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- EMDB-18127: S-layer of archaeon Sulfolobus acidocaldarius by subtomogram averaging -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-18127
タイトルS-layer of archaeon Sulfolobus acidocaldarius by subtomogram averaging
マップデータ
試料
  • 細胞器官・細胞要素: Exosome
    • Other: SlaA S-layer
キーワードS-layer / protein-protein interactions / protein-membrane interactions / STRUCTURAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


S-layer / extracellular region / membrane
類似検索 - 分子機能
: / Carboxypeptidase regulatory-like domain / Big-1 (bacterial Ig-like domain 1) domain / Big-1 (bacterial Ig-like domain 1) domain profile. / Carboxypeptidase-like, regulatory domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
S-layer protein A / Conserved membrane protein
類似検索 - 構成要素
生物種Sulfolobus acidocaldarius (好気性・好酸性)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 11.2 Å
データ登録者Gambelli L / McLaren MJ / Daum B
資金援助European Union, 1件
OrganizationGrant number国
European Research Council (ERC)803894European Union
引用ジャーナル: Elife / 年: 2024
タイトル: Structure of the two-component S-layer of the archaeon .
著者: Lavinia Gambelli / Mathew McLaren / Rebecca Conners / Kelly Sanders / Matthew C Gaines / Lewis Clark / Vicki A M Gold / Daniel Kattnig / Mateusz Sikora / Cyril Hanus / Michail N Isupov / Bertram Daum /
要旨: Surface layers (S-layers) are resilient two-dimensional protein lattices that encapsulate many bacteria and most archaea. In archaea, S-layers usually form the only structural component of the cell ...Surface layers (S-layers) are resilient two-dimensional protein lattices that encapsulate many bacteria and most archaea. In archaea, S-layers usually form the only structural component of the cell wall and thus act as the final frontier between the cell and its environment. Therefore, S-layers are crucial for supporting microbial life. Notwithstanding their importance, little is known about archaeal S-layers at the atomic level. Here, we combined single-particle cryo electron microscopy, cryo electron tomography, and Alphafold2 predictions to generate an atomic model of the two-component S-layer of . The outer component of this S-layer (SlaA) is a flexible, highly glycosylated, and stable protein. Together with the inner and membrane-bound component (SlaB), they assemble into a porous and interwoven lattice. We hypothesise that jackknife-like conformational changes in SlaA play important roles in S-layer assembly.
履歴
登録2023年8月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年2月7日-
マップ公開2024年2月7日-
更新2024年2月7日-
現状2024年2月7日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_18127.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_18127.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
3.5 Å/pix.
x 200 pix.
= 700. Å		3.5 Å/pix.
x 200 pix.
= 700. Å		3.5 Å/pix.
x 200 pix.
= 700. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.5 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.00509
最小 - 最大-0.0101413345 - 0.029858418
平均 (標準偏差)0.00015929922 (±0.0021361394)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 700.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_18127_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_18127_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Exosome

全体名称: Exosome
要素
  • 細胞器官・細胞要素: Exosome
    • Other: SlaA S-layer

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超分子 #1: Exosome

超分子名称: Exosome / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Sulfolobus acidocaldarius (好気性・好酸性)
株: MW001

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分子 #1: SlaA S-layer

分子名称: SlaA S-layer / タイプ: other / ID: 1 / 分類: other
由来(天然)生物種: Sulfolobus acidocaldarius (好気性・好酸性)
株: MW001
配列文字列: MNKLVGLLVS SLFLASILIG IAPAITTTAL TPPVSAGGIQ AYLLTGSGAP ASGLVLFVVN VSNIQVSSS NVTNVISTVV SNIQINAKTE NAQTGATTGS VTVRFPTSGY NAYYDSVDKV V FVVVSFLY PYTTTSVNIP LSYLSKYLPG LLTAQPYDET GAQVTSVSST ...文字列:
MNKLVGLLVS SLFLASILIG IAPAITTTAL TPPVSAGGIQ AYLLTGSGAP ASGLVLFVVN VSNIQVSSS NVTNVISTVV SNIQINAKTE NAQTGATTGS VTVRFPTSGY NAYYDSVDKV V FVVVSFLY PYTTTSVNIP LSYLSKYLPG LLTAQPYDET GAQVTSVSST PFGSLIDTST GQ QILGTNP VLTSYNSYTT QANTNMQEGV VSGTLTSFTL GGQSFSGSTV PVILYAPFIF SNS PYQAGL YNPMQVNGNL GSLSSEAYYH PVIWGRALIN TTLIDTYASG SVPFTFQLNY SVPG PLTIN MAQLAWIASI NNLPTSFTYL SYKFSNGYES FLGIISNSTQ LTAGALTINP SGNFT INGK KFYVYLLVVG STNSTTPVEY VTKLVVEYPS STNFLPQGVT VTTSSNKYTL PVYEIG GPA GTTITLTGNW YSTPYTVQIT VGSTPTLTNY VSQILLKAVA YEGINVSTTQ SPYYSTA IL STPPSEISIT GSSTITAQGK LTATSASATV NLLTNATLTY ENIPLTQYSF NGIIVTPG Y AAINGTTAMA YVIGALYNKT SDYVLSFAGS QEPMQVMNNN LTEVTTLAPF GLTLLAPSV PATETGTSPL QLEFFTVPST SYIALVDFGL WGNLTSVTVS AYDTVNNKLS VNLGYFYGIV IPPSISTAP YNYQNFICPN NYVTVTIYDP DAVLDPYPSG SFTTSSLPLK YGNMNITGAV I FPGSSVYN PSGVFGYSNF NKGAAVTTFT YTAQSGPFSP VALTGNTNYL SQYADNNPTD NY YFIQTVN GMPVLMGGLS IVASPVSASL PSSTSSPGFM YLLPSAAQVP SPLPGMATPN YNL NIYITY KIDGATVGNN MINGLYVASQ NTLIYVVPNG SFVGSNIKLT YTTTDYAVLH YFYS TGQYK VFKTVSVPNV TANLYFPSST TPLYQLSVPL YLSEPYYGSP LPTYIGLGTN GTSLW NSPN YVLFGVSAVQ QYLGFIKSIS VTLSNGTTVV IPLTTSNMQT LFPQLVGQEL QACNGT FQF GISITGLEKL LNLNVQQLNN SILSVTYHDY VTGETLTATT KLVALSTLSL VAKGAGV VE FLLTAYPYTG NITFAPPWFI AENVVKQPFM TYSDLQFAKT NPSAILSLST VNITVVGL G GKASVYYNST SGQTVITNIY GQTVATLSGN VLPTLTELAA GNGTFTGSLQ FTIVPNNTV VQIPSSLTKT SFAVYTNGSL AIVLNGKAYS LGPAGLFLLP FVTYTGSAIG ANATAIITVS DGVGTSTTQ VPITAENFTP IRLAPFQVPA QVPLPNAPKL KYEYNGSIVI TPQQQVLKIY V TSILPYPQ EFQIQAFVYE ASQFNVHTGS PTAAPVYFSY SAVRAYPALG IGTSVPNLLV YV QLQGISN LPAGKYVIVL SAVPFAGGPV LSEYPAQLIF TNVTLTQ

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態3D array

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試料調製

緩衝液pH: 4
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法 #1

Microscopy ID1
顕微鏡TFS KRIOS
撮影Image recording ID: 1
フィルム・検出器のモデル: TFS FALCON 4i (4k x 4k)
デジタル化 - サイズ - 横: 5760 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4092 pixel / 平均電子線量: 2.02 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 6.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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電子顕微鏡法 #1~

Microscopy ID1
顕微鏡TFS TALOS
撮影Image recording ID: 2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 平均電子線量: 2.02 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 6.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN

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画像解析

Image recording ID1
詳細Datasets were combined after particle-extraction in Relion then refined in M.
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C3 (3回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 11.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Warp (ver. 1.0.9) / ソフトウェア - 詳細: Relion 3.1 followed by M / 使用したサブトモグラム数: 2771
抽出トモグラム数: 86 / 使用した粒子像数: 22950
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: Warp (ver. 1.0.9)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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