[日本語] English
万見
- EMDB-16449: Cryo-EM structure of the human SIN3B full-length complex at 3.4 A... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-16449
タイトルCryo-EM structure of the human SIN3B full-length complex at 3.4 Angstrom resolution
マップデータSIN3B full-length complex
試料
  • 複合体: Human SIN3B complex
    • タンパク質・ペプチド: Isoform 2 of Paired amphipathic helix protein Sin3b
    • タンパク質・ペプチド: Histone deacetylase 2
    • タンパク質・ペプチド: PHD finger protein 12
    • タンパク質・ペプチド: Mortality factor 4-like protein 1
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: CALCIUM ION
キーワードChromatin / Histone deacetylase / HDAC / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


autosome / positive regulation of male mating behavior / protein de-2-hydroxyisobutyrylase activity / protein lysine delactylase activity / negative regulation of dendritic spine development / p75NTR negatively regulates cell cycle via SC1 / epidermal cell differentiation / histone decrotonylase activity / fungiform papilla formation / NuRD complex ...autosome / positive regulation of male mating behavior / protein de-2-hydroxyisobutyrylase activity / protein lysine delactylase activity / negative regulation of dendritic spine development / p75NTR negatively regulates cell cycle via SC1 / epidermal cell differentiation / histone decrotonylase activity / fungiform papilla formation / NuRD complex / positive regulation of interleukin-1 production / regulation of cell fate specification / : / EGR2 and SOX10-mediated initiation of Schwann cell myelination / negative regulation of stem cell population maintenance / histone deacetylase activity, hydrolytic mechanism / ESC/E(Z) complex / histone deacetylase / regulation of stem cell differentiation / behavioral response to ethanol / cellular response to dopamine / cardiac muscle hypertrophy / STAT3 nuclear events downstream of ALK signaling / XY body / regulation of double-strand break repair / histone deacetylase activity / protein lysine deacetylase activity / response to caffeine / 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用 / embryonic digit morphogenesis / positive regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / Notch-HLH transcription pathway / Y chromosome / X chromosome / odontogenesis of dentin-containing tooth / Sin3-type complex / eyelid development in camera-type eye / histone deacetylase complex / positive regulation of stem cell population maintenance / NuA4 histone acetyltransferase complex / response to amyloid-beta / dendrite development / positive regulation of proteolysis / progesterone receptor signaling pathway / RNA Polymerase I Transcription Initiation / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / Regulation of MECP2 expression and activity / hair follicle placode formation / response to hyperoxia / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / NF-kappaB binding / Transcriptional regulation of brown and beige adipocyte differentiation by EBF2 / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / cellular response to retinoic acid / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / heat shock protein binding / transcription repressor complex / phosphatidylinositol binding / negative regulation of cell migration / SUMOylation of chromatin organization proteins / Regulation of PTEN gene transcription / transcription corepressor binding / transcription coregulator binding / response to amphetamine / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / response to nicotine / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / response to cocaine / circadian regulation of gene expression / HDACs deacetylate histones / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / promoter-specific chromatin binding / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Cytoprotection by HMOX1 / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Negative Regulation of CDH1 Gene Transcription / NoRC negatively regulates rRNA expression / double-strand break repair via homologous recombination / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / histone deacetylase binding / cellular response to hydrogen peroxide / positive regulation of tumor necrosis factor production / transcription corepressor activity / nucleosome / heterochromatin formation / negative regulation of neuron projection development / cellular response to heat / HATs acetylate histones / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / chromatin organization / fibroblast proliferation / histone binding / regulation of apoptotic process / response to lipopolysaccharide
類似検索 - 分子機能
PHD finger protein 12, MRG binding domain / PHD finger protein 12, MRG binding domain superfamily / PHD finger protein 12 / PHD finger protein 12 MRG binding domain / Histone deacetylase interacting domain / Sin3, C-terminal / Transcriptional regulatory protein Sin3-like / Sin3 family co-repressor / C-terminal domain of Sin3a protein / Histone deacetylase (HDAC) interacting ...PHD finger protein 12, MRG binding domain / PHD finger protein 12, MRG binding domain superfamily / PHD finger protein 12 / PHD finger protein 12 MRG binding domain / Histone deacetylase interacting domain / Sin3, C-terminal / Transcriptional regulatory protein Sin3-like / Sin3 family co-repressor / C-terminal domain of Sin3a protein / Histone deacetylase (HDAC) interacting / Paired amphipathic helix / Paired amphipathic helix superfamily / Paired amphipathic helix repeat / PAH domain profile. / MRG / MRG domain / MRG, C-terminal domain superfamily / MRG / MRG domain profile. / RNA binding activity-knot of a chromodomain / RNA binding activity-knot of a chromodomain / Histone deacetylase / Forkhead-associated (FHA) domain profile. / Forkhead-associated (FHA) domain / Chromo-like domain superfamily / Histone deacetylase family / Histone deacetylase domain / Histone deacetylase domain superfamily / Histone deacetylase domain / SMAD/FHA domain superfamily / Ureohydrolase domain superfamily / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Paired amphipathic helix protein Sin3b / Histone deacetylase 2 / PHD finger protein 12 / Mortality factor 4-like protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Alfieri C / Wan SM / Muhammad R
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
Wellcome Trust215458/Z/19/Z 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Mechanism of assembly, activation and lysine selection by the SIN3B histone deacetylase complex.
著者: Mandy S M Wan / Reyhan Muhammad / Marios G Koliopoulos / Theodoros I Roumeliotis / Jyoti S Choudhary / Claudio Alfieri /
要旨: Lysine acetylation in histone tails is a key post-translational modification that controls transcription activation. Histone deacetylase complexes remove histone acetylation, thereby repressing ...Lysine acetylation in histone tails is a key post-translational modification that controls transcription activation. Histone deacetylase complexes remove histone acetylation, thereby repressing transcription and regulating the transcriptional output of each gene. Although these complexes are drug targets and crucial regulators of organismal physiology, their structure and mechanisms of action are largely unclear. Here, we present the structure of a complete human SIN3B histone deacetylase holo-complex with and without a substrate mimic. Remarkably, SIN3B encircles the deacetylase and contacts its allosteric basic patch thereby stimulating catalysis. A SIN3B loop inserts into the catalytic tunnel, rearranges to accommodate the acetyl-lysine moiety, and stabilises the substrate for specific deacetylation, which is guided by a substrate receptor subunit. Our findings provide a model of specificity for a main transcriptional regulator conserved from yeast to human and a resource of protein-protein interactions for future drug designs.
履歴
登録2023年1月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年5月10日-
マップ公開2023年5月10日-
更新2025年7月2日-
現状2025年7月2日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_16449.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_16449.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈SIN3B full-length complex
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.13 Å/pix.
x 200 pix.
= 226.8 Å		1.13 Å/pix.
x 200 pix.
= 226.8 Å		1.13 Å/pix.
x 200 pix.
= 226.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.134 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.035
最小 - 最大-0.012397126 - 1.8502533
平均 (標準偏差)0.0019929844 (±0.03185888)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 226.79999 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
ハーフマップ: SIN3B full-length complex half map 1

ファイルemd_16449_half_map_1.map
注釈SIN3B full-length complex half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: SIN3B full-length complex half map 2

ファイルemd_16449_half_map_2.map
注釈SIN3B full-length complex half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Human SIN3B complex

全体名称: Human SIN3B complex
要素
  • 複合体: Human SIN3B complex
    • タンパク質・ペプチド: Isoform 2 of Paired amphipathic helix protein Sin3b
    • タンパク質・ペプチド: Histone deacetylase 2
    • タンパク質・ペプチド: PHD finger protein 12
    • タンパク質・ペプチド: Mortality factor 4-like protein 1
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: CALCIUM ION

-
超分子 #1: Human SIN3B complex

超分子名称: Human SIN3B complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 385 KDa

-
分子 #1: Isoform 2 of Paired amphipathic helix protein Sin3b

分子名称: Isoform 2 of Paired amphipathic helix protein Sin3b / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 129.547133 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MAHAGGGSGG SGAGGPAGRG LSGARWGRSG SAGHEKLPVH VEDALTYLDQ VKIRFGSDPA TYNGFLEIMK EFKSQSIDTP GVIRRVSQL FHEHPDLIVG FNAFLPLGYR IDIPKNGKLN IQSPLTSQEN SHNHGDGAED FKQQVPYKED KPQVPLESDS V EFNNAISY ...文字列:
MAHAGGGSGG SGAGGPAGRG LSGARWGRSG SAGHEKLPVH VEDALTYLDQ VKIRFGSDPA TYNGFLEIMK EFKSQSIDTP GVIRRVSQL FHEHPDLIVG FNAFLPLGYR IDIPKNGKLN IQSPLTSQEN SHNHGDGAED FKQQVPYKED KPQVPLESDS V EFNNAISY VNKIKTRFLD HPEIYRSFLE ILHTYQKEQL NTRGRPFRGM SEEEVFTEVA NLFRGQEDLL SEFGQFLPEA KR SLFTGNG PCEMHSVQKN EHDKTPEHSR KRSRPSLLRP VSAPAKKKMK LRGTKDLSIA AVGKYGTLQE FSFFDKVRRV LKS QEVYEN FLRCIALFNQ ELVSGSELLQ LVSPFLGKFP ELFAQFKSFL GVKELSFAPP MSDRSGDGIS REIDYASCKR IGSS YRALP KTYQQPKCSG RTAICKEVLN DTWVSFPSWS EDSTFVSSKK TPYEEQLHRC EDERFELDVV LETNLATIRV LESVQ KKLS RMAPEDQEKF RLDDSLGGTS EVIQRRAIYR IYGDKAPEII ESLKKNPVTA VPVVLKRLKA KEEEWREAQQ GFNKIW REQ YEKAYLKSLD HQAVNFKQND TKALRSKSLL NEIESVYDEH QEQHSEGRSA PSSEPHLIFV YEDRQILEDA AALISYY VK RQPAIQKEDQ GTIHQLLHQF VPSLFFSQQL DLGASEESAD EDRDSPQGQT TDPSERKKPA PGPHSSPPEE KGAFGDAP A TEQPPLPPPA PHKPLDDVYS LFFANNNWYF FLRLHQTLCS RLLKIYRQAQ KQLLEYRTEK EREKLLCEGR REKGSDPAM ELRLKQPSEV ELEEYYPAFL DMVRSLLEGS IDPTQYEDTL REMFTIHAYV GFTMDKLVQN IARQLHHLVS DDVCLKVVEL YLNEKKRGA AGGNLSSRCV RAARETSYQW KAERCMADEN CFKVMFLQRK GQVIMTIELL DTEEAQTEDP VEVQHLARYV E QYVGTEGA SSSPTEGFLL KPVFLQRNLK KFRRRWQSEQ ARALRGEARS SWKRLVGVES ACDVDCRFKL STHKMVFIVN SE DYMYRRG TLCRAKQVQP LVLLRHHQHF EEWHSRWLED NVTVEAASLV QDWLMGEEDE DMVPCKTLCE TVHVHGLPVT RYR VQYSRR PASP

UniProtKB: Paired amphipathic helix protein Sin3b

-
分子 #2: Histone deacetylase 2

分子名称: Histone deacetylase 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: histone deacetylase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 55.443156 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MAYSQGGGKK KVCYYYDGDI GNYYYGQGHP MKPHRIRMTH NLLLNYGLYR KMEIYRPHKA TAEEMTKYHS DEYIKFLRSI RPDNMSEYS KQMQRFNVGE DCPVFDGLFE FCQLSTGGSV AGAVKLNRQQ TDMAVNWAGG LHHAKKSEAS GFCYVNDIVL A ILELLKYH ...文字列:
MAYSQGGGKK KVCYYYDGDI GNYYYGQGHP MKPHRIRMTH NLLLNYGLYR KMEIYRPHKA TAEEMTKYHS DEYIKFLRSI RPDNMSEYS KQMQRFNVGE DCPVFDGLFE FCQLSTGGSV AGAVKLNRQQ TDMAVNWAGG LHHAKKSEAS GFCYVNDIVL A ILELLKYH QRVLYIDIDI HHGDGVEEAF YTTDRVMTVS FHKYGEYFPG TGDLRDIGAG KGKYYAVNFP MRDGIDDESY GQ IFKPIIS KVMEMYQPSA VVLQCGADSL SGDRLGCFNL TVKGHAKCVE VVKTFNLPLL MLGGGGYTIR NVARCWTYET AVA LDCEIP NELPYNDYFE YFGPDFKLHI SPSNMTNQNT PEYMEKIKQR LFENLRMLPH APGVQMQAIP EDAVHEDSGD EDGE DPDKR ISIRASDKRI ACDEEFSDSE DEGEGGRRNV ADHKKGAKKA RIEEDKKETE DKKTDVKEED KSKDNSGEKT DTKGT KSEQ LSNP

UniProtKB: Histone deacetylase 2

-
分子 #3: PHD finger protein 12

分子名称: PHD finger protein 12 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 109.841586 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MWEKMETKTI VYDLDTSGGL MEQIQALLAP PKTDEAEKRS RKPEKEPRRS GRATNHDSCD SCKEGGDLLC CDHCPAAFHL QCCNPPLSE EMLPPGEWMC HRCTVRRKKR EQKKELGHVN GLVDKSGKRT TSPSSDTDLL DRSASKTELK AIAHARILER R ASRPGTPT ...文字列:
MWEKMETKTI VYDLDTSGGL MEQIQALLAP PKTDEAEKRS RKPEKEPRRS GRATNHDSCD SCKEGGDLLC CDHCPAAFHL QCCNPPLSE EMLPPGEWMC HRCTVRRKKR EQKKELGHVN GLVDKSGKRT TSPSSDTDLL DRSASKTELK AIAHARILER R ASRPGTPT SSASTETPTS EQNDVDEDII DVDEEPVAAE PDYVQPQLRR PFELLIAAAM ERNPTQFQLP NELTCTTALP GS SKRRRKE ETTGKNVKKT QHELDHNGLV PLPVKVCFTC NRSCRVAPLI QCDYCPLLFH MDCLEPPLTA MPLGRWMCPN HIE HVVLNQ KNMTLSNRCQ VFDRFQDTVS QHVVKVDFLN RIHKKHPPNR RVLQSVKRRS LKVPDAIKSQ YQFPPPLIAP AAIR DGELI CNGIPEESQM HLLNSEHLAT QAEQQEWLCS VVALQCSILK HLSAKQMPSH WDSEQTEKAD IKPVIVTDSS VTTSL QTAD KTPTPSHYPL SCPSGISTQN SLSCSPPHQS PALEDIGCSS CAEKSKKTPC GTANGPVNTE VKANGPHLYS SPTDST DPR RLPGANTPLP GLSHRQGWPR PLTPPAAGGL QNHTVGIIVK TENATGPSSC PQRSLVPVPS LPPSIPSSCA SIENTST LQ RKTVQSQIGP PLTDSRPLGS PPNATRVLTP PQAAGDGILA TTANQRFSSP APSSDGKVSP GTLSIGSALT VPSFPANS T AMVDLTNSLR AFMDVNGEIE INMLDEKLIK FLALQRIHQL FPSRVQPSPG SVGTHQLASG GHHIEVQRKE VQARAVFYP LLGLGGAVNM CYRTLYIGTG ADMDVCLTNY GHCNYVSGKH ACIFYDENTK HYELLNYSEH GTTVDNVLYS CDFSEKTPPT PPSSIVAKV QSVIRRRRHQ KQDEEPSEEA AMMSSQAQGP QRRPCNCKAS SSSLIGGSGA GWEGTALLHH GSYIKLGCLQ F VFSITEFA TKQPKGDASL LQDGVLAEKL SLKPHQGPVL RSNSVP

UniProtKB: PHD finger protein 12

-
分子 #4: Mortality factor 4-like protein 1

分子名称: Mortality factor 4-like protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 41.540484 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia (蝶・蛾)
配列文字列: MAPKQDPKPK FQEGERVLCF HGPLLYEAKC VKVAIKDKQV KYFIHYSGWN KKSAVRPRRS EKSLKTHEDI VALFPVPEGA PSVHHPLLT SSWDEWVPES RVLKYVDTNL QKQRELQKAN QEQYAEGKMR GAAPGKKTSG LQQKNVEVKT KKNKQKTPGN G DGGSTSET ...文字列:
MAPKQDPKPK FQEGERVLCF HGPLLYEAKC VKVAIKDKQV KYFIHYSGWN KKSAVRPRRS EKSLKTHEDI VALFPVPEGA PSVHHPLLT SSWDEWVPES RVLKYVDTNL QKQRELQKAN QEQYAEGKMR GAAPGKKTSG LQQKNVEVKT KKNKQKTPGN G DGGSTSET PQPPRKKRAR VDPTVENEET FMNRVEVKVK IPEELKPWLV DDWDLITRQK QLFYLPAKKN VDSILEDYAN YK KSRGNTD NKEYAVNEVV AGIKEYFNVM LGTQLLYKFE RPQYAEILAD HPDAPMSQVY GAPHLLRLFV RIGAMLAYTP LDE KSLALL LNYLHDFLKY LAKNSATLFS ASDYEVAPPE YHRKAV

UniProtKB: Mortality factor 4-like protein 1

-
分子 #5: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 5 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

-
分子 #6: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 2 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm

+
画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 38352
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る