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- EMDB-15967: Cryo-EM structure of the proximal end of bacteriophage T5 tail : ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-15967
タイトルCryo-EM structure of the proximal end of bacteriophage T5 tail : p142 tail terminator protein hexamer and pb6 tail tube protein trimer
マップデータ
試料
  • ウイルス: Escherichia virus T5 (ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Tail tube terminator protein p142
    • タンパク質・ペプチド: Tail tube protein
キーワードBacteriophage / Siphophage / T5 / tail terminator / Trp / VIRAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


virus tail, tube / symbiont genome ejection through host cell envelope, long flexible tail mechanism / viral tail assembly / virus tail / viral release from host cell by cytolysis
類似検索 - 分子機能
Invasin/intimin cell-adhesion fragments / Bacterial Ig-like domain (group 2) / Bacterial Ig-like domain 2 / Bacterial Ig-like domain, group 2
類似検索 - ドメイン・相同性
Tail tube terminator protein p142 / Tail tube protein pb6
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia phage T5 (ファージ) / Escherichia virus T5 (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.88 Å
データ登録者Linares R / Effantin G / Breyton C / Darnault C / Epalle N / Boeri Erba E / Schoehn G
資金援助 フランス, 2件
OrganizationGrant number国
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-16-CE11-0027 フランス
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-21-CE11-0023 フランス
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Cryo-EM structure of the proximal end of bacteriophage T5 tail, in its native state and after interaction with its bacterial receptor
著者: Linares R / Effantin G / Breyton C
履歴
登録2022年10月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年11月1日-
マップ公開2023年11月1日-
更新2023年11月1日-
現状2023年11月1日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_15967.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_15967.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 10.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.351 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.05
最小 - 最大-0.20446527 - 0.27868882
平均 (標準偏差)0.0015227989 (±0.0136231305)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ140140140
Spacing140140140
セルA=B=C: 189.14 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_15967_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: unsharpened map

ファイルemd_15967_additional_1.map
注釈unsharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_15967_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_15967_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Escherichia virus T5

全体名称: Escherichia virus T5 (ウイルス)
要素
  • ウイルス: Escherichia virus T5 (ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Tail tube terminator protein p142
    • タンパク質・ペプチド: Tail tube protein

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超分子 #1: Escherichia virus T5

超分子名称: Escherichia virus T5 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: Pure T5 tails obtained by infecting E. coli F strain with the amber mutant phage T5D20am30d
NCBI-ID: 2695836 / 生物種: Escherichia virus T5 / Sci species strain: T5D20am30d / ウイルスタイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: F

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分子 #1: Tail tube terminator protein p142

分子名称: Tail tube terminator protein p142 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia phage T5 (ファージ)
分子量理論値: 18.378643 KDa
配列文字列:
MDHRTSIAQA MVDRISKQMD GSQPDEYFNN LYGNVSRQTY KFEEIREFPY VAVHIGTETG QYLPSGQQWM FLELPILVYD KEKTDIQEQ LEKLVADIKT VIDTGGNLEY TVSKPNGSTF PCEATDMIIT SVSTDEGLLA PYGLAEINVT VRYQPPRRSL R R

UniProtKB: Tail tube terminator protein p142

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分子 #2: Tail tube protein

分子名称: Tail tube protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia phage T5 (ファージ)
分子量理論値: 50.459215 KDa
配列文字列: MSLQLLRNTR IFVSTVKTGH NKTNTQEILV QDDISWGQDS NSTDITVNEA GPRPTRGSKR FNDSLNAAEW SFSTYILPYK DKNTSKQIV PDYMLWHALS SGRAINLEGT TGAHNNATNF MVNFKDNSYH ELAMLHIYIL TDKTWSYIDS CQINQAEVNV D IEDIGRVT ...文字列:
MSLQLLRNTR IFVSTVKTGH NKTNTQEILV QDDISWGQDS NSTDITVNEA GPRPTRGSKR FNDSLNAAEW SFSTYILPYK DKNTSKQIV PDYMLWHALS SGRAINLEGT TGAHNNATNF MVNFKDNSYH ELAMLHIYIL TDKTWSYIDS CQINQAEVNV D IEDIGRVT WSGNGNQLIP LDEQPFDPDQ IGIDDETYMT IQGSYIKNKL TILKIKDMDT NKSYDIPITG GTFTINNNIT YL TPNVMSR VTIPIGSFTG AFELTGSLTA YLNDKSLGSM ELYKDLIKTL KVVNRFEIAL VLGGEYDDER PAAILVAKQA HVN IPTIET DDVLGTSVEF KAIPSDLDAG DEGYLGFSSK YTRTTINNLI VNGDGATDAV TAITVKSAGN VTTLNRSATL QMSV EVTPS SARNKEVTWA ITAGDAATIN ATGLLRADAS KTGAVTVEAT AKDGSGVKGT KVITVTAGG

UniProtKB: Tail tube protein pb6

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
10.0 mMC4H11NO3Tris
100.0 mMNaClsodium chloride
1.0 mMMgCl2magnesium chloride
1.0 mMCaCl2calcium chloride
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER/RHODIUM / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 詳細: 25 mA
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 293.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細: 3 uL of T5 tails sample were deposited on a freshly glow discharged EM grid and plunge-frozen in nitrogen-cooled liquid ethane using a ThermoFisher Mark IV Vitrobot device (100 percent ...詳細: 3 uL of T5 tails sample were deposited on a freshly glow discharged EM grid and plunge-frozen in nitrogen-cooled liquid ethane using a ThermoFisher Mark IV Vitrobot device (100 percent humidity, 20 Celsius degrees, 5 s blotting time, blot force 0).
詳細Pure T5 tails obtained by infecting E. coli F strain with the amber mutant phage T5D20am30d

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
詳細: A 9-nm diameter cylinder was generated using relion_image_handler and used as an initial model for 3D classification. A relevant 3D class map was then used as initial model for 3D refinement
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C3 (3回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.88 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0/3.1) / 使用した粒子像数: 9952
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0/3.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0/3.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: BACKBONE TRACE / 温度因子: 146
得られたモデル

PDB-8bcp:
Cryo-EM structure of the proximal end of bacteriophage T5 tail : p142 tail terminator protein hexamer and pb6 tail tube protein trimer

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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