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- EMDB-14945: K3DAK4 bimodule core of BGC11 from Brevibacillus brevis -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-14945
タイトルK3DAK4 bimodule core of BGC11 from Brevibacillus brevis
マップデータ
試料
  • 複合体: Filamentous K3DAK4 bimodule core from Brevibacillus brevis BGC11
    • タンパク質・ペプチド: Putative polyketide synthase
キーワードKetosynthase / polyketide synthase / thiolase fold / Claisen Condensation / BIOSYNTHETIC PROTEIN / dehydratase
機能・相同性
機能・相同性情報


DIM/DIP cell wall layer assembly / secondary metabolite biosynthetic process / fatty acid synthase activity / phosphopantetheine binding / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase activity / fatty acid biosynthetic process / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Methyltransferase type 12 / Methyltransferase domain / : / : / Polyketide synthase dehydratase domain / : / Polyketide and metazoan fatty acid synthase dehydratase (PKS/mFAS DH) domain profile. / PKS_PP_betabranch / Polyketide synthase dehydratase N-terminal domain ...: / Methyltransferase type 12 / Methyltransferase domain / : / : / Polyketide synthase dehydratase domain / : / Polyketide and metazoan fatty acid synthase dehydratase (PKS/mFAS DH) domain profile. / PKS_PP_betabranch / Polyketide synthase dehydratase N-terminal domain / PKS_DH / Polyketide synthase, dehydratase domain / Polyketide synthase, dehydratase domain superfamily / Polyketide synthase, ketoreductase domain / KR domain / Polyketide synthase, C-terminal extension / Ketoacyl-synthetase C-terminal extension / PKS_KR / Ketosynthase family 3 (KS3) domain profile. / Polyketide synthase, phosphopantetheine-binding domain / Phosphopantetheine attachment site / Beta-ketoacyl synthase / Beta-ketoacyl synthase, active site / Ketosynthase family 3 (KS3) active site signature. / Polyketide synthase, beta-ketoacyl synthase domain / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal domain / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal domain / Thiolase-like / Phosphopantetheine attachment site / Phosphopantetheine attachment site. / Phosphopantetheine attachment site / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain / NAD(P)-binding domain superfamily / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Putative polyketide synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Brevibacillus brevis NBRC 100599 (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.8 Å
データ登録者Tittes YU / Herbst DA / Jakob RP / Maier T
資金援助 スイス, 1件
OrganizationGrant number国
Swiss National Science Foundation179323, 159696, 177084 スイス
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2022
タイトル: The structure of a polyketide synthase bimodule core.
著者: Yves U Tittes / Dominik A Herbst / Solène F X Martin / Hugo Munoz-Hernandez / Roman P Jakob / Timm Maier /
要旨: Polyketide synthases (PKSs) are predominantly microbial biosynthetic enzymes. They assemble highly potent bioactive natural products from simple carboxylic acid precursors. The most versatile ...Polyketide synthases (PKSs) are predominantly microbial biosynthetic enzymes. They assemble highly potent bioactive natural products from simple carboxylic acid precursors. The most versatile families of PKSs are organized as assembly lines of functional modules. Each module performs one round of precursor extension and optional modification, followed by directed transfer of the intermediate to the next module. While enzymatic domains and even modules of PKSs are well understood, the higher-order modular architecture of PKS assembly lines remains elusive. Here, we visualize a PKS bimodule core using cryo-electron microscopy and resolve a two-dimensional meshwork of the bimodule core formed by homotypic interactions between modules. The sheet-like organization provides the framework for efficient substrate transfer and for sequestration of trans-acting enzymes required for polyketide production.
履歴
登録2022年5月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年9月21日-
マップ公開2022年9月21日-
更新2024年7月24日-
現状2024年7月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_14945.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_14945.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.12 Å/pix.
x 256 pix.
= 541.696 Å		2.12 Å/pix.
x 256 pix.
= 541.696 Å		2.12 Å/pix.
x 256 pix.
= 541.696 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.116 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.256
最小 - 最大-0.5590006 - 1.2133045
平均 (標準偏差)-0.0015161859 (±0.042889293)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 541.696 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_14945_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: #2

ファイルemd_14945_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: #1

ファイルemd_14945_additional_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_14945_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_14945_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Filamentous K3DAK4 bimodule core from Brevibacillus brevis BGC11

全体名称: Filamentous K3DAK4 bimodule core from Brevibacillus brevis BGC11
要素
  • 複合体: Filamentous K3DAK4 bimodule core from Brevibacillus brevis BGC11
    • タンパク質・ペプチド: Putative polyketide synthase

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超分子 #1: Filamentous K3DAK4 bimodule core from Brevibacillus brevis BGC11

超分子名称: Filamentous K3DAK4 bimodule core from Brevibacillus brevis BGC11
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Brevibacillus brevis NBRC 100599 (バクテリア)
分子量理論値: 187 KDa

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分子 #1: Putative polyketide synthase

分子名称: Putative polyketide synthase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Brevibacillus brevis NBRC 100599 (バクテリア)
株: 47 / JCM 6285 / NBRC 100599
分子量理論値: 187.424781 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: GSPSSVVRDV AIIGLSGRYP QAKNVDEFWN RLKEGKNCIS EIPKDRWDWQ SFFDEEKGKK ESMYTKWGGF IDDMDKFDPL FFQISPKEA EEMDPQERLF LQEAYASIED AGYTPTTLCE SRKVGVFVGV MNGNYPTGAT YWSIANRLSY LLNFQGPSVA V DTACSASL ...文字列:
GSPSSVVRDV AIIGLSGRYP QAKNVDEFWN RLKEGKNCIS EIPKDRWDWQ SFFDEEKGKK ESMYTKWGGF IDDMDKFDPL FFQISPKEA EEMDPQERLF LQEAYASIED AGYTPTTLCE SRKVGVFVGV MNGNYPTGAT YWSIANRLSY LLNFQGPSVA V DTACSASL TAIHFALESL YSGTSECAIA GGVNLIVDPV HYMKLSALTM LSPSNQCKSF GDQADGFVDG EGVGAIVLKP LD KAIADGD HIYGVIKGSM MNAGGKTNGY TVPNPQAQAQ LVADALQRAN VHARTVSYLE AHGTGTELGD PIEVAGLTRA FEK DTQDKQ FCALGSAKSN IGHCESAAGI AGVTKILLQL KHAQLVPSLH SRTLNPNIDF TKTPFVVQQE LAEWRRPIVE INGT TNEYP RIAGISSFGA GGSNAHVIIE EYIPEEQKQS SLKITPQNPA IFVLSAKNAE RLYEIVQQLL AFIQEHSLSD EHLAD MAYT LQVGRVAMEE RIAVIAGTMK ELQQKLTAYV KGQEHIADLY RGQVNRNQEM LDILTSDDEL EETIARWMER GKYSKL LDL WVKGLSIDWN KLYQEEQPGR ISLPTYPFAK ESYWTHARSV SSSTGVGVIH PFLHQNTSDF MEQRFSSMFT GQEFFLS DH VIKGQRVLPS AAYLEMARAA IQQATGGLDS ERELEGLRFK NVVWTQPLAV GPEPVQAHIE LYPEANGEIV FEIYSDSK Q DRDQTTEIVH SQGSAVLCSI PDIPSFDLSV LQEQCSLRTL SAEQCYDAFK KMGVDYGPAH RGIEQILIGQ EQVLAKLSL PSSVVKTQGQ FGLHPSLLDA ALQSSLGLMM ATSDFSLILP FALEEMVIVG DCSSSMWALI RYREGSKAGD RVEKFDIDLC DENGNVQVR MKGFSTRKIA NVSVRSEVEV PKASVPLEEE KAIDSSSLME QATPYFKKLL SSVIKLPANK MEADASLEKY G VDSIVAMQ MTKELEKQFG SLPKTLFFEY QTIKELTGYF LENYRENLMH ILGMRENAEA SLTQESEATM VDEVKAQTER RS KKRKSQR FASLRMETQP PKGALDIAII GISGRYPQAR NIHDFWKNLR DGKDCITEIP KDRWDHSLYF DEAKDKLGKS YSK WGGFID GVDQFDPLFF HISPREAELM DPQERLFLQC VYETIEDAGY TRETLGKHEG LGGNVGVYVG VMYEEYQLYA SAEQ ALGRA LAIAGSPASI ANRVSYFCNF HGPSMAVDTM CSSSLTGIHL ACHSLQRGEC EVAIAGGVNV SIHPNKYLYL SQGKF ASSK GRCESFGEGG DGYVPGEGVG AVLLKPLARA IADGDHIYGV IKGSAINHGG KTNGYTVPNP HSQSRVIRRA FEEAGI HPR TVSYIEAHGT GTSLGDPIEI AGLTKTFQEY TKENQFCAIG SAKSNIGHGE SAAGIAGLTK ILLQMKYKRL VPSLHSR TL NPNIDFSKTP FVVQQELAEW KRPVIEIDGV TREYARIAGI SSFGAGGANA HLVIEEYIEA EHRPPSSISS KNPAVIVL S AKNKDRLREQ VQRLLSAIRE QVLTDNDLAE IAYTLQVGRE AMEERFAVIV KSISELEAKL TYYLKDEADS PDLFTGQVK RNKETMDVFA ADEDLQQAID TWITKGKYAK ILQMWVQGLI FDWNKLYGDT KPRRISLPAY PFARERYWLP KVESQAIGLT AGEPAYLHP L

UniProtKB: Putative polyketide synthase

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.075 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: EMS Lacey Carbon / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 293 K / 装置: LEICA PLUNGER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 67.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1288160
初期モデルモデルのタイプ: NONE / 詳細: Ab initio calculated in cryosparc
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 293391
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

7mza

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

7mzf

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

7mzd

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

7zm9

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

7zmc

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
詳細Rigid body fits of the individual dimer models only.
精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL / 温度因子: 693.88
得られたモデル

PDB-7zsk:
K3DAK4 bimodule core of BGC11 from Brevibacillus brevis.

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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