 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.6 µm / 倍率(公称値): 105000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |