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- EMDB-17119: 24-meric catalytic domain of dihydrolipoamide acetyltransferase (... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-17119
タイトル24-meric catalytic domain of dihydrolipoamide acetyltransferase (E2) of the E. coli pyruvate dehydrogenase complex.
マップデータ
試料
  • 複合体: 24-meric catalytic domain of dihydrolipoamide acetyltransferase (E2) of the E. coli pyruvate dehydrogenase complex
    • タンパク質・ペプチド: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
キーワードpyruvate dehydrogenase complex / PDHc / E2 / cryo-EM / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


pyruvate catabolic process / dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase / dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase activity / lipoic acid binding / acetyl-CoA biosynthetic process from pyruvate / pyruvate dehydrogenase complex / pyruvate metabolic process / acetyltransferase activity / glycolytic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dihydrolipoamide acetyltransferase pyruvate dehydrogenase complex / : / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / 2-oxoacid dehydrogenase acyltransferase, catalytic domain / 2-oxoacid dehydrogenases acyltransferase (catalytic domain) ...Dihydrolipoamide acetyltransferase pyruvate dehydrogenase complex / : / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / 2-oxoacid dehydrogenase acyltransferase, catalytic domain / 2-oxoacid dehydrogenases acyltransferase (catalytic domain) / Biotin-requiring enzyme / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.25 Å
データ登録者Zdanowicz R / Meinhold S / Glockshuber R
資金援助 スイス, 1件
OrganizationGrant number国
Swiss National Science Foundation スイス
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2024
タイトル: Dimerization of a 5-kDa domain defines the architecture of the 5-MDa gammaproteobacterial pyruvate dehydrogenase complex.
著者: Sarah Meinhold / Rafal Zdanowicz / Christoph Giese / Rudi Glockshuber /
要旨: The pyruvate dehydrogenase complex (PDHc) is a ~5 MDa assembly of the catalytic subunits pyruvate dehydrogenase (E1), dihydrolipoamide acetyltransferase (E2), and dihydrolipoamide dehydrogenase (E3). ...The pyruvate dehydrogenase complex (PDHc) is a ~5 MDa assembly of the catalytic subunits pyruvate dehydrogenase (E1), dihydrolipoamide acetyltransferase (E2), and dihydrolipoamide dehydrogenase (E3). The PDHc core is a cubic complex of eight E2 homotrimers. Homodimers of the peripheral subunits E1 and E3 associate with the core by binding to the peripheral subunit binding domain (PSBD) of E2. Previous reports indicated that 12 E1 dimers and 6 E3 dimers bind to the 24-meric E2 core. Using an assembly arrested E2 homotrimer (E2), we show that two of the three PSBDs in the E2 dimerize, that each PSBD dimer cooperatively binds two E1 dimers, and that E3 dimers only bind to the unpaired PSBD in E2. This mechanism is preserved in wild-type PDHc, with an E1 dimer:E2 monomer:E3 dimer stoichiometry of 16:24:8. The conserved PSBD dimer interface indicates that PSBD dimerization is the previously unrecognized architectural determinant of gammaproteobacterial PDHc megacomplexes.
履歴
登録2023年4月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年2月7日-
マップ公開2024年2月7日-
更新2024年2月21日-
現状2024年2月21日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_17119.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_17119.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

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その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.18 Å/pix.
x 256 pix.
= 302.387 Å		1.18 Å/pix.
x 256 pix.
= 302.387 Å		1.18 Å/pix.
x 256 pix.
= 302.387 Å

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ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1812 Å
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ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.45
最小 - 最大-3.2825289 - 5.1489077
平均 (標準偏差)0.017449565 (±0.1569372)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 302.3872 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_17119_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_17119_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : 24-meric catalytic domain of dihydrolipoamide acetyltransferase (...

全体名称: 24-meric catalytic domain of dihydrolipoamide acetyltransferase (E2) of the E. coli pyruvate dehydrogenase complex
要素
  • 複合体: 24-meric catalytic domain of dihydrolipoamide acetyltransferase (E2) of the E. coli pyruvate dehydrogenase complex
    • タンパク質・ペプチド: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex

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超分子 #1: 24-meric catalytic domain of dihydrolipoamide acetyltransferase (...

超分子名称: 24-meric catalytic domain of dihydrolipoamide acetyltransferase (E2) of the E. coli pyruvate dehydrogenase complex
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: Wild-type E2 protein was truncated to contain only the catalytic domain
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 660 KDa

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分子 #1: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruva...

分子名称: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 24 / 光学異性体: LEVO / EC番号: dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 27.491049 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: GIPGMLPWPK VDFSKFGEIE EVELGRIQKI SGANLSRNWV MIPHVTHFDK TDITELEAFR KQQNEEAAKR KLDVKITPVV FIMKAVAAA LEQMPRFNSS LSEDGQRLTL KKYINIGVAV DTPNGLVVPV FKDVNKKGII ELSRELMTIS KKARDGKLTA G EMQGGCFT ...文字列:
GIPGMLPWPK VDFSKFGEIE EVELGRIQKI SGANLSRNWV MIPHVTHFDK TDITELEAFR KQQNEEAAKR KLDVKITPVV FIMKAVAAA LEQMPRFNSS LSEDGQRLTL KKYINIGVAV DTPNGLVVPV FKDVNKKGII ELSRELMTIS KKARDGKLTA G EMQGGCFT ISSIGGLGTT HFAPIVNAPE VAILGVSKSA MEPVWNGKEF VPRLMLPISL SFDHRVIDGA DGARFITIIN NT LSDIRRL VM

UniProtKB: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 80.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
最大 デフォーカス（公称値）: 2.8000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.4000000000000001 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: cryoSPARC Ab-Initio model
最終 再構成想定した対称性 - 点群: O (正8面体型対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.25 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2) / 使用した粒子像数: 278268
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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