[日本語] English
- EMDB-16904: Structure of the MlaCD complex (1:6 stoichiometry) -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-16904
タイトルStructure of the MlaCD complex (1:6 stoichiometry)
マップデータ
試料
  • 複合体: MlaCD
    • タンパク質・ペプチド: Intermembrane phospholipid transport system binding protein MlaC
    • タンパク質・ペプチド: Intermembrane phospholipid transport system binding protein MlaD
キーワードOuter membrane / gram-negative bacteria / lipid transfer / antibiotic resistance / LIPID BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


phospholipid transfer activity / intermembrane phospholipid transfer / phospholipid transporter activity / phospholipid-translocating ATPase complex / phospholipid transport / phospholipid binding / outer membrane-bounded periplasmic space / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Tgt2/MlaC superfamily / Toluene tolerance Ttg2/phospholipid-binding protein MlaC / MlaC protein / Probable phospholipid ABC transporter-binding protein MlaD / : / Mce/MlaD / MlaD protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Intermembrane phospholipid transport system binding protein MlaC / Intermembrane phospholipid transport system binding protein MlaD
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.35 Å
データ登録者Wotherspoon P / Bui S / Sridhar P / Bergeron JRC / Knowles TJ
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/R019061/2 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / : 2024
タイトル: Structure of the MlaC-MlaD complex reveals molecular basis of periplasmic phospholipid transport.
著者: Peter Wotherspoon / Hannah Johnston / David J Hardy / Rachel Holyfield / Soi Bui / Giedrė Ratkevičiūtė / Pooja Sridhar / Jonathan Colburn / Charlotte B Wilson / Adam Colyer / Benjamin F ...著者: Peter Wotherspoon / Hannah Johnston / David J Hardy / Rachel Holyfield / Soi Bui / Giedrė Ratkevičiūtė / Pooja Sridhar / Jonathan Colburn / Charlotte B Wilson / Adam Colyer / Benjamin F Cooper / Jack A Bryant / Gareth W Hughes / Phillip J Stansfeld / Julien R C Bergeron / Timothy J Knowles /
要旨: The Maintenance of Lipid Asymmetry (Mla) pathway is a multicomponent system found in all gram-negative bacteria that contributes to virulence, vesicle blebbing and preservation of the outer membrane ...The Maintenance of Lipid Asymmetry (Mla) pathway is a multicomponent system found in all gram-negative bacteria that contributes to virulence, vesicle blebbing and preservation of the outer membrane barrier function. It acts by removing ectopic lipids from the outer leaflet of the outer membrane and returning them to the inner membrane through three proteinaceous assemblies: the MlaA-OmpC complex, situated within the outer membrane; the periplasmic phospholipid shuttle protein, MlaC; and the inner membrane ABC transporter complex, MlaFEDB, proposed to be the founding member of a structurally distinct ABC superfamily. While the function of each component is well established, how phospholipids are exchanged between components remains unknown. This stands as a major roadblock in our understanding of the function of the pathway, and in particular, the role of ATPase activity of MlaFEDB is not clear. Here, we report the structure of E. coli MlaC in complex with the MlaD hexamer in two distinct stoichiometries. Utilising in vivo complementation assays, an in vitro fluorescence-based transport assay, and molecular dynamics simulations, we confirm key residues, identifying the MlaD β6-β7 loop as essential for MlaCD function. We also provide evidence that phospholipids pass between the C-terminal helices of the MlaD hexamer to reach the central pore, providing insight into the trajectory of GPL transfer between MlaC and MlaD.
履歴
登録2023年3月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年7月10日-
マップ公開2024年7月10日-
更新2024年9月4日-
現状2024年9月4日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_16904.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 163.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.71 Å/pix.
x 350 pix.
= 248.5 Å
0.71 Å/pix.
x 350 pix.
= 248.5 Å
0.71 Å/pix.
x 350 pix.
= 248.5 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.71 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.1
最小 - 最大-0.28342614 - 0.4986564
平均 (標準偏差)0.0014733393 (±0.012819843)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ350350350
Spacing350350350
セルA=B=C: 248.5 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_16904_half_map_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_16904_half_map_2.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

-
試料の構成要素

-
全体 : MlaCD

全体名称: MlaCD
要素
  • 複合体: MlaCD
    • タンパク質・ペプチド: Intermembrane phospholipid transport system binding protein MlaC
    • タンパク質・ペプチド: Intermembrane phospholipid transport system binding protein MlaD

-
超分子 #1: MlaCD

超分子名称: MlaCD / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

-
分子 #1: Intermembrane phospholipid transport system binding protein MlaC

分子名称: Intermembrane phospholipid transport system binding protein MlaC
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 23.989559 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MFKRLMMVAL LVIAPLSAAT AADQTNPYKL MDEAAQKTFD RLKNEQPQIR ANPDYLRTIV DQELLPYVQV KYAGALVLGQ YYKSATPAQ REAYFAAFRE YLKQAYGQAL AMYHGQTYQI APEQPLGDKT IVPIRVTIID PNGRPPVRLD FQWRKNSQTG N WQAYDMIA ...文字列:
MFKRLMMVAL LVIAPLSAAT AADQTNPYKL MDEAAQKTFD RLKNEQPQIR ANPDYLRTIV DQELLPYVQV KYAGALVLGQ YYKSATPAQ REAYFAAFRE YLKQAYGQAL AMYHGQTYQI APEQPLGDKT IVPIRVTIID PNGRPPVRLD FQWRKNSQTG N WQAYDMIA EGVSMITTKQ NEWGTLLRTK GIDGLTAQLK SISQQKITLE EKK

UniProtKB: Intermembrane phospholipid transport system binding protein MlaC

-
分子 #2: Intermembrane phospholipid transport system binding protein MlaD

分子名称: Intermembrane phospholipid transport system binding protein MlaD
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 19.593133 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MQTKKNEIWV GIFLLAALLA ALFVCLKAAN VTSIRTEPTY TLYATFDNIG GLKARSPVSI GGVVVGRVAD ITLDPKTYLP RVTLEIEQR YNHIPDTSSL SIRTSGLLGE QYLALNVGFE DPELGTAILK DGDTIQDTKS AMVLEDLIGQ FLYGSKGDDN K NSGDAPAA APGNNETTEP VGTTK

UniProtKB: Intermembrane phospholipid transport system binding protein MlaD

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.35 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 97460
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る