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- EMDB-17529: CryoEM structure of METTL6 tRNA SerRS complex in a 2:2:2 stoichiometry -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-17529
タイトルCryoEM structure of METTL6 tRNA SerRS complex in a 2:2:2 stoichiometry
マップデータ
試料
  • 複合体: METTL6 tRNA SerRS complex in a 2:2:2 stoichiometry
    • タンパク質・ペプチド: Serine--tRNA ligase, cytoplasmic
    • タンパク質・ペプチド: tRNA N(3)-methylcytidine methyltransferase METTL6
    • RNA: Serine tRNA
  • リガンド: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: water
キーワードMETTL6 / tRNA / SerRS / Serine tRNA / 3-Methylcytosine / RNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


selenocysteine-tRNA ligase activity / tRNA (cytidine-3-)-methyltransferase activity / negative regulation of vascular endothelial growth factor production / mitochondrial seryl-tRNA aminoacylation / seryl-tRNA aminoacylation / serine-tRNA ligase / serine-tRNA ligase activity / selenocysteine incorporation / Cytosolic tRNA aminoacylation / tRNA modification ...selenocysteine-tRNA ligase activity / tRNA (cytidine-3-)-methyltransferase activity / negative regulation of vascular endothelial growth factor production / mitochondrial seryl-tRNA aminoacylation / seryl-tRNA aminoacylation / serine-tRNA ligase / serine-tRNA ligase activity / selenocysteine incorporation / Cytosolic tRNA aminoacylation / tRNA modification / tRNA methylation / Selenocysteine synthesis / negative regulation of angiogenesis / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / tRNA binding / molecular adaptor activity / cytoplasmic translation / translation / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / mitochondrion / extracellular exosome / ATP binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
tRNA N(3)-methylcytidine methyltransferase METTL2/6/8-like / Serine-tRNA synthetase, type1, N-terminal / Seryl-tRNA synthetase N-terminal domain / Serine-tRNA ligase, type1 / Serine-tRNA ligase catalytic core domain / Serine-tRNA synthetase, type1, N-terminal domain superfamily / Class I and II aminoacyl-tRNA synthetase, tRNA-binding arm / Methyltransferase type 12 / Methyltransferase domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (G/ P/ S/T) ...tRNA N(3)-methylcytidine methyltransferase METTL2/6/8-like / Serine-tRNA synthetase, type1, N-terminal / Seryl-tRNA synthetase N-terminal domain / Serine-tRNA ligase, type1 / Serine-tRNA ligase catalytic core domain / Serine-tRNA synthetase, type1, N-terminal domain superfamily / Class I and II aminoacyl-tRNA synthetase, tRNA-binding arm / Methyltransferase type 12 / Methyltransferase domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (G/ P/ S/T) / tRNA synthetase class II core domain (G, H, P, S and T) / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine--tRNA ligase, cytoplasmic / tRNA N(3)-methylcytidine methyltransferase METTL6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Throll P / Dolce LG / Kowalinski E
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Other government
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2024
タイトル: Structural basis of tRNA recognition by the mC RNA methyltransferase METTL6 in complex with SerRS seryl-tRNA synthetase.
著者: Philipp Throll / Luciano G Dolce / Palma Rico-Lastres / Katharina Arnold / Laura Tengo / Shibom Basu / Stefanie Kaiser / Robert Schneider / Eva Kowalinski /
要旨: Methylation of cytosine 32 in the anticodon loop of tRNAs to 3-methylcytosine (mC) is crucial for cellular translation fidelity. Misregulation of the RNA methyltransferases setting this modification ...Methylation of cytosine 32 in the anticodon loop of tRNAs to 3-methylcytosine (mC) is crucial for cellular translation fidelity. Misregulation of the RNA methyltransferases setting this modification can cause aggressive cancers and metabolic disturbances. Here, we report the cryo-electron microscopy structure of the human mC tRNA methyltransferase METTL6 in complex with seryl-tRNA synthetase (SerRS) and their common substrate tRNA. Through the complex structure, we identify the tRNA-binding domain of METTL6. We show that SerRS acts as the tRNA substrate selection factor for METTL6. We demonstrate that SerRS augments the methylation activity of METTL6 and that direct contacts between METTL6 and SerRS are necessary for efficient tRNA methylation. Finally, on the basis of the structure of METTL6 in complex with SerRS and tRNA, we postulate a universal tRNA-binding mode for mC RNA methyltransferases, including METTL2 and METTL8, suggesting that these mammalian paralogs use similar ways to engage their respective tRNA substrates and cofactors.
履歴
登録2023年5月30日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年6月12日-
マップ公開2024年6月12日-
更新2024年7月10日-
現状2024年7月10日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_17529.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_17529.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 634.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.645 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.162
最小 - 最大-0.1676051 - 0.61092323
平均 (標準偏差)0.0007087822 (±0.018042801)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ550550550
Spacing550550550
セルA=B=C: 354.75 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_17529_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_17529_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_17529_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : METTL6 tRNA SerRS complex in a 2:2:2 stoichiometry

全体名称: METTL6 tRNA SerRS complex in a 2:2:2 stoichiometry
要素
  • 複合体: METTL6 tRNA SerRS complex in a 2:2:2 stoichiometry
    • タンパク質・ペプチド: Serine--tRNA ligase, cytoplasmic
    • タンパク質・ペプチド: tRNA N(3)-methylcytidine methyltransferase METTL6
    • RNA: Serine tRNA
  • リガンド: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: water

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超分子 #1: METTL6 tRNA SerRS complex in a 2:2:2 stoichiometry

超分子名称: METTL6 tRNA SerRS complex in a 2:2:2 stoichiometry / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Serine--tRNA ligase, cytoplasmic

分子名称: Serine--tRNA ligase, cytoplasmic / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: serine-tRNA ligase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 58.863211 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MVLDLDLFRV DKGGDPALIR ETQEKRFKDP GLVDQLVKAD SEWRRCRFRA DNLNKLKNLC SKTIGEKMKK KEPVGDDESV PENVLSFDD LTADALANLK VSQIKKVRLL IDEAILKCDA ERIKLEAERF ENLREIGNLL HPSVPISNDE DVDNKVERIW G DCTVRKKY ...文字列:
MVLDLDLFRV DKGGDPALIR ETQEKRFKDP GLVDQLVKAD SEWRRCRFRA DNLNKLKNLC SKTIGEKMKK KEPVGDDESV PENVLSFDD LTADALANLK VSQIKKVRLL IDEAILKCDA ERIKLEAERF ENLREIGNLL HPSVPISNDE DVDNKVERIW G DCTVRKKY SHVDLVVMVD GFEGEKGAVV AGSRGYFLKG VLVFLEQALI QYALRTLGSR GYIPIYTPFF MRKEVMQEVA QL SQFDEEL YKVIGKGSEK SDDNSYDEKY LIATSEQPIA ALHRDEWLRP EDLPIKYAGL STCFRQEVGS HGRDTRGIFR VHQ FEKIEQ FVYSSPHDNK SWEMFEEMIT TAEEFYQSLG IPYHIVNIVS GSLNHAASKK LDLEAWFPGS GAFRELVSCS NCTD YQARR LRIRYGQTKK MMDKVEFVHM LNATMCATTR TICAILENYQ TEKGITVPEK LKEFMPPGLQ ELIPFVKPAP IEQEP SKKQ KKQHEGSKKK AAARDVTLEN RLQNMEVTDA

UniProtKB: Serine--tRNA ligase, cytoplasmic

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分子 #2: tRNA N(3)-methylcytidine methyltransferase METTL6

分子名称: tRNA N(3)-methylcytidine methyltransferase METTL6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 33.296055 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MASLQRKGLQ ARILTSEEEE KLKRDQTLVS DFKQQKLEQE AQKNWDLFYK RNSTNFFKDR HWTTREFEEL RSCREFEDQK LTMLEAGCG VGNCLFPLLE EDPNIFAYAC DFSPRAIEYV KQNPLYDTER CKVFQCDLTK DDLLDHVPPE SVDVVMLIFV L SAVHPDKM ...文字列:
MASLQRKGLQ ARILTSEEEE KLKRDQTLVS DFKQQKLEQE AQKNWDLFYK RNSTNFFKDR HWTTREFEEL RSCREFEDQK LTMLEAGCG VGNCLFPLLE EDPNIFAYAC DFSPRAIEYV KQNPLYDTER CKVFQCDLTK DDLLDHVPPE SVDVVMLIFV L SAVHPDKM HLVLQNIYKV LKPGKSVLFR DYGLYDHAML RFKASSKLGE NFYVRQDGTR SYFFTDDFLA QLFMDTGYEE VV NEYVFRE TVNKKEGLCV PRVFLQSKFL KPPKNPSPVV LGLDPKS

UniProtKB: tRNA N(3)-methylcytidine methyltransferase METTL6

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分子 #3: Serine tRNA

分子名称: Serine tRNA / タイプ: rna / ID: 3 / コピー数: 2
由来(天然)生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
分子量理論値: 27.620635 KDa
配列文字列:
GCAGUGGUGG C(4AC)GAGU(OMG)G(H2U)U AAGGC(M2G)UCGG A(JMH)UUGA(6IA)A(PSU)C CGA(OMU)UCGC U CUGCGAG(5MC)GU GGG(5MU)(PSU)CG(1MA)AU CCCACCCACU GCGCCA

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分子 #4: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE

分子名称: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: SAH
分子量理論値: 384.411 Da
Chemical component information

ChemComp-SAH:
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン

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分子 #5: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 6 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #6: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 2 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 63.27 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

4rqe

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 105928
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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