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万見
- EMDB-16229: Cryo-EM structure of the bacterial replication origin opening bas... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-16229
タイトルCryo-EM structure of the bacterial replication origin opening basal unwinding system
マップデータ
試料
  • 複合体: Basal unwinding complex
    • タンパク質・ペプチド: Chromosomal replication initiator protein DnaA
    • DNA: DNA (5'-D(P*AP*CP*TP*TP*AP*TP*CP*CP*AP*CP*AP*AP*AP*TP*CP*CP*AP*CP*AP*GP*GP*CP*CP*C)-3')
    • DNA: DNA (41-MER)
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
キーワードDnaA / cryo-EM / BUS complex / replication initiation / REPLICATION
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of DNA replication / DNA replication origin binding / DNA replication initiation / ATP hydrolysis activity / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DnaA N-terminal domain / DnaA N-terminal domain / DnaA, N-terminal domain superfamily / Chromosomal replication control, initiator DnaA / Chromosomal replication initiator, DnaA C-terminal / Chromosomal replication control, initiator DnaA, conserved site / Bacterial dnaA protein helix-turn-helix / DnaA protein signature. / Bacterial dnaA protein helix-turn-helix domain / Chromosomal replication control, initiator DnaA-like ...DnaA N-terminal domain / DnaA N-terminal domain / DnaA, N-terminal domain superfamily / Chromosomal replication control, initiator DnaA / Chromosomal replication initiator, DnaA C-terminal / Chromosomal replication control, initiator DnaA, conserved site / Bacterial dnaA protein helix-turn-helix / DnaA protein signature. / Bacterial dnaA protein helix-turn-helix domain / Chromosomal replication control, initiator DnaA-like / Chromosomal replication initiator protein DnaA / Bacterial DnaA ATPAse domain / Trp repressor/replication initiator / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Chromosomal replication initiator protein DnaA
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌) / DNA molecule (その他)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Pelliciari S / Bodet-Lefevre S / Murray H / Ilangovan A
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
Wellcome Trust204985/Z/16/Z 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: The bacterial replication origin BUS promotes nucleobase capture.
著者: Simone Pelliciari / Salomé Bodet-Lefèvre / Stepan Fenyk / Daniel Stevens / Charles Winterhalter / Frederic D Schramm / Sara Pintar / Daniel R Burnham / George Merces / Tomas T Richardson / ...著者: Simone Pelliciari / Salomé Bodet-Lefèvre / Stepan Fenyk / Daniel Stevens / Charles Winterhalter / Frederic D Schramm / Sara Pintar / Daniel R Burnham / George Merces / Tomas T Richardson / Yumiko Tashiro / Julia Hubbard / Hasan Yardimci / Aravindan Ilangovan / Heath Murray /
要旨: Genome duplication is essential for the proliferation of cellular life and this process is generally initiated by dedicated replication proteins at chromosome origins. In bacteria, DNA replication is ...Genome duplication is essential for the proliferation of cellular life and this process is generally initiated by dedicated replication proteins at chromosome origins. In bacteria, DNA replication is initiated by the ubiquitous DnaA protein, which assembles into an oligomeric complex at the chromosome origin (oriC) that engages both double-stranded DNA (dsDNA) and single-stranded DNA (ssDNA) to promote DNA duplex opening. However, the mechanism of DnaA specifically opening a replication origin was unknown. Here we show that Bacillus subtilis DnaA assembles into a continuous oligomer at the site of DNA melting, extending from a dsDNA anchor to engage a single DNA strand. Within this complex, two nucleobases of each ssDNA binding motif (DnaA-trio) are captured within a dinucleotide binding pocket created by adjacent DnaA proteins. These results provide a molecular basis for DnaA specifically engaging the conserved sequence elements within the bacterial chromosome origin basal unwinding system (BUS).
履歴
登録2022年11月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年2月14日-
マップ公開2024年2月14日-
更新2024年2月14日-
現状2024年2月14日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_16229.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_16229.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 320 pix.
= 343.04 Å		1.07 Å/pix.
x 320 pix.
= 343.04 Å		1.07 Å/pix.
x 320 pix.
= 343.04 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.072 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.12
最小 - 最大-0.36148095 - 1.4240421
平均 (標準偏差)0.0008227174 (±0.0343295)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 343.04 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_16229_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_16229_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Basal unwinding complex

全体名称: Basal unwinding complex
要素
  • 複合体: Basal unwinding complex
    • タンパク質・ペプチド: Chromosomal replication initiator protein DnaA
    • DNA: DNA (5'-D(P*AP*CP*TP*TP*AP*TP*CP*CP*AP*CP*AP*AP*AP*TP*CP*CP*AP*CP*AP*GP*GP*CP*CP*C)-3')
    • DNA: DNA (41-MER)
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

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超分子 #1: Basal unwinding complex

超分子名称: Basal unwinding complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3 / 詳細: Nucleoprotein complex
由来(天然)生物種: Bacillus subtilis (枯草菌)

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分子 #1: Chromosomal replication initiator protein DnaA

分子名称: Chromosomal replication initiator protein DnaA / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 7 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bacillus subtilis (枯草菌)
分子量理論値: 50.92998 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MENILDLWNQ ALAQIEKKLS KPSFETWMKS TKAHSLQGDT LTITAPNEFA RDWLESRYLH LIADTIYELT GEELSIKFVI PQNQDVEDF MPKPQVKKAV KEDTSDFPQN MLNPKYTFDT FVIGSGNRFA HAASLAVAEA PAKAYNPLFI YGGVGLGKTH L MHAIGHYV ...文字列:
MENILDLWNQ ALAQIEKKLS KPSFETWMKS TKAHSLQGDT LTITAPNEFA RDWLESRYLH LIADTIYELT GEELSIKFVI PQNQDVEDF MPKPQVKKAV KEDTSDFPQN MLNPKYTFDT FVIGSGNRFA HAASLAVAEA PAKAYNPLFI YGGVGLGKTH L MHAIGHYV IDHNPSAKVV YLSSEKFTNE FINSIRDNKA VDFRNRYRNV DVLLIDDIQF LAGKEQTQEE FFHTFNTLHE ES KQIVISS DRPPKEIPTL EDRLRSRFEW GLITDITPPD LETRIAILRK KAKAEGLDIP NEVMLYIANQ IDSNIRELEG ALI RVVAYS SLINKDINAD LAAEALKDII PSSKPKVITI KEIQRVVGQQ FNIKLEDFKA KKRTKSVAFP RQIAMYLSRE MTDS SLPKI GEEFGGRDHT TVIHAHEKIS KLLADDEQLQ QHVKEIKEQL K

UniProtKB: Chromosomal replication initiator protein DnaA

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分子 #2: DNA (5'-D(P*AP*CP*TP*TP*AP*TP*CP*CP*AP*CP*AP*AP*AP*TP*CP*CP*AP*CP...

分子名称: DNA (5'-D(P*AP*CP*TP*TP*AP*TP*CP*CP*AP*CP*AP*AP*AP*TP*CP*CP*AP*CP*AP*GP*GP*CP*CP*C)-3')
タイプ: dna / ID: 2 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: DNA molecule (その他)
分子量理論値: 7.227697 KDa
配列文字列:
(DA)(DC)(DT)(DT)(DA)(DT)(DC)(DC)(DA)(DC) (DA)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC)(DA)(DC)(DA)(DG) (DG)(DC)(DC)(DC)

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分子 #3: DNA (41-MER)

分子名称: DNA (41-MER) / タイプ: dna / ID: 3 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: DNA molecule (その他)
分子量理論値: 12.855272 KDa
配列文字列:
(DT)(DA)(DG)(DT)(DA)(DG)(DA)(DA)(DG)(DT) (DA)(DA)(DT)(DA)(DG)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG) (DC)(DC)(DT)(DG)(DT)(DG)(DG)(DA)(DT) (DT)(DT)(DG)(DT)(DG)(DG)(DA)(DT)(DA)(DA) (DG) (DT)

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 7 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #5: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 7 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 48.3 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.7000000000000001 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Abinitio
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 1192718
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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