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万見
- EMDB-18543: Release Complex: BAM bound EspP (SurA released) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-18543
タイトルRelease Complex: BAM bound EspP (SurA released)
マップデータ
試料
  • 複合体: Release Complex: BAM bound EspP and SurA released
    • タンパク質・ペプチド: Outer membrane protein assembly factor BamA
    • タンパク質・ペプチド: Outer membrane protein assembly factor BamC
    • タンパク質・ペプチド: Outer membrane protein assembly factor BamD
    • タンパク質・ペプチド: Outer membrane protein assembly factor BamE
    • タンパク質・ペプチド: Chaperone SurA,Serine protease EspP
  • タンパク質・ペプチド: Outer membrane protein assembly factor BamB
キーワードOuter Membrane / Complex / Chaperone / Protein Folding / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


maintenance of stationary phase / maintenance of unfolded protein / Bam protein complex / Gram-negative-bacterium-type cell outer membrane assembly / protein insertion into membrane / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / chaperone-mediated protein folding / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / cell outer membrane ...maintenance of stationary phase / maintenance of unfolded protein / Bam protein complex / Gram-negative-bacterium-type cell outer membrane assembly / protein insertion into membrane / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / chaperone-mediated protein folding / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / cell outer membrane / peptide binding / unfolded protein binding / protein folding / outer membrane-bounded periplasmic space / protein-macromolecule adaptor activity / periplasmic space / protein stabilization / cell adhesion / response to antibiotic / serine-type endopeptidase activity / cell surface / proteolysis / extracellular region / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidyl-prolyl isomerase SurA / SurA N-terminal / SurA N-terminal domain / : / PPIC-type PPIASE domain / Peptidase S6, IgA endopeptidase / Peptidase family S6 domain / Immunoglobulin A1 protease / Peptidase family S6 domain profile. / Autotransporter beta-domain ...Peptidyl-prolyl isomerase SurA / SurA N-terminal / SurA N-terminal domain / : / PPIC-type PPIASE domain / Peptidase S6, IgA endopeptidase / Peptidase family S6 domain / Immunoglobulin A1 protease / Peptidase family S6 domain profile. / Autotransporter beta-domain / Trigger factor/SurA domain superfamily / Outer membrane autotransporter barrel / Autotransporter beta-domain / Autotransporter beta-domain profile. / Autotransporter beta-domain / Autotransporter beta-domain superfamily / Autotransporter, pectate lyase C-like domain superfamily / Outer membrane protein assembly factor BamB / NlpB/DapX lipoprotein / Outer membrane protein assembly factor BamC / Outer membrane protein assembly factor BamC, C-terminal / NlpB/DapX lipoprotein / Outer membrane protein assembly factor BamD / Outer membrane protein assembly factor BamE / Lipoprotein SmpA/OmlA / Outer membrane lipoprotein BamD-like / SmpA / OmlA family / Outer membrane lipoprotein / BamE-like / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type, conserved site / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Outer membrane protein assembly factor BamA / PPIC-type PPIASE domain / POTRA domain, BamA/TamA-like / Surface antigen variable number repeat / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase family profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type / Pyrrolo-quinoline quinone repeat / PQQ-like domain / POTRA domain / POTRA domain profile. / Surface antigen D15-like / Bacterial surface antigen (D15) / Pyrrolo-quinoline quinone beta-propeller repeat / Omp85 superfamily domain / beta-propeller repeat / Pectin lyase fold/virulence factor / Quinoprotein alcohol dehydrogenase-like superfamily / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Outer membrane protein assembly factor BamC / Outer membrane protein assembly factor BamE / Outer membrane protein assembly factor BamA / Chaperone SurA / Outer membrane protein assembly factor BamD / Outer membrane protein assembly factor BamB / Serine protease EspP
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.4 Å
データ登録者Fenn KL / Ranson NA
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/P018491/1 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Outer membrane protein assembly mediated by BAM-SurA complexes.
著者: Katherine L Fenn / Jim E Horne / Joel A Crossley / Nils Böhringer / Romany J Horne / Till F Schäberle / Antonio N Calabrese / Sheena E Radford / Neil A Ranson /
要旨: The outer membrane is a formidable barrier that protects Gram-negative bacteria against environmental threats. Its integrity requires the correct folding and insertion of outer membrane proteins ...The outer membrane is a formidable barrier that protects Gram-negative bacteria against environmental threats. Its integrity requires the correct folding and insertion of outer membrane proteins (OMPs) by the membrane-embedded β-barrel assembly machinery (BAM). Unfolded OMPs are delivered to BAM by the periplasmic chaperone SurA, but how SurA and BAM work together to ensure successful OMP delivery and folding remains unclear. Here, guided by AlphaFold2 models, we use disulphide bond engineering in an attempt to trap SurA in the act of OMP delivery to BAM, and solve cryoEM structures of a series of complexes. The results suggest that SurA binds BAM at its soluble POTRA-1 domain, which may trigger conformational changes in both BAM and SurA that enable transfer of the unfolded OMP to the BAM lateral gate for insertion into the outer membrane. Mutations that disrupt the interaction between BAM and SurA result in outer membrane assembly defects, supporting the key role of SurA in outer membrane biogenesis.
履歴
登録2023年9月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年9月25日-
マップ公開2024年9月25日-
更新2024年9月25日-
現状2024年9月25日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_18543.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_18543.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.74 Å/pix.
x 300 pix.
= 222. Å		0.74 Å/pix.
x 300 pix.
= 222. Å		0.74 Å/pix.
x 300 pix.
= 222. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.74 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.125
最小 - 最大-0.37274918 - 0.570148
平均 (標準偏差)0.0034052725 (±0.019493794)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 222.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_18543_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_18543_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Release Complex: BAM bound EspP and SurA released

全体名称: Release Complex: BAM bound EspP and SurA released
要素
  • 複合体: Release Complex: BAM bound EspP and SurA released
    • タンパク質・ペプチド: Outer membrane protein assembly factor BamA
    • タンパク質・ペプチド: Outer membrane protein assembly factor BamC
    • タンパク質・ペプチド: Outer membrane protein assembly factor BamD
    • タンパク質・ペプチド: Outer membrane protein assembly factor BamE
    • タンパク質・ペプチド: Chaperone SurA,Serine protease EspP
  • タンパク質・ペプチド: Outer membrane protein assembly factor BamB

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超分子 #1: Release Complex: BAM bound EspP and SurA released

超分子名称: Release Complex: BAM bound EspP and SurA released / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1, #3-#6
詳細: BamA beta one disulphide bonded to beta signal EspP (BamA S425C, EspP 1299C)
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 290 KDa

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分子 #1: Outer membrane protein assembly factor BamA

分子名称: Outer membrane protein assembly factor BamA / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 88.530805 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: AEGFVVKDIH FEGLQRVAVG AALLSMPVRT GDTVNDEDIS NTIRALFATG NFEDVRVLRD GDTLLVQVKE RPTIASITFS GNKSVKDDM LKQNLEASGV RVGESLDRTT IADIEKGLED FYYSVGKYSA SVKAVVTPLP RNRVDLKLVF QEGVSAEIQQ I NIVGNHAF ...文字列:
AEGFVVKDIH FEGLQRVAVG AALLSMPVRT GDTVNDEDIS NTIRALFATG NFEDVRVLRD GDTLLVQVKE RPTIASITFS GNKSVKDDM LKQNLEASGV RVGESLDRTT IADIEKGLED FYYSVGKYSA SVKAVVTPLP RNRVDLKLVF QEGVSAEIQQ I NIVGNHAF TTDELISHFQ LRDEVPWWNV VGDRKYQKQK LAGDLETLRS YYLDRGYARF NIDSTQVSLT PDKKGIYVTV NI TEGDQYK LSGVEVSGNL AGHSAEIEQL TKIEPGELYN GTKVTKMEDD IKKLLGRYGY AYPRVQSMPE INDADKTVKL RVN VDAGNR FYVRKIRFEG NDTSKDAVLR REMRQMEGAW LGSDLVDQGK ERLNRLGFFE TVDTDTQRVP GSPDQVDVVY KVKE RNTGC FNFGIGYGTE SGVSFQAGVQ QDNWLGTGYA VGINGTKNDY QTYAELSVTN PYFTVDGVSL GGRLFYNDFQ ADDAD LSDY TNKSYGTDVT LGFPINEYNS LRAGLGYVHN SLSNMQPQVA MWRYLYSMGE HPSTSDQDNS FKTDDFTFNY GWTYNK LDR GYFPTDGSRV NLTGKVTIPG SDNEYYKVTL DTATYVPIDD DHKWVVLGRT RWGYGDGLGG KEMPFYENFY AGGSSTV RG FQSNTIGPKA VYFPHQASNY DPDYDYECAT QDGAKDLCKS DDAVGGNAMA VASLEFITPT PFISDKYANS VRTSFFWD M GTVWDTNWDS SQYSGYPDYS DPSNIRMSAG IALQWMSPLG PLVFSYAQPF KKYDGDKAEQ FQFNIGKTW

UniProtKB: Outer membrane protein assembly factor BamA

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分子 #2: Outer membrane protein assembly factor BamB

分子名称: Outer membrane protein assembly factor BamB / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 39.882375 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: CSLFNSEEDV VKMSPLPTVE NQFTPTTAWS TSVGSGIGNF YSNLHPALAD NVVYAADRAG LVKALNADDG KEIWSVSLAE KDGWFSKEP ALLSGGVTVS GGHVYIGSEK AQVYALNTSD GTVAWQTKVA GEALSRPVVS DGLVLIHTSN GQLQALNEAD G AVKWTVNL ...文字列:
CSLFNSEEDV VKMSPLPTVE NQFTPTTAWS TSVGSGIGNF YSNLHPALAD NVVYAADRAG LVKALNADDG KEIWSVSLAE KDGWFSKEP ALLSGGVTVS GGHVYIGSEK AQVYALNTSD GTVAWQTKVA GEALSRPVVS DGLVLIHTSN GQLQALNEAD G AVKWTVNL DMPSLSLRGE SAPTTAFGAA VVGGDNGRVS AVLMEQGQMI WQQRISQATG STEIDRLSDV DTTPVVVNGV VF ALAYNGN LTALDLRSGQ IMWKRELGSV NDFIVDGNRI YLVDQNDRVM ALTIDGGVTL WTQSDLLHRL LTSPVLYNGN LVV GDSEGY LHWINVEDGR FVAQQKVDSS GFQTEPVAAD GKLLIQAKDG TVYSITR

UniProtKB: Outer membrane protein assembly factor BamB

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分子 #3: Outer membrane protein assembly factor BamC

分子名称: Outer membrane protein assembly factor BamC / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 34.40125 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: CSSDSRYKRQ VSGDEAYLEA APLAELHAPA GMILPVTSGD YAIPVTNGSG AVGKALDIRP PAQPLALVSG ARTQFTGDTA SLLVENGRG NTLWPQVVSV LQAKNYTITQ RDDAGQTLTT DWVQWNRLDE DEQYRGRYQI SVKPQGYQQA VTVKLLNLEQ A GKPVADAA ...文字列:
CSSDSRYKRQ VSGDEAYLEA APLAELHAPA GMILPVTSGD YAIPVTNGSG AVGKALDIRP PAQPLALVSG ARTQFTGDTA SLLVENGRG NTLWPQVVSV LQAKNYTITQ RDDAGQTLTT DWVQWNRLDE DEQYRGRYQI SVKPQGYQQA VTVKLLNLEQ A GKPVADAA SMQRYSTEMM NVISAGLDKS ATDAANAAQN RASTTMDVQS AADDTGLPML VVRGPFNVVW QRLPAALEKV GM KVTDSTR SQGNMAVTYK PLSDSDWQEL GASDPGLASG DYKLQVGDLD NRSSLQFIDP KGHTLTQSQN DALVAVFQAA FSK

UniProtKB: Outer membrane protein assembly factor BamC

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分子 #4: Outer membrane protein assembly factor BamD

分子名称: Outer membrane protein assembly factor BamD / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 25.816818 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: CSGSKEEVPD NPPNEIYATA QQKLQDGNWR QAITQLEALD NRYPFGPYSQ QVQLDLIYAY YKNADLPLAQ AAIDRFIRLN PTHPNIDYV MYMRGLTNMA LDDSALQGFF GVDRSDRDPQ HARAAFSDFS KLVRGYPNSQ YTTDATKRLV FLKDRLAKYE Y SVAEYYTE ...文字列:
CSGSKEEVPD NPPNEIYATA QQKLQDGNWR QAITQLEALD NRYPFGPYSQ QVQLDLIYAY YKNADLPLAQ AAIDRFIRLN PTHPNIDYV MYMRGLTNMA LDDSALQGFF GVDRSDRDPQ HARAAFSDFS KLVRGYPNSQ YTTDATKRLV FLKDRLAKYE Y SVAEYYTE RGAWVAVVNR VEGMLRDYPD TQATRDALPL MENAYRQMQM NAQAEKVAKI IAANSSNT

UniProtKB: Outer membrane protein assembly factor BamD

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分子 #5: Outer membrane protein assembly factor BamE

分子名称: Outer membrane protein assembly factor BamE / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 11.610833 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
CSTLERVVYR PDINQGNYLT ANDVSKIRVG MTQQQVAYAL GTPLMSDPFG TNTWFYVFRQ QPGHEGVTQQ TLTLTFNSSG VLTNIDNKP ALSGNGGHHH HHHHH

UniProtKB: Outer membrane protein assembly factor BamE

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分子 #6: Chaperone SurA,Serine protease EspP

分子名称: Chaperone SurA,Serine protease EspP / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: peptidylprolyl isomerase
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 89.181297 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GSSAWSHPQF EKGGGSGGGS GGSAWSHPQF EKSSGENLYF QGAPQVVDCV AAVVNNGVVL ESDVDGLMQS VKLNAAQARQ QLPDDATLR HQIMERLIMD QIILQMGQKM GVKISDEQLD QAIANIAKQN NMTLDQMRSR LAYDGLNYNT YRNQIRKEMI I SEVRNNEV ...文字列:
GSSAWSHPQF EKGGGSGGGS GGSAWSHPQF EKSSGENLYF QGAPQVVDCV AAVVNNGVVL ESDVDGLMQS VKLNAAQARQ QLPDDATLR HQIMERLIMD QIILQMGQKM GVKISDEQLD QAIANIAKQN NMTLDQMRSR LAYDGLNYNT YRNQIRKEMI I SEVRNNEV RRRITILPQE VESLAQQVGN QNDASTELNL SHILIPLPEN PTSDQVNEAE SQARAIVDQA RNGADFGKLA IA HSADQQA LNGGQMGWGR IQELPGIFAQ ALSTAKKGDI VGPIRSGVGF HILKVNDLRG ESKNISVTEV HARHILLKPS PIM TDEQAR VKLEQIAADI KSGKTTFAAA AKEFSQDPGS ANQGGDLGWA TPDIFDPAFR DALTRLNKGQ MSAPVHSSFG WHLI ELLDT RNVDKTDAAQ KDRAYRMLMN RKFSEEAASW MQEQRASAYV KILSNGGNIE LVSAPKDTNE NVFKASKQTI GFSDV TPVI TTRETGENLY FQGGDDKITW SLTGYNTVAN KEATRNAAAL FSVDYKAFLN EVNNLNKRMG DLRDINGEAG AWARIM SGT GSASGGFSDN YTHVQVGVDK KHELDGLDLF TGFTVTHTDS SASADVFSGK TKSVGAGLYA SAMFDSGAYI DLIGKYV HH DNEYTATFAG LGTRDYSTHS WYAGAEAGYR YHVTEDAWIE PQAELVYGSV SGKQFAWKDQ GMHLSMKDKD YNPLIGRT G VDVGKSFSGK DWKVTARAGL GYQFDLLANG ETVLRDASGE KRIKGEKDSR MLMSVGLNAE IRDNVRFGLE FEKSAFGKY NVDNAVNANF RYCF

UniProtKB: Chaperone SurA, Serine protease EspP

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度3 mg/mL
緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: TFS Selectris / エネルギーフィルター - スリット幅: 10 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 5 / 実像数: 29229 / 平均電子線量: 37.4 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.9 µm / 倍率（公称値）: 165000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1491878
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 67655
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

8pz1


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 温度因子: 190
当てはまり具合の基準: Cross-correlation coefficient
得られたモデル

PDB-8qp5:
Release Complex: BAM bound EspP (SurA released)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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