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基本情報
| 登録情報 | ![]() | ||||||||||||
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| タイトル | Thin filament from FIB milled relaxed left ventricular mouse myofibrils | ||||||||||||
マップデータ | Composite map (EMD-16986 and EMD-16987) for the thin filament in relaxed ventricular mouse myofibrils. Enhanced with LocSpiral. | ||||||||||||
試料 |
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キーワード | muscle sarcomere calcium-free cardiac thin-filament / STRUCTURAL PROTEIN | ||||||||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報positive regulation of heart rate by epinephrine / muscle thin filament tropomyosin / RHOB GTPase cycle / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / Striated Muscle Contraction / Regulation of CDH1 Function / RHOA GTPase cycle / cytoplasmic actin-based contraction involved in cell motility / Smooth Muscle Contraction / actin-myosin filament sliding ...positive regulation of heart rate by epinephrine / muscle thin filament tropomyosin / RHOB GTPase cycle / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / Striated Muscle Contraction / Regulation of CDH1 Function / RHOA GTPase cycle / cytoplasmic actin-based contraction involved in cell motility / Smooth Muscle Contraction / actin-myosin filament sliding / cardiac myofibril assembly / actin filament-based movement / ruffle organization / bleb / cardiac muscle tissue morphogenesis / actomyosin structure organization / actin filament capping / muscle filament sliding / I band / sarcomere organization / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / microfilament motor activity / myosin binding / heart contraction / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / myofibril / mesenchyme migration / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / skeletal muscle thin filament assembly / cardiac muscle contraction / cytoskeletal protein binding / positive regulation of stress fiber assembly / stress fiber / positive regulation of cell adhesion / negative regulation of cell migration / sarcomere / actin filament organization / filopodium / actin filament / wound healing / structural constituent of cytoskeleton / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / ruffle membrane / disordered domain specific binding / actin filament binding / regulation of cell shape / lamellipodium / actin cytoskeleton / actin binding / cell body / in utero embryonic development / response to ethanol / response to xenobiotic stimulus / protein heterodimerization activity / hydrolase activity / positive regulation of gene expression / synapse / negative regulation of apoptotic process / glutamatergic synapse / protein homodimerization activity / protein-containing complex / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
| 生物種 | ![]() | ||||||||||||
| 手法 | サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.0 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Tamborrini D / Wang Z / Wagner T / Tacke S / Stabrin M / Grange M / Kho AL / Bennet P / Rees M / Gautel M / Raunser S | ||||||||||||
| 資金援助 | European Union, カナダ, 3件
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引用 | ジャーナル: Nature / 年: 2023タイトル: Structure of the native myosin filament in the relaxed cardiac sarcomere. 著者: Davide Tamborrini / Zhexin Wang / Thorsten Wagner / Sebastian Tacke / Markus Stabrin / Michael Grange / Ay Lin Kho / Martin Rees / Pauline Bennett / Mathias Gautel / Stefan Raunser / ![]() 要旨: The thick filament is a key component of sarcomeres, the basic units of striated muscle. Alterations in thick filament proteins are associated with familial hypertrophic cardiomyopathy and other ...The thick filament is a key component of sarcomeres, the basic units of striated muscle. Alterations in thick filament proteins are associated with familial hypertrophic cardiomyopathy and other heart and muscle diseases. Despite the central importance of the thick filament, its molecular organization remains unclear. Here we present the molecular architecture of native cardiac sarcomeres in the relaxed state, determined by cryo-electron tomography. Our reconstruction of the thick filament reveals the three-dimensional organization of myosin, titin and myosin-binding protein C (MyBP-C). The arrangement of myosin molecules is dependent on their position along the filament, suggesting specialized capacities in terms of strain susceptibility and force generation. Three pairs of titin-α and titin-β chains run axially along the filament, intertwining with myosin tails and probably orchestrating the length-dependent activation of the sarcomere. Notably, whereas the three titin-α chains run along the entire length of the thick filament, titin-β chains do not. The structure also demonstrates that MyBP-C bridges thin and thick filaments, with its carboxy-terminal region binding to the myosin tails and directly stabilizing the OFF state of the myosin heads in an unforeseen manner. These results provide a foundation for future research investigating muscle disorders involving sarcomeric components. | ||||||||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
| マップデータ | emd_18147.map.gz | 492.3 KB | EMDBマップデータ形式 | |
|---|---|---|---|---|
| ヘッダ (付随情報) | emd-18147-v30.xml emd-18147.xml | 13.9 KB 13.9 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
| 画像 | emd_18147.png | 60.9 KB | ||
| Filedesc metadata | emd-18147.cif.gz | 5.8 KB | ||
| アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-18147 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-18147 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
| 関連構造データ | ![]() 8q4gMC ![]() 8q6tC C: 同じ文献を引用 ( M: このマップから作成された原子モデル |
|---|---|
| 類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 F&H 検索 |
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リンク
| EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
|---|---|
| 「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
| ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_18147.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 注釈 | Composite map (EMD-16986 and EMD-16987) for the thin filament in relaxed ventricular mouse myofibrils. Enhanced with LocSpiral. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 2.293 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 密度 |
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| 対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : Calcium-free thin filament from relaxed mouse left-ventricular my...
| 全体 | 名称: Calcium-free thin filament from relaxed mouse left-ventricular myofibrils |
|---|---|
| 要素 |
|
-超分子 #1: Calcium-free thin filament from relaxed mouse left-ventricular my...
| 超分子 | 名称: Calcium-free thin filament from relaxed mouse left-ventricular myofibrils タイプ: tissue / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #2, #1 |
|---|---|
| 由来(天然) | 生物種: ![]() |
-分子 #1: Actin, alpha cardiac muscle 1
| 分子 | 名称: Actin, alpha cardiac muscle 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 7 / 光学異性体: LEVO EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 |
|---|---|
| 由来(天然) | 生物種: ![]() |
| 分子量 | 理論値: 41.471258 KDa |
| 配列 | 文字列: ETTALVCDNG SGLVKAGFAG DDAPRAVFPS IVGRPRHQGV MVGMGQKDSY VGDEAQSKRG ILTLKYPIEH GIITNWDDME KIWHHTFYN ELRVAPEEHP TLLTEAPLNP KANREKMTQI MFETFNVPAM YVAIQAVLSL YASGRTTGIV LDSGDGVTHN V PIYEGYAL ...文字列: ETTALVCDNG SGLVKAGFAG DDAPRAVFPS IVGRPRHQGV MVGMGQKDSY VGDEAQSKRG ILTLKYPIEH GIITNWDDME KIWHHTFYN ELRVAPEEHP TLLTEAPLNP KANREKMTQI MFETFNVPAM YVAIQAVLSL YASGRTTGIV LDSGDGVTHN V PIYEGYAL PHAIMRLDLA GRDLTDYLMK ILTERGYSFV TTAEREIVRD IKEKLCYVAL DFENEMATAA SSSSLEKSYE LP DGQVITI GNERFRCPET LFQPSFIGME SAGIHETTYN SIMKCDIDIR KDLYANNVLS GGTTMYPGIA DRMQKEITAL APS TMKIKI IAPPERKYSV WIGGSILASL STFQQMWISK QEYDEAGPSI VHRKCF UniProtKB: Actin, alpha cardiac muscle 1 |
-分子 #2: Tropomyosin alpha-1 chain
| 分子 | 名称: Tropomyosin alpha-1 chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
|---|---|
| 由来(天然) | 生物種: ![]() |
| 分子量 | 理論値: 20.840275 KDa |
| 配列 | 文字列: IQLVEEELDR AQERLATALQ KLEEAEKAAD ESERGMKVIE SRAQKDEEKM EIQEIQLKEA KHIAEDADRK YEEVARKLVI IESDLERAE ERAELSEGKC AELEEELKTV TNNLKSLEAQ AEKYSQKEDK YEEEIKVLSD KLKEAETRAE FAERSVTKLE K SIDDLEDE LYAQKLKYKA I UniProtKB: Tropomyosin alpha-1 chain |
-実験情報
-構造解析
| 手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
|---|---|
解析 | サブトモグラム平均法 |
| 試料の集合状態 | tissue |
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試料調製
| 緩衝液 | pH: 7 |
|---|---|
| 凍結 | 凍結剤: ETHANE-PROPANE |
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電子顕微鏡法
| 顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
|---|---|
| 撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 平均電子線量: 3.4 e/Å2 |
| 電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
| 電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 6.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 3.0 µm / 倍率(公称値): 81000 |
| 試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
| 実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
| 最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用したサブトモグラム数: 100447 |
|---|---|
| 抽出 | トモグラム数: 89 / 使用した粒子像数: 365971 / ソフトウェア - 名称: Warp |
| 最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION |
-原子モデル構築 1
| 初期モデル | Chain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model |
|---|---|
| 得られたモデル | ![]() PDB-8q4g: |
ムービー
コントローラー
万見について




キーワード
データ登録者
カナダ, 3件
引用





















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FIELD EMISSION GUN
