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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-15561 | |||||||||
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タイトル | Peripheral stalk of Trypanosoma brucei mitochondrial ATP synthase | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | ATP synthase / mitochondria / MEMBRANE PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 kinetoplast / : / : / photosynthetic electron transport in photosystem I / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / chloroplast thylakoid membrane / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / photosynthetic electron transport in photosystem II / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / mitochondrial membrane ...kinetoplast / : / : / photosynthetic electron transport in photosystem I / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / chloroplast thylakoid membrane / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / photosynthetic electron transport in photosystem II / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / mitochondrial membrane / mitochondrion / nucleoplasm / plasma membrane / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å | |||||||||
データ登録者 | Muehleip A / Gahura O / Zikova A / Amunts A | |||||||||
資金援助 | European Union, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022 タイトル: An ancestral interaction module promotes oligomerization in divergent mitochondrial ATP synthases. 著者: Ondřej Gahura / Alexander Mühleip / Carolina Hierro-Yap / Brian Panicucci / Minal Jain / David Hollaus / Martina Slapničková / Alena Zíková / Alexey Amunts / 要旨: Mitochondrial ATP synthase forms stable dimers arranged into oligomeric assemblies that generate the inner-membrane curvature essential for efficient energy conversion. Here, we report cryo-EM ...Mitochondrial ATP synthase forms stable dimers arranged into oligomeric assemblies that generate the inner-membrane curvature essential for efficient energy conversion. Here, we report cryo-EM structures of the intact ATP synthase dimer from Trypanosoma brucei in ten different rotational states. The model consists of 25 subunits, including nine lineage-specific, as well as 36 lipids. The rotary mechanism is influenced by the divergent peripheral stalk, conferring a greater conformational flexibility. Proton transfer in the lumenal half-channel occurs via a chain of five ordered water molecules. The dimerization interface is formed by subunit-g that is critical for interactions but not for the catalytic activity. Although overall dimer architecture varies among eukaryotes, we find that subunit-g together with subunit-e form an ancestral oligomerization motif, which is shared between the trypanosomal and mammalian lineages. Therefore, our data defines the subunit-g/e module as a structural component determining ATP synthase oligomeric assemblies. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_15561.map.gz | 360.6 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-15561-v30.xml emd-15561.xml | 18.4 KB 18.4 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_15561_fsc.xml | 19.9 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_15561.png | 66.6 KB | ||
マスクデータ | emd_15561_msk_1.map | 669.9 MB | マスクマップ | |
Filedesc metadata | emd-15561.cif.gz | 5.8 KB | ||
その他 | emd_15561_half_map_1.map.gz emd_15561_half_map_2.map.gz | 534.2 MB 534.3 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-15561 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-15561 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_15561_validation.pdf.gz | 729.6 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_15561_full_validation.pdf.gz | 729.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_15561_validation.xml.gz | 27.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_15561_validation.cif.gz | 37.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-15561 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-15561 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 8ap8MC 8ap6C 8ap7C 8ap9C 8apaC 8apbC 8apcC 8apdC 8apeC 8apfC 8apgC 8aphC 8apjC 8apkC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_15561.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 669.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.83 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_15561_msk_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_15561_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_15561_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : mitochondrial ATP synthase dimer from Trypanosoma brucei
全体 | 名称: mitochondrial ATP synthase dimer from Trypanosoma brucei |
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要素 |
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-超分子 #1: mitochondrial ATP synthase dimer from Trypanosoma brucei
超分子 | 名称: mitochondrial ATP synthase dimer from Trypanosoma brucei タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ) 株: Lister 427 |
-分子 #1: OSCP
分子 | 名称: OSCP / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ) |
分子量 | 理論値: 28.869924 KDa |
配列 | 文字列: MFRRLSSSAR AVVAARFYTP PEGLKKLYAS DFENSKYPLN IVPSDSVLFA KFLYKAAEEK GNFDNILSDF QKIAAAASKL PIFWERTAV VEKIPEFKQL SEPTFFTLVW MQNNGMLELI QEVAEVYETF VNAKQKKAVA KIFVAPGGEK NVEEARRVAE E LHKGLKEL ...文字列: MFRRLSSSAR AVVAARFYTP PEGLKKLYAS DFENSKYPLN IVPSDSVLFA KFLYKAAEEK GNFDNILSDF QKIAAAASKL PIFWERTAV VEKIPEFKQL SEPTFFTLVW MQNNGMLELI QEVAEVYETF VNAKQKKAVA KIFVAPGGEK NVEEARRVAE E LHKGLKEL ADYTLVLKTV VDRTIVKGFA VELAGQYVNK AEGQQKQAGR ADEVDYTNLP APKPQKTVWD DNIETEVLRK YL DGLSQYD MEEAKYGV UniProtKB: ATP synthase delta chain, mitochondrial |
-分子 #2: ATPTB4
分子 | 名称: ATPTB4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ) |
分子量 | 理論値: 17.218723 KDa |
配列 | 文字列: MRRTFISFSA ASAAAAAPVT STKMQTLHKL LTGEVSFKNK APVKDCNIVH QFGENWATEL SAYAKTLPAE QQKIIVRQIA RVKLTRYTV AELAAYCGDG PALLDETARA ANIEQGVAFV KAKGVEAFEK YVAEESTNAN WKPEEAKKFI EDVKAKAK UniProtKB: Uncharacterized protein |
-分子 #3: ATPTB3
分子 | 名称: ATPTB3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ) |
分子量 | 理論値: 27.646643 KDa |
配列 | 文字列: MSKQLTFISA GATAAVLQSA SAIVSKVAGG RVQTKTAKEA GRHAVVVGPE TPIGVHTAVT EVPKSAQDPL FSGVSTVVVR AVLPRAAPD SVQLRDALDV YASAGIDTKE EVRSATEAFK KSAEVAVGKA KAKGVKRIVL VVKQASKHNC INELFKKIST E TIESAGLT ...文字列: MSKQLTFISA GATAAVLQSA SAIVSKVAGG RVQTKTAKEA GRHAVVVGPE TPIGVHTAVT EVPKSAQDPL FSGVSTVVVR AVLPRAAPD SVQLRDALDV YASAGIDTKE EVRSATEAFK KSAEVAVGKA KAKGVKRIVL VVKQASKHNC INELFKKIST E TIESAGLT TEVVGTAAVA NQLIVNPESL GVVLLNDVAA TEQIELAFAG VVGGVSRVYH TVEGGKISAG HSFKSVALAV AQ ELRELGL SSEADKVEAA ASKNPRAVVS AL UniProtKB: Uncharacterized protein |
-分子 #4: subunit-8
分子 | 名称: subunit-8 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ) |
分子量 | 理論値: 13.750958 KDa |
配列 | 文字列: MLRRLGANVS NMARPMNKYA VTVSPRRHLE PMSTWYLASW AMVWYYAFFF WMPMVWTDIM VPSFVYNKLP VIHFLQEKRA EQKLRRVLD ETYTEWTEEL DQAHVTDAIT RSLNI UniProtKB: Uncharacterized protein |
-分子 #5: subunit-d
分子 | 名称: subunit-d / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ) |
分子量 | 理論値: 43.379324 KDa |
配列 | 文字列: MRRVSSPNIT IQSVRWISGV SPLLYFPPTT TSTTNREDQI NKNTNIAIQM IKRYKGEVPP HYTRKSSATI EQVEKEIDAL LGGAEKLRK TSTDDQPMDK LTLMERCLRH ALWSYHKEEG RYDFDQIGRW VVYTPEDEVK LAQLKREVEA KEKLAALRKR R EEEGLPGG ...文字列: MRRVSSPNIT IQSVRWISGV SPLLYFPPTT TSTTNREDQI NKNTNIAIQM IKRYKGEVPP HYTRKSSATI EQVEKEIDAL LGGAEKLRK TSTDDQPMDK LTLMERCLRH ALWSYHKEEG RYDFDQIGRW VVYTPEDEVK LAQLKREVEA KEKLAALRKR R EEEGLPGG PVPRINWPQE YSSFIDREPV VAKRIRYDTL ASTTLERDEK QIESTLQQYR RASQDKRLDD LVDLLERFKP VL AREAIMQ RLTIKHLEGQ LGVWRYMDWC PEVRDRAELE VDITGWQWWS PLEERRLLPV RLRSVNEVRE IMSKTQAKKS AEA AERNPI VTQTSTGDNA RDRLLKEVLA LQARINQRDE VEPSQTEQKK KAHH UniProtKB: Uncharacterized protein |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 8 |
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グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 |
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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温度 | 最低: 70.0 K / 最高: 70.0 K |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 33.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.2 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.6 µm |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |