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万見
- EMDB-16089: Human full length RAD52 undecamer -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-16089
タイトルHuman full length RAD52 undecamer
マップデータHuman full length RAD52 cryo-electron density map
試料
  • 複合体: Human full length RAD52
    • タンパク質・ペプチド: DNA repair protein RAD52 homolog
  • リガンド: water
キーワードDNA repair protein / oligomeric structure / DNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


double-strand break repair via single-strand annealing / DNA double-strand break processing involved in repair via single-strand annealing / DNA recombinase assembly / mitotic recombination / regulation of nucleotide-excision repair / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / protein-DNA complex / double-strand break repair via homologous recombination ...double-strand break repair via single-strand annealing / DNA double-strand break processing involved in repair via single-strand annealing / DNA recombinase assembly / mitotic recombination / regulation of nucleotide-excision repair / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / protein-DNA complex / double-strand break repair via homologous recombination / double-strand break repair / single-stranded DNA binding / cellular response to oxidative stress / DNA recombination / protein-containing complex / DNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
DNA recombination/repair protein Rad52 / DNA repair protein Rad52/59/22 / Rad52 family / DNA repair protein Rad52/59/22 superfamily / Rad52/22 family double-strand break repair protein
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA repair protein RAD52 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Marotta R / Balboni B / Girotto S / Cavalli A
資金援助European Union, イタリア, 2件
OrganizationGrant number国
iNEXT-Discovery15983European Union
Italian Association for Cancer ResearchIG 2018 Id.21386 イタリア
引用
ジャーナル: Commun Biol / 年: 2024
タイトル: An integrative structural study of the human full-length RAD52 at 2.2 Å resolution.
著者: Beatrice Balboni / Roberto Marotta / Francesco Rinaldi / Giulia Milordini / Giulia Varignani / Stefania Girotto / Andrea Cavalli /
要旨: Human RAD52 (RAD52) is a DNA-binding protein involved in many DNA repair mechanisms and genomic stability maintenance. In the last few years, this protein was discovered to be a promising novel ...Human RAD52 (RAD52) is a DNA-binding protein involved in many DNA repair mechanisms and genomic stability maintenance. In the last few years, this protein was discovered to be a promising novel pharmacological target for anticancer strategies. Although the interest in RAD52 has exponentially grown in the previous decade, most information about its structure and mechanism still needs to be elucidated. Here, we report the 2.2 Å resolution cryo-EM reconstruction of the full-length RAD52 (FL-RAD52) protein. This allows us to describe the hydration shell of the N-terminal region of FL-RAD52, which is structured in an undecamer ring. Water molecules coordinate with protein residues to promote stabilization inside and among the protomers and within the inner DNA binding cleft to drive protein-DNA recognition. Additionally, through a multidisciplinary approach involving SEC-SAXS and computational methods, we comprehensively describe the highly flexible and dynamic organization of the C-terminal portion of FL-RAD52. This work discloses unprecedented structural details on the FL-RAD52, which will be critical for characterizing its mechanism of action and inhibitor development, particularly in the context of novel approaches to synthetic lethality and anticancer drug discovery.
#1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2023
タイトル: Novel structural insights on full-length human RAD52: Cryo-EM and beyond
著者: Balboni B / Marotta R / Rinaldi F / Girotto S / Cavalli A
履歴
登録2022年11月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年11月15日-
マップ公開2023年11月15日-
更新2024年8月14日-
現状2024年8月14日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_16089.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_16089.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 35.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Human full length RAD52 cryo-electron density map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.73 Å/pix.
x 210 pix.
= 153.51 Å		0.73 Å/pix.
x 210 pix.
= 153.51 Å		0.73 Å/pix.
x 210 pix.
= 153.51 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.731 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.5
最小 - 最大-9.473584000000001 - 17.225204000000002
平均 (標準偏差)-0.010555187 (±0.91932017)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ210210210
Spacing210210210
セルA=B=C: 153.51 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Human full-length RAD52 half cryo-electron density map 1

ファイルemd_16089_half_map_1.map
注釈Human full-length RAD52 half cryo-electron density map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Human full-length RAD52 half cryo-electron density map 2

ファイルemd_16089_half_map_2.map
注釈Human full-length RAD52 half cryo-electron density map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human full length RAD52

全体名称: Human full length RAD52
要素
  • 複合体: Human full length RAD52
    • タンパク質・ペプチド: DNA repair protein RAD52 homolog
  • リガンド: water

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超分子 #1: Human full length RAD52

超分子名称: Human full length RAD52 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 / 詳細: N-terminal 6xHis-RAD52 recombinant protein
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 650 KDa

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分子 #1: DNA repair protein RAD52 homolog

分子名称: DNA repair protein RAD52 homolog / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 11 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 48.044637 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MHHHHHHENL YFQGMSGTEE AILGGRDSHP AAGGGSVLCF GQCQYTAEEY QAIQKALRQR LGPEYISSRM AGGGQKVCYI EGHRVINLA NEMFGYNGWA HSITQQNVDF VDLNNGKFYV GVCAFVRVQL KDGSYHEDVG YGVSEGLKSK ALSLEKARKE A VTDGLKRA ...文字列:
MHHHHHHENL YFQGMSGTEE AILGGRDSHP AAGGGSVLCF GQCQYTAEEY QAIQKALRQR LGPEYISSRM AGGGQKVCYI EGHRVINLA NEMFGYNGWA HSITQQNVDF VDLNNGKFYV GVCAFVRVQL KDGSYHEDVG YGVSEGLKSK ALSLEKARKE A VTDGLKRA LRSFGNALGN CILDKDYLRS LNKLPRQLPL EVDLTKAKRQ DLEPSVEEAR YNSCRPNMAL GHPQLQQVTS PS RPSHAVI PADQDCSSRS LSSSAVESEA THQRKLRQKQ LQQQFRERME KQQVRVSTPS AEKSEAAPPA PPVTHSTPVT VSE PLLEKD FLAGVTQELI KTLEDNSEKW AVTPDAGDGV VKPSSRADPA QTSDTLALNN QMVTQNRTPH SVCHQKPQAK SGSW DLQTY SADQRTTGNW ESHRKSQDMK KRKYDPS

UniProtKB: DNA repair protein RAD52 homolog

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分子 #2: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 498 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.7 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 前処理 - 時間: 60 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 318.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細This sample was monodisperse

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: TFS Selectris X
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
実像数: 17400 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 4124609
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
詳細: 3D initial model algorithm as implemented in Relion 4.0
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C11 (11回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0) / 使用した粒子像数: 835808
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0)
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0)
最終 3次元分類クラス数: 4 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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