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万見
- EMDB-16036: human MDM2-5S RNP -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-16036
タイトルhuman MDM2-5S RNP
マップデータhuman MDM2-5S RNP (local filtered map)
試料
  • 複合体: human MDM2-5S RNP
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
    • RNA: 5S rRNA
    • タンパク質・ペプチド: 60S ribosomal protein L5
    • タンパク質・ペプチド: 60S ribosomal protein L11
  • リガンド: ZINC ION
キーワード5S RNP / Mdm2 / RNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to vitamin B1 / response to formaldehyde / response to water-immersion restraint stress / traversing start control point of mitotic cell cycle / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / response to ether / negative regulation of signal transduction by p53 class mediator / fibroblast activation / atrial septum development / negative regulation of protein neddylation ...cellular response to vitamin B1 / response to formaldehyde / response to water-immersion restraint stress / traversing start control point of mitotic cell cycle / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / response to ether / negative regulation of signal transduction by p53 class mediator / fibroblast activation / atrial septum development / negative regulation of protein neddylation / receptor serine/threonine kinase binding / Trafficking of AMPA receptors / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / peroxisome proliferator activated receptor binding / SUMO transferase activity / negative regulation of protein processing / response to iron ion / response to steroid hormone / NEDD8 ligase activity / AKT phosphorylates targets in the cytosol / atrioventricular valve morphogenesis / cellular response to peptide hormone stimulus / ventricular septum development / endocardial cushion morphogenesis / negative regulation of ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of muscle cell differentiation / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / cellular response to alkaloid / blood vessel development / regulation of protein catabolic process / cardiac septum morphogenesis / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / Peptide chain elongation / ligase activity / Selenocysteine synthesis / negative regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / positive regulation of signal transduction by p53 class mediator / Formation of a pool of free 40S subunits / ubiquitin ligase inhibitor activity / Eukaryotic Translation Termination / response to magnesium ion / SUMOylation of transcription factors / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / protein sumoylation / Viral mRNA Translation / protein localization to nucleus / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / cellular response to UV-C / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / blood vessel remodeling / cellular response to estrogen stimulus / protein targeting / protein autoubiquitination / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / cellular response to actinomycin D / ribonucleoprotein complex binding / cytosolic ribosome / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in cell cycle arrest / NPAS4 regulates expression of target genes / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / transcription repressor complex / regulation of heart rate / positive regulation of mitotic cell cycle / positive regulation of protein export from nucleus / response to cocaine / proteolysis involved in protein catabolic process / regulation of signal transduction by p53 class mediator / ribosomal large subunit biogenesis / ubiquitin binding / mRNA 3'-UTR binding / positive regulation of translation / Stabilization of p53 / Regulation of RUNX3 expression and activity / protein destabilization / RING-type E3 ubiquitin transferase / establishment of protein localization / Oncogene Induced Senescence / Regulation of TP53 Activity through Methylation / ribosomal large subunit assembly / response to toxic substance / cellular response to gamma radiation / cellular response to growth factor stimulus / mRNA 5'-UTR binding / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / cellular response to hydrogen peroxide / protein polyubiquitination / rRNA processing / ubiquitin-protein transferase activity / endocytic vesicle membrane / ubiquitin protein ligase activity / disordered domain specific binding / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / Regulation of TP53 Degradation / p53 binding / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2 / MDM2, modified RING finger, HC subclass / p53 negative regulator Mdm2/Mdm4 / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain profile. / SWIB/MDM2 domain superfamily / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger RanBP2 type profile. ...E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2 / MDM2, modified RING finger, HC subclass / p53 negative regulator Mdm2/Mdm4 / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain profile. / SWIB/MDM2 domain superfamily / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger, RanBP2-type / Ribosomal protein L5 eukaryotic, C-terminal / Ribosomal L18 C-terminal region / Ribosomal protein L5 eukaryotic/L18 archaeal / Ribosomal large subunit proteins 60S L5, and 50S L18 / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Ribosomal protein L5, conserved site / Ribosomal protein L5 signature. / Ribosomal protein L5, N-terminal / Ribosomal protein L5 / Ribosomal protein L5, C-terminal / ribosomal L5P family C-terminus / Ribosomal protein L5 / Ribosomal protein L5 domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Large ribosomal subunit protein uL18 / Large ribosomal subunit protein uL5 / E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å
データ登録者Castillo N / Thoms M / Flemming D / Hammaren HM / Buschauer R / Ameismeier M / Bassler J / Beck M / Beckmann R / Hurt E
資金援助 ドイツ, European Union, 3件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)RK1721 ドイツ
German Research Foundation (DFG)HU363/15-2 ドイツ
European Research Council (ERC)885711European Union
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2023
タイトル: Structure of nascent 5S RNPs at the crossroad between ribosome assembly and MDM2-p53 pathways.
著者: Nestor Miguel Castillo Duque de Estrada / Matthias Thoms / Dirk Flemming / Henrik M Hammaren / Robert Buschauer / Michael Ameismeier / Jochen Baßler / Martin Beck / Roland Beckmann / Ed Hurt /
要旨: The 5S ribonucleoprotein (RNP) is assembled from its three components (5S rRNA, Rpl5/uL18 and Rpl11/uL5) before being incorporated into the pre-60S subunit. However, when ribosome synthesis is ...The 5S ribonucleoprotein (RNP) is assembled from its three components (5S rRNA, Rpl5/uL18 and Rpl11/uL5) before being incorporated into the pre-60S subunit. However, when ribosome synthesis is disturbed, a free 5S RNP can enter the MDM2-p53 pathway to regulate cell cycle and apoptotic signaling. Here we reconstitute and determine the cryo-electron microscopy structure of the conserved hexameric 5S RNP with fungal or human factors. This reveals how the nascent 5S rRNA associates with the initial nuclear import complex Syo1-uL18-uL5 and, upon further recruitment of the nucleolar factors Rpf2 and Rrs1, develops into the 5S RNP precursor that can assemble into the pre-ribosome. In addition, we elucidate the structure of another 5S RNP intermediate, carrying the human ubiquitin ligase Mdm2, which unravels how this enzyme can be sequestered from its target substrate p53. Our data provide molecular insight into how the 5S RNP can mediate between ribosome biogenesis and cell proliferation.
履歴
登録2022年10月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年6月14日-
マップ公開2023年6月14日-
更新2023年8月30日-
現状2023年8月30日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_16036.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_16036.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈human MDM2-5S RNP (local filtered map)
投影像・断面図

画像のコントロール

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コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 200 pix.
= 211.8 Å		1.06 Å/pix.
x 200 pix.
= 211.8 Å		1.06 Å/pix.
x 200 pix.
= 211.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

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ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.059 Å
密度

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ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.04
最小 - 最大-0.05936509 - 0.14046915
平均 (標準偏差)0.0003764116 (±0.0054293275)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 211.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: human MDM2-5S RNP (post-processed map)

ファイルemd_16036_additional_1.map
注釈human MDM2-5S RNP (post-processed map)
投影像・断面図
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ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: human MDM2-5S RNP (maked 3D Refinement)

ファイルemd_16036_additional_2.map
注釈human MDM2-5S RNP (maked 3D Refinement)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: human MDM2-5S RNP (unmaked 3D Refinement)

ファイルemd_16036_additional_3.map
注釈human MDM2-5S RNP (unmaked 3D Refinement)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: human MDM2-5S RNP (maked 3D Refinement, half map 1)

ファイルemd_16036_half_map_1.map
注釈human MDM2-5S RNP (maked 3D Refinement, half map 1)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

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密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: human MDM2-5S RNP (maked 3D Refinement, half map 2)

ファイルemd_16036_half_map_2.map
注釈human MDM2-5S RNP (maked 3D Refinement, half map 2)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : human MDM2-5S RNP

全体名称: human MDM2-5S RNP
要素
  • 複合体: human MDM2-5S RNP
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
    • RNA: 5S rRNA
    • タンパク質・ペプチド: 60S ribosomal protein L5
    • タンパク質・ペプチド: 60S ribosomal protein L11
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: human MDM2-5S RNP

超分子名称: human MDM2-5S RNP / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2

分子名称: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RING-type E3 ubiquitin transferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 55.293758 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列: MCNTNMSVPT DGAVTTSQIP ASEQETLVRP KPLLLKLLKS VGAQKDTYTM KEVLFYLGQY IMTKRLYDEK QQHIVYCSND LLGDLFGVP SFSVKEHRKI YTMIYRNLVV VNQQESSDSG TSVSENRCHL EGGSDQKDLV QELQEEKPSS SHLVSRPSTS S RRRAISET ...文字列:
MCNTNMSVPT DGAVTTSQIP ASEQETLVRP KPLLLKLLKS VGAQKDTYTM KEVLFYLGQY IMTKRLYDEK QQHIVYCSND LLGDLFGVP SFSVKEHRKI YTMIYRNLVV VNQQESSDSG TSVSENRCHL EGGSDQKDLV QELQEEKPSS SHLVSRPSTS S RRRAISET EENSDELSGE RQRKRHKSDS ISLSFDESLA LCVIREICCE RSSSSESTGT PSNPDLDAGV SEHSGDWLDQ DS VSDQFSV EFEVESLDSE DYSLSEEGQE LSDEDDEVYQ VTVYQAGESD TDSFEEDPEI SLADYWKCTS CNEMNPPLPS HCN RCWALR ENWLPEDKGK DKGEISEKAK LENSTQAEEG FDVPDCKKTI VNDSRESCVE ENDDKITQAS QSQESEDYSQ PSTS SSIIY SSQEDVKEFE REETQDKEES VESSLPLNAI EPCVICQGRP KNGCIVHGKT GHLMACFTCA KKLKKRNKPC PVCRQ PIQM IVLTYFP

UniProtKB: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2

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分子 #3: 60S ribosomal protein L5

分子名称: 60S ribosomal protein L5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 34.426789 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列: MGFVKVVKNK AYFKRYQVKF RRRREGKTDY YARKRLVIQD KNKYNTPKYR MIVRVTNRDI ICQIAYARIE GDMIVCAAYA HELPKYGVK VGLTNYAAAY CTGLLLARRL LNRFGMDKIY EGQVEVTGDE YNVESIDGQP GAFTCYLDAG LARTTTGNKV F GALKGAVD ...文字列:
MGFVKVVKNK AYFKRYQVKF RRRREGKTDY YARKRLVIQD KNKYNTPKYR MIVRVTNRDI ICQIAYARIE GDMIVCAAYA HELPKYGVK VGLTNYAAAY CTGLLLARRL LNRFGMDKIY EGQVEVTGDE YNVESIDGQP GAFTCYLDAG LARTTTGNKV F GALKGAVD GGLSIPHSTK RFPGYDSESK EFNAEVHRKH IMGQNVADYM RYLMEEDEDA YKKQFSQYIK NSVTPDMMEE MY KKAHAAI RENPVYEKKP KKEVKKKRWN RPKMSLAQKK DRVAQKKASF LRAQERAAES

UniProtKB: Large ribosomal subunit protein uL18

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分子 #4: 60S ribosomal protein L11

分子名称: 60S ribosomal protein L11 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 20.288465 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列:
MAQDQGEKEN PMRELRIRKL CLNICVGESG DRLTRAAKVL EQLTGQTPVF SKARYTVRSF GIRRNEKIAV HCTVRGAKAE EILEKGLKV REYELRKNNF SDTGNFGFGI QEHIDLGIKY DPSIGIYGLD FYVVLGRPGF SIADKKRRTG CIGAKHRISK E EAMRWFQQ KYDGIILPGK

UniProtKB: Large ribosomal subunit protein uL5

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分子 #2: 5S rRNA

分子名称: 5S rRNA / タイプ: rna / ID: 2 / コピー数: 1
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 38.951105 KDa
配列文字列:
GGUUGCGGCC AUAUCUACCA GAAAGCACCG UUUCCCGUCC GAUCAACUGU AGUUAAGCUG GUAAGAGCCU GACCGAGUAG UGUAGUGGG UGACCAUACG CGAAACUCAG GUGCUGCAAU CU

GENBANK: GENBANK: CP008196.1

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分子 #5: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッド材質: GOLD
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 38.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.4 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 219620
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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