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- EMDB-1831: Pig Gastric H,K-ATPase with bound BeF and SCH28080 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1831
タイトルPig Gastric H,K-ATPase with bound BeF and SCH28080
マップデータThis is an image of a surface rendered side view of H,K-ATPase with bound BeF and SCH28080
試料
  • 試料: Pig Gastric H,K-ATPase
  • タンパク質・ペプチド: POTASSIUM-TRANSPORTING ATPASE ALPHA CHAIN 1
  • タンパク質・ペプチド: POTASSIUM-TRANSPORTING ATPASE SUBUNIT BETA
キーワードION PUMP / H/K-ATPASE / P-TYPE ATPASE / MEMBRANE PROTEIN / BERYLLIUM FLUORIDE / ATP-BINDING / ACID SUPPRESSANT
機能・相同性
機能・相同性情報


proton transmembrane transport => GO:1902600 / Basigin interactions / Ion homeostasis / H+/K+-exchanging ATPase / potassium:proton exchanging ATPase complex / positive regulation of P-type sodium:potassium-exchanging transporter activity / P-type potassium:proton transporter activity / positive regulation of sodium ion export across plasma membrane / Ion transport by P-type ATPases / positive regulation of potassium ion import across plasma membrane ...proton transmembrane transport => GO:1902600 / Basigin interactions / Ion homeostasis / H+/K+-exchanging ATPase / potassium:proton exchanging ATPase complex / positive regulation of P-type sodium:potassium-exchanging transporter activity / P-type potassium:proton transporter activity / positive regulation of sodium ion export across plasma membrane / Ion transport by P-type ATPases / positive regulation of potassium ion import across plasma membrane / P-type sodium:potassium-exchanging transporter activity / membrane repolarization / sodium:potassium-exchanging ATPase complex / ATP biosynthetic process / establishment or maintenance of transmembrane electrochemical gradient / sodium ion export across plasma membrane / intracellular potassium ion homeostasis / intracellular sodium ion homeostasis / potassium ion import across plasma membrane / potassium ion binding / ATPase activator activity / potassium ion transmembrane transport / proton transmembrane transport / potassium ion transport / sarcolemma / transmembrane transport / protein-macromolecule adaptor activity / ATPase binding / cell adhesion / apical plasma membrane / innate immune response / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / : / Gastric H+/K+-transporter P-type ATPase, N-terminal / Gastric H+/K+-transporter P-type ATPase, N-terminal / Gastric H+/K+-ATPase, N terminal domain / : / Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta / Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta / Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta superfamily / Sodium / potassium ATPase beta chain ...: / : / Gastric H+/K+-transporter P-type ATPase, N-terminal / Gastric H+/K+-transporter P-type ATPase, N-terminal / Gastric H+/K+-ATPase, N terminal domain / : / Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta / Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta / Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta superfamily / Sodium / potassium ATPase beta chain / Sodium and potassium ATPases beta subunits signature 1. / Sodium and potassium ATPases beta subunits signature 2. / P-type ATPase subfamily IIC, subunit alpha / P-type ATPase subfamily IIC, subunit alpha / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation transport ATPase (P-type) / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase / P-type ATPase / P-type ATPase, transmembrane domain superfamily / haloacid dehalogenase-like hydrolase / HAD superfamily / HAD-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta-1 / Potassium-transporting ATPase subunit beta / Potassium-transporting ATPase alpha chain 1
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.0 Å
データ登録者Abe K / Tani K / Fujiyoshi Y
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2011
タイトル: Conformational rearrangement of gastric H(+),K(+)-ATPase induced by an acid suppressant.
著者: Kazuhiro Abe / Kazutoshi Tani / Yoshinori Fujiyoshi /
要旨: Acid-related gastric diseases are associated with disorder of digestive tract acidification. The gastric proton pump, H(+),K(+)-ATPase, exports H(+) in exchange for luminal K(+) to generate a highly ...Acid-related gastric diseases are associated with disorder of digestive tract acidification. The gastric proton pump, H(+),K(+)-ATPase, exports H(+) in exchange for luminal K(+) to generate a highly acidic environment in the stomach, and is a main target for acid suppressants. Here, we report the three-dimensional structure of gastric H(+),K(+)-ATPase with bound SCH28080, a representative K(+)-competitive acid blocker, at 7 Å resolution based on electron crystallography of two-dimensional crystals. The density of the bound SCH28080 is found near transmembrane (TM) helices 4, 5 and 6, in the luminal cavity. The SCH28080-binding site is formed by the rearrangement of TM helices, which is in turn transmitted to the cytoplasmic domains, resulting in a luminal-open conformation. These results represent the first structural evidence for a binding site of an acid suppressant on H(+),K(+)-ATPase, and the conformational change induced by this class of drugs.
履歴
登録2010年11月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2011年6月7日-
マップ公開2011年6月7日-
更新2013年9月25日-
現状2013年9月25日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.06
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  • 表面レベル: 0.06
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 原子モデル: PDB-2xzb
  • 表面レベル: 0.06
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-2xzb
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_1831.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1831.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is an image of a surface rendered side view of H,K-ATPase with bound BeF and SCH28080
ボクセルのサイズX: 2.35 Å / Y: 2.32 Å / Z: 2.29 Å
密度
表面レベルBy EMDB: 0.035 / ムービー #1: 0.06
最小 - 最大-0.10629842 - 0.16671327
平均 (標準偏差)-0.0001365 (±0.02382653)
対称性空間群: 18
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZXY
Origin-30-70-24
サイズ6114149
Spacing4860140
セルA: 141.0 Å / B: 111.36 Å / C: 320.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.352.322.29
M x/y/z6048140
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z141.000111.360320.600
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-30-24-70
NX/NY/NZ6149141
MAP C/R/S312
start NC/NR/NS-70-30-24
NC/NR/NS1416149
D min/max/mean-0.1060.167-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Pig Gastric H,K-ATPase

全体名称: Pig Gastric H,K-ATPase
要素
  • 試料: Pig Gastric H,K-ATPase
  • タンパク質・ペプチド: POTASSIUM-TRANSPORTING ATPASE ALPHA CHAIN 1
  • タンパク質・ペプチド: POTASSIUM-TRANSPORTING ATPASE SUBUNIT BETA

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超分子 #1000: Pig Gastric H,K-ATPase

超分子名称: Pig Gastric H,K-ATPase / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: One alpha and one beta chain of HK-ATPase / Number unique components: 2
分子量理論値: 150 KDa

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分子 #1: POTASSIUM-TRANSPORTING ATPASE ALPHA CHAIN 1

分子名称: POTASSIUM-TRANSPORTING ATPASE ALPHA CHAIN 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Gastric proton pump / コピー数: 1 / 集合状態: Dimer / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ) / 別称: Pig / 組織: stomach / 細胞中の位置: Plasma membrane
分子量理論値: 150 KDa
配列UniProtKB: Potassium-transporting ATPase alpha chain 1
GO: ATP biosynthetic process, proton transmembrane transport => GO:1902600, potassium ion transport
InterPro: P-type ATPase, A domain superfamily, P-type ATPase subfamily IIC, subunit alpha, INTERPRO: IPR006069, Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal, Cation-transporting P-type ATPase, N- ...InterPro: P-type ATPase, A domain superfamily, P-type ATPase subfamily IIC, subunit alpha, INTERPRO: IPR006069, Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal, Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal, Gastric H+/K+-transporter P-type ATPase, N-terminal, P-type ATPase, INTERPRO: IPR005834, Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta

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分子 #2: POTASSIUM-TRANSPORTING ATPASE SUBUNIT BETA

分子名称: POTASSIUM-TRANSPORTING ATPASE SUBUNIT BETA / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: Gastric proton pump / コピー数: 1 / 集合状態: Dimer / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ) / 別称: Pig / 組織: Stomach / 細胞中の位置: Plasma membrane
分子量理論値: 150 KDa
配列UniProtKB: Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta-1
GO: ATP biosynthetic process, proton transmembrane transport => GO:1902600, potassium ion transport
InterPro: P-type ATPase, A domain superfamily, P-type ATPase subfamily IIC, subunit alpha, INTERPRO: IPR006069, Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal, Cation-transporting P-type ATPase, N- ...InterPro: P-type ATPase, A domain superfamily, P-type ATPase subfamily IIC, subunit alpha, INTERPRO: IPR006069, Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal, Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal, Gastric H+/K+-transporter P-type ATPase, N-terminal, P-type ATPase, INTERPRO: IPR005834, Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析電子線結晶学
試料の集合状態2D array

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試料調製

濃度8 mg/mL
緩衝液pH: 5.5
詳細: 20mM MES, 20mM Mg(CH3COO)2, 5mM ATP, 10%(v/v) glycerol, 3mM DTT
凍結凍結剤: NITROGEN / チャンバー内温度: 100 K / 装置: REICHERT-JUNG PLUNGER
詳細: Vitrification instrument: Reichert plunger. Vitrification carried out in cold room at 4 degrees celsius
手法: Carbon sandwich preparation
詳細Crystal grown in dialysis
結晶化詳細: Crystal grown in dialysis

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL KYOTO-3000SFF
温度平均: 4.5 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 400,000 times magnification
日付2010年3月29日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 515 / 平均電子線量: 25 e/Å2 / ビット/ピクセル: 12
Tilt angle min0
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 1.6 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.13 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.58 µm / 倍率（公称値）: 40000
試料ステージ試料ホルダー: Top entry / 試料ホルダーモデル: JEOL / Tilt angle max: 64 / Tilt series - Axis1 - Min angle: 0 ° / Tilt series - Axis1 - Max angle: 64.0 °

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: MRC
結晶パラメータ単位格子 - A: 140.9 Å / 単位格子 - B: 111.3 Å / 単位格子 - C: 320.0 Å / 単位格子 - γ: 90.0 ° / 単位格子 - α: 90.0 ° / 単位格子 - β: 90.0 ° / 面群: P 2 21 21
CTF補正詳細: Each image

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3a3y

精密化空間: REAL
得られたモデル

PDB-2xzb:
Pig Gastric H,K-ATPase with bound BeF and SCH28080

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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