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- EMDB-16311: Structure of the rod CNG channel bound to calmodulin -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-16311
タイトルStructure of the rod CNG channel bound to calmodulin
マップデータ
試料
  • 複合体: Native CNG channel from retinal rods
    • タンパク質・ペプチド: Cyclic nucleotide-gated cation channel beta-1
    • タンパク質・ペプチド: cGMP-gated cation channel alpha-1
    • タンパク質・ペプチド: calmodulin-1
キーワードCNG channel / calmodulin / rod photoreceptor / vision / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


non-motile cilium membrane / intracellular cyclic nucleotide activated cation channel complex / intracellularly cGMP-activated cation channel activity / rod photoreceptor outer segment / intracellularly cAMP-activated cation channel activity / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / Activation of the phototransduction cascade / molecular sequestering activity / retina homeostasis / sodium channel activity ...non-motile cilium membrane / intracellular cyclic nucleotide activated cation channel complex / intracellularly cGMP-activated cation channel activity / rod photoreceptor outer segment / intracellularly cAMP-activated cation channel activity / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / Activation of the phototransduction cascade / molecular sequestering activity / retina homeostasis / sodium channel activity / photoreceptor outer segment membrane / sodium ion transport / monoatomic cation transmembrane transport / monoatomic cation transport / cGMP binding / photoreceptor outer segment / transmembrane transporter complex / cAMP binding / visual perception / potassium ion transport / calcium channel activity / calcium ion transport / sensory perception of smell / molecular adaptor activity / positive regulation of gene expression / protein-containing complex binding / protein homodimerization activity / protein-containing complex / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cyclic nucleotide-gated channel, C-terminal leucine zipper domain / C-terminal leucine zipper domain of cyclic nucleotide-gated channels / : / Cyclic nucleotide-binding domain signature 2. / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain ...Cyclic nucleotide-gated channel, C-terminal leucine zipper domain / C-terminal leucine zipper domain of cyclic nucleotide-gated channels / : / Cyclic nucleotide-binding domain signature 2. / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain superfamily / RmlC-like jelly roll fold / Ion transport domain / Ion transport protein
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Cyclic nucleotide-gated channel alpha-1 / Cyclic nucleotide-gated channel beta-1
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.76 Å
データ登録者Marino J
資金援助 スイス, 1件
OrganizationGrant number国
Swiss National Science Foundation19082 スイス
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2023
タイトル: Structural basis of calmodulin modulation of the rod cyclic nucleotide-gated channel.
著者: Diane C A Barret / Dina Schuster / Matthew J Rodrigues / Alexander Leitner / Paola Picotti / Gebhard F X Schertler / U Benjamin Kaupp / Volodymyr M Korkhov / Jacopo Marino /
要旨: Calmodulin (CaM) regulates many ion channels to control calcium entry into cells, and mutations that alter this interaction are linked to fatal diseases. The structural basis of CaM regulation ...Calmodulin (CaM) regulates many ion channels to control calcium entry into cells, and mutations that alter this interaction are linked to fatal diseases. The structural basis of CaM regulation remains largely unexplored. In retinal photoreceptors, CaM binds to the CNGB subunit of cyclic nucleotide-gated (CNG) channels and, thereby, adjusts the channel's Cyclic guanosine monophosphate (cGMP) sensitivity in response to changes in ambient light conditions. Here, we provide the structural characterization for CaM regulation of a CNG channel by using a combination of single-particle cryo-electron microscopy and structural proteomics. CaM connects the CNGA and CNGB subunits, resulting in structural changes both in the cytosolic and transmembrane regions of the channel. Cross-linking and limited proteolysis-coupled mass spectrometry mapped the conformational changes induced by CaM in vitro and in the native membrane. We propose that CaM is a constitutive subunit of the rod channel to ensure high sensitivity in dim light. Our mass spectrometry-based approach is generally relevant for studying the effect of CaM on ion channels in tissues of medical interest, where only minute quantities are available.
履歴
登録2022年12月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年4月12日-
マップ公開2023年4月12日-
更新2024年7月24日-
現状2024年7月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_16311.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_16311.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.02 Å/pix.
x 320 pix.
= 326.4 Å		1.02 Å/pix.
x 320 pix.
= 326.4 Å		1.02 Å/pix.
x 320 pix.
= 326.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.02 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.151
最小 - 最大-0.45458338 - 0.82537735
平均 (標準偏差)0.000025526719 (±0.018088501)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 326.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_16311_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_16311_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_16311_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Native CNG channel from retinal rods

全体名称: Native CNG channel from retinal rods
要素
  • 複合体: Native CNG channel from retinal rods
    • タンパク質・ペプチド: Cyclic nucleotide-gated cation channel beta-1
    • タンパク質・ペプチド: cGMP-gated cation channel alpha-1
    • タンパク質・ペプチド: calmodulin-1

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超分子 #1: Native CNG channel from retinal rods

超分子名称: Native CNG channel from retinal rods / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 410 KDa

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分子 #1: Cyclic nucleotide-gated cation channel beta-1

分子名称: Cyclic nucleotide-gated cation channel beta-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 155.228562 KDa
配列文字列: MLGWVQRVLP QPPGTPQKTK QEEEGTEPEP ELEPKPETAP EETELEEVSL PPEEPCVGKE VAAVTLGPQG TQETALTPPT SLQAQVSVA PEAHSSPRGW VLTWLRKGVE KVVPQPAHSS RPSQNIAAGL ESPDQQAGAQ ILGQCGTGGS DEPSEPSRAE D PGPGPWLL ...文字列:
MLGWVQRVLP QPPGTPQKTK QEEEGTEPEP ELEPKPETAP EETELEEVSL PPEEPCVGKE VAAVTLGPQG TQETALTPPT SLQAQVSVA PEAHSSPRGW VLTWLRKGVE KVVPQPAHSS RPSQNIAAGL ESPDQQAGAQ ILGQCGTGGS DEPSEPSRAE D PGPGPWLL RWFEQNLEKM LPQPPKISEG WRDEPTDAAL GPEPPGPALE IKPMLQAQES PSLPAPGPPE PEEEPIPEPQ PT IQASSLP PPQDSARLMA WILHRLEMAL PQPVIRGKGG EQESDAPVTC DVQTISILPG EQEESHLILE EVDPHWEEDE HQE GSTSTS PRTSEAAPAD EEKGKVVEQT PRELPRIQEE KEDEEEEKED GEEEEEEGRE KEEEEGEEKE EEEGREKEEE EGEK KEEEG REKEEEEGGE KEDEEGREKE EEEGRGKEEE EGGEKEEEEG RGKEEVEGRE EEEDEEEEQD HSVLLDSYLV PQSEE DRSE ESETQDQSEV GGAQAQGEVG GAQALSEESE TQDQSEVGGA QDQSEVGGAQ AQGEVGGAQE QDGVGGAQDQ STSHQE LQE EALADSSGVP ATEEHPELQV EDADADSRPL IAEENPPSPV QLPLSPAKSD TLAVPGSATG SLRKRLPSQD DEAEELK ML SPAASPVVAW SDPTSPQGTD DQDRATSTAS QNSAIINDRL QELVKLFKER TEKVKEKLID PDVTSDEESP KPSPAKKA P EPAPEVKPAE AGQVEEEHYC EMLCCKFKRR PWKKYQFPQS IDPLTNLMYI LWLFFVVLAW NWNCWLIPVR WAFPYQTPD NIHLWLLMDY LCDLIYLLDI TVFQMRLQFV RGGDIITDKK EMRNNYVKSQ RFKMDMLCLL PLDLLYLKFG VNPLLRLPRC LKYMAFFEF NNRLESILSK AYVYRVIRTT AYLLYSLHLN SCLYYWASAY EGLGSTHWVY DGVGNSYIRC YYWAVKTLIT I GGLPDPRT LFEIVFQGLN YFTGVFAFSV MIGQMRDVVG AATAGQTYYR SCMDSTVKYM NFYKIPRSVQ NRVKTWYEYT WH SQGMLDE SELMVQLPDK MRLDLAIDVN YSIVSKVALF QGCDRQMIFD MLKRLRSVVY LPNDYVCKKG EIGREMYIIQ AGQ VQVLGG PDGKSVLVTL KAGSVFGEIS LLAVGGGNRR TANVVAHGFT NLFILDKKDL NEILVHYPES QKLLRKKARR MLRN NNKPK EKSVLILPPR AGTPKLFNAA LAAAGKMGAK GGRGGRLALL RARLKELAAL EAAARQQQLL EQAKSSEDAA VGEEG SASP EQPPRPEPPA PEAPAPEPTA PEPLAPEAPA PEAPAPSSPP PASQERPEGD KDAARPEEHP VRIHVTLGPD PSEQIL LVE VPEKQEEKEK KEEETEEKEE GEEARKEKEE E

UniProtKB: Cyclic nucleotide-gated channel beta-1

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分子 #2: cGMP-gated cation channel alpha-1

分子名称: cGMP-gated cation channel alpha-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 79.712164 KDa
配列文字列: MKKVIINTWH SFVNIPNVVG PDVEKEITRM ENGACSSFSG DDDDSASMFE ESETENPHAR DSFRSNTHGS GQPSQREQYL PGAIALFNV NNSSNKEQEP KEKKKKKKEK KSKPDDKNEN KKDPEKKKKK EKDKDKKKKE EKGKDKKEEE KKEVVVIDPS G NTYYNWLF ...文字列:
MKKVIINTWH SFVNIPNVVG PDVEKEITRM ENGACSSFSG DDDDSASMFE ESETENPHAR DSFRSNTHGS GQPSQREQYL PGAIALFNV NNSSNKEQEP KEKKKKKKEK KSKPDDKNEN KKDPEKKKKK EKDKDKKKKE EKGKDKKEEE KKEVVVIDPS G NTYYNWLF CITLPVMYNW TMIIARACFD ELQSDYLEYW LAFDYLSDVV YLLDMFVRTR TGYLEQGLLV KEERKLIDKY KS TFQFKLD VLSVIPTDLL YIKFGWNYPE IRLNRLLRIS RMFEFFQRTE TRTNYPNIFR ISNLVMYIII IIHWNACVYF SIS KAIGFG NDTWVYPDVN DPDFGRLARK YVYSLYWSTL TLTTIGETPP PVRDSEYFFV VADFLIGVLI FATIVGNIGS MISN MNAAR AEFQARIDAI KQYMHFRNVS KDMEKRVIKW FDYLWTNKKT VDEREVLKYL PDKLRAEIAI NVHLDTLKKV RIFAD CEAG LLVELVLKLQ PQVYSPGDYI CKKGDIGREM YIIKEGKLAV VADDGITQFV VLSDGSYFGE ISILNIKGSK AGNRRT ANI KSIGYSDLFC LSKDDLMEAL TEYPDAKGML EEKGKQILMK DGLLDINIAN AGSDPKDLEE KVTRMESSVD LLQTRFA RI LAEYESMQQK LKQRLTKVEK FLKPLIDTEF SAIEGSGTES GPTDSTQD

UniProtKB: Cyclic nucleotide-gated channel alpha-1

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分子 #3: calmodulin-1

分子名称: calmodulin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 16.852545 KDa
配列文字列:
MADQLTEEQI AEFKEAFSLF DKDGDGTITT KELGTVMRSL GQNPTEAELQ DMINEVDADG NGTIDFPEFL TMMARKMKDT DSEEEIREA FRVFDKDGNG YISAAELRHV MTNLGEKLTD EEVDEMIREA DIDGDGQVNY EEFVQMMTAK

UniProtKB: UNIPROTKB: A0A3Q7XW08

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.3 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 2 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 2 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 62.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.76 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.1) / 使用した粒子像数: 279337
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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