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- EMDB-14812: Cryo-EM structure of RCMV-E E27 bound to human DDB1 (deltaBPB) an... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-14812
タイトルCryo-EM structure of RCMV-E E27 bound to human DDB1 (deltaBPB) and full-length rat STAT2
マップデータDDB1 deltaBPB/E27/STAT2 FL main map
試料
  • 複合体: Ternary complex of RCMV-E E27 with human DDB1 (deltaBPB) and rat STAT2
    • 複合体: DNA damage-binding protein 1
      • タンパク質・ペプチド: DNA damage-binding protein 1
    • 複合体: E27
      • タンパク質・ペプチド: B27a
    • 複合体: Signal transducer and activator of transcription
      • タンパク質・ペプチド: Signal transducer and activator of transcription
  • リガンド: ZINC ION
キーワードInterferon / ubiquitin-proteasome system / Cullin-RING ubiquitin ligases (CRL) / DDB1 / DCAFs / viral DCAF (vDCAF) / cytomegalovirus / STAT2 / IRF9 / VIRUS
機能・相同性
機能・相同性情報


ISGF3 complex / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / spindle assembly involved in female meiosis / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / UV-damage excision repair / biological process involved in interaction with symbiont / regulation of mitotic cell cycle phase transition / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / WD40-repeat domain binding ...ISGF3 complex / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / spindle assembly involved in female meiosis / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / UV-damage excision repair / biological process involved in interaction with symbiont / regulation of mitotic cell cycle phase transition / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / WD40-repeat domain binding / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / type I interferon-mediated signaling pathway / ubiquitin ligase complex scaffold activity / regulation of mitochondrial fission / negative regulation of reproductive process / negative regulation of developmental process / ubiquitin-like protein ligase binding / cullin family protein binding / viral release from host cell / ectopic germ cell programmed cell death / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / positive regulation of viral genome replication / proteasomal protein catabolic process / positive regulation of gluconeogenesis / nucleotide-excision repair / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / defense response / regulation of circadian rhythm / DNA Damage Recognition in GG-NER / response to peptide hormone / Dual Incision in GG-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Formation of Incision Complex in GG-NER / Wnt signaling pathway / Dual incision in TC-NER / positive regulation of protein catabolic process / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / cellular response to UV / rhythmic process / regulation of cell population proliferation / site of double-strand break / Neddylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / defense response to virus / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / damaged DNA binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / chromosome, telomeric region / protein ubiquitination / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / DNA repair / apoptotic process / DNA damage response / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex binding / nucleolus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / extracellular space / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
U5-like protein, herpesvirus / Herpesvirus U5-like family / Signal transducer and activation of transcription 2, C-terminal / STAT2, SH2 domain / Signal transducer and activator of transcription 2 C terminal / STAT transcription factor, DNA-binding, N-terminal / STAT transcription factor, protein interaction / STAT transcription factor, all-alpha domain / STAT transcription factor, DNA-binding / : ...U5-like protein, herpesvirus / Herpesvirus U5-like family / Signal transducer and activation of transcription 2, C-terminal / STAT2, SH2 domain / Signal transducer and activator of transcription 2 C terminal / STAT transcription factor, DNA-binding, N-terminal / STAT transcription factor, protein interaction / STAT transcription factor, all-alpha domain / STAT transcription factor, DNA-binding / : / STAT transcription factor, coiled-coil domain / STAT protein, DNA binding domain / STAT protein, protein interaction domain / Signal transducer and activator of transcription, linker domain / STAT protein, protein interaction domain / STAT transcription factor, N-terminal domain superfamily / Transcription factor STAT / STAT transcription factor, coiled coil / RSE1/DDB1/CPSF1 second beta-propeller / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal / : / CPSF A subunit region / RSE1/DDB1/CPSF1 first beta-propeller / p53-like transcription factor, DNA-binding / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
B27a / DNA damage-binding protein 1 / Signal transducer and activator of transcription
類似検索 - 構成要素
生物種Murid betaherpesvirus 8 (ヘルペスウイルス) / Homo sapiens (ヒト) / Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.8 Å
データ登録者Lauer S / Spahn CMT / Schwefel D
資金援助 ドイツ, 1件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)SCHW 1851/1-1 ドイツ
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2023
タイトル: Structural mechanism of CRL4-instructed STAT2 degradation via a novel cytomegaloviral DCAF receptor.
著者: Vu Thuy Khanh Le-Trilling / Sofia Banchenko / Darius Paydar / Pia Madeleine Leipe / Lukas Binting / Simon Lauer / Andrea Graziadei / Robin Klingen / Christine Gotthold / Jörg Bürger / Thilo ...著者: Vu Thuy Khanh Le-Trilling / Sofia Banchenko / Darius Paydar / Pia Madeleine Leipe / Lukas Binting / Simon Lauer / Andrea Graziadei / Robin Klingen / Christine Gotthold / Jörg Bürger / Thilo Bracht / Barbara Sitek / Robert Jan Lebbink / Anna Malyshkina / Thorsten Mielke / Juri Rappsilber / Christian Mt Spahn / Sebastian Voigt / Mirko Trilling / David Schwefel /
要旨: Human cytomegalovirus (CMV) is a ubiquitously distributed pathogen whose rodent counterparts such as mouse and rat CMV serve as common infection models. Here, we conducted global proteome profiling ...Human cytomegalovirus (CMV) is a ubiquitously distributed pathogen whose rodent counterparts such as mouse and rat CMV serve as common infection models. Here, we conducted global proteome profiling of rat CMV-infected cells and uncovered a pronounced loss of the transcription factor STAT2, which is crucial for antiviral interferon signalling. Via deletion mutagenesis, we found that the viral protein E27 is required for CMV-induced STAT2 depletion. Cellular and in vitro analyses showed that E27 exploits host-cell Cullin4-RING ubiquitin ligase (CRL4) complexes to induce poly-ubiquitylation and proteasomal degradation of STAT2. Cryo-electron microscopy revealed how E27 mimics molecular surface properties of cellular CRL4 substrate receptors called DCAFs (DDB1- and Cullin4-associated factors), thereby displacing them from the catalytic core of CRL4. Moreover, structural analyses showed that E27 recruits STAT2 through a bipartite binding interface, which partially overlaps with the IRF9 binding site. Structure-based mutations in M27, the murine CMV homologue of E27, impair the interferon-suppressing capacity and virus replication in mouse models, supporting the conserved importance of DCAF mimicry for CMV immune evasion.
履歴
登録2022年4月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年11月9日-
マップ公開2022年11月9日-
更新2024年7月24日-
現状2024年7月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_14812.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_14812.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈DDB1 deltaBPB/E27/STAT2 FL main map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.25 Å/pix.
x 256 pix.
= 320. Å		1.25 Å/pix.
x 256 pix.
= 320. Å		1.25 Å/pix.
x 256 pix.
= 320. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.25 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.2
最小 - 最大-0.21429014 - 0.92418355
平均 (標準偏差)0.0000985942 (±0.035682462)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 320.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_14812_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: unsharpened map

ファイルemd_14812_additional_1.map
注釈unsharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: DDB1 deltaBPB/E27/STAT2 FL half map B

ファイルemd_14812_half_map_1.map
注釈DDB1 deltaBPB/E27/STAT2 FL half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: DDB1 deltaBPB/E27/STAT2 FL half map A

ファイルemd_14812_half_map_2.map
注釈DDB1 deltaBPB/E27/STAT2 FL half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Ternary complex of RCMV-E E27 with human DDB1 (deltaBPB) and rat STAT2

全体名称: Ternary complex of RCMV-E E27 with human DDB1 (deltaBPB) and rat STAT2
要素
  • 複合体: Ternary complex of RCMV-E E27 with human DDB1 (deltaBPB) and rat STAT2
    • 複合体: DNA damage-binding protein 1
      • タンパク質・ペプチド: DNA damage-binding protein 1
    • 複合体: E27
      • タンパク質・ペプチド: B27a
    • 複合体: Signal transducer and activator of transcription
      • タンパク質・ペプチド: Signal transducer and activator of transcription
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: Ternary complex of RCMV-E E27 with human DDB1 (deltaBPB) and rat STAT2

超分子名称: Ternary complex of RCMV-E E27 with human DDB1 (deltaBPB) and rat STAT2
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Murid betaherpesvirus 8 (ヘルペスウイルス)
分子量理論値: 100 KDa

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超分子 #2: DNA damage-binding protein 1

超分子名称: DNA damage-binding protein 1 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1 / 詳細: delta396-705 GNGNSG
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: E27

超分子名称: E27 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Murid betaherpesvirus 8 (ヘルペスウイルス)

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超分子 #4: Signal transducer and activator of transcription

超分子名称: Signal transducer and activator of transcription / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)

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分子 #1: DNA damage-binding protein 1

分子名称: DNA damage-binding protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: Residues 396-705 from the reference database entry UNP Q16531 have been replaced by a GNGNSG-linker,Residues 396-705 from the reference database entry UNP Q16531 have been replaced by a GNGNSG-linker
コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 93.671461 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: GPGMSYNYVV TAQKPTAVNG CVTGHFTSAE DLNLLIAKNT RLEIYVVTAE GLRPVKEVGM YGKIAVMELF RPKGESKDLL FILTAKYNA CILEYKQSGE SIDIITRAHG NVQDRIGRPS ETGIIGIIDP ECRMIGLRLY DGLFKVIPLD RDNKELKAFN I RLEELHVI ...文字列:
GPGMSYNYVV TAQKPTAVNG CVTGHFTSAE DLNLLIAKNT RLEIYVVTAE GLRPVKEVGM YGKIAVMELF RPKGESKDLL FILTAKYNA CILEYKQSGE SIDIITRAHG NVQDRIGRPS ETGIIGIIDP ECRMIGLRLY DGLFKVIPLD RDNKELKAFN I RLEELHVI DVKFLYGCQA PTICFVYQDP QGRHVKTYEV SLREKEFNKG PWKQENVEAE ASMVIAVPEP FGGAIIIGQE SI TYHNGDK YLAIAPPIIK QSTIVCHNRV DPNGSRYLLG DMEGRLFMLL LEKEEQMDGT VTLKDLRVEL LGETSIAECL TYL DNGVVF VGSRLGDSQL VKLNVDSNEQ GSYVVAMETF TNLGPIVDMC VVDLERQGQG QLVTCSGAFK EGSLRIIRNG IGIG NGNSG EIQKLHIRTV PLYESPRKIC YQEVSQCFGV LSSRIEVQDT SGGTTALRPS ASTQALSSSV SSSKLFSSST APHET SFGE EVEVHNLLII DQHTFEVLHA HQFLQNEYAL SLVSCKLGKD PNTYFIVGTA MVYPEEAEPK QGRIVVFQYS DGKLQT VAE KEVKGAVYSM VEFNGKLLAS INSTVRLYEW TTEKELRTEC NHYNNIMALY LKTKGDFILV GDLMRSVLLL AYKPMEG NF EEIARDFNPN WMSAVEILDD DNFLGAENAF NLFVCQKDSA ATTDEERQHL QEVGLFHLGE FVNVFCHGSL VMQNLGET S TPTQGSVLFG TVNGMIGLVT SLSESWYNLL LDMQNRLNKV IKSVGKIEHS FWRSFHTERK TEPATGFIDG DLIESFLDI SRPKMQEVVA NLQYDDGSGM KREATADDLI KVVEELTRIH

UniProtKB: DNA damage-binding protein 1, DNA damage-binding protein 1

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分子 #2: B27a

分子名称: B27a / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Murid betaherpesvirus 8 (ヘルペスウイルス)
株: isolate England
分子量理論値: 76.341898 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: GPGMDLRDRQ CESDRNEDNG ETERQAIKER PNAMKIVFEL IKDETADPFC RKFILDNLVQ LKDIEQAARF GFAIEPGSED YNRGVRSFI RLKEPYNHVE LKMSYLKNAR FATANGAYGI RGLTPAWDSA IWGLLREVEA VPYSNPFTFP TCERLEGILN R LEYRPEAT ...文字列:
GPGMDLRDRQ CESDRNEDNG ETERQAIKER PNAMKIVFEL IKDETADPFC RKFILDNLVQ LKDIEQAARF GFAIEPGSED YNRGVRSFI RLKEPYNHVE LKMSYLKNAR FATANGAYGI RGLTPAWDSA IWGLLREVEA VPYSNPFTFP TCERLEGILN R LEYRPEAT DACRTLCRAT VAVQYAISIL YGYDRSASVP RYLRRLIDEY IDLQDRIRRL GIVPVLKISG KDMNIVQNVL PE RVCAQIG IPFTYEACLL DEYYDCIESN IEQMYDLLCM CKECGMRRME RFERVRYNTI GERYPKKKRD RERFFEENYV IIH SHPDLG VLKLPKIRHL NPLQQLMMCR YLSKDLLYDT QFGPSNAFSR AQGVPLPFSA VQETDMNIAY ALYLASNSYF MCFL LRCVR DVLRHEEEAF RKLILRLVNE AVEIIRDDVN SRVWAGADSP VFVCVDPRES GISAEERDLA IARSLEELTF SNELV EGSH FGGFCRDAAR FLDLIDAFHF PKALREHRAR EDLLLHTFKI EKMYDNRPLS AYYGDRLVPY HVLMGGHRRR DGAVVR TGG VNLTDNEIVR GHWRADDMMN ARLRYFDSID SIEMIRNVSI RQETLMFDLD RMYISRSELE SLESDVESDN ESEVLAG GA CALPDRQSSS EVDSMCD

UniProtKB: B27a

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分子 #3: Signal transducer and activator of transcription

分子名称: Signal transducer and activator of transcription / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 97.172953 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: GPGMAQWEML QNLDSPFLDQ LHELYSQSLL PMDVRQHLAA WIEDQNWREA VLGSDHSKAN MLYFNILDQL NQWDHYSLDS DYLLLQHNL RKFNRDIQMF PNGPTQLAEM IFNLLLEEKR ILNQAQRAQE MQPRPAPEAA GESQQQLEIE TRILDLQTAV E ALVRSIRQ ...文字列:
GPGMAQWEML QNLDSPFLDQ LHELYSQSLL PMDVRQHLAA WIEDQNWREA VLGSDHSKAN MLYFNILDQL NQWDHYSLDS DYLLLQHNL RKFNRDIQMF PNGPTQLAEM IFNLLLEEKR ILNQAQRAQE MQPRPAPEAA GESQQQLEIE TRILDLQTAV E ALVRSIRQ LKDVQDVFSF RYTVLNHKKT SSLDPHQSQQ RQLVQTTANE LDRMRKEVLD ISKALVGRLT TLVDLLLPKL DE WKAQQQK SCIGAPAPEL QLDQLEQWLT AGAKVLFHLR QLLKQLKDMS LMLRYEGDMF GQGVDLQNAQ VTELLQRLLQ RSF VVETQP CMPQTLHRPL ILKTGSKFTV RTRLLVRLQE GNESLKAEVS IDRNSELPGF RKFNILTSNQ KSLTPEEGQR QGLI WDFGF LTLVEQRSVG AGKGSNKGPL PVTEELHIIS AMVEYVYQGL KMKLQTDTLP VVIISNMNQL SIAWASILWF NMLSS TPKD QQFFCKVPKA PWSLLGPALS WQFSSYIGRG LDPEQLGMLR NKLFGKNCKT EDALLSWADF SKRESPPGKI PFWTWL DKI LELVHDHLKD LWNDGRIMGF VSRSEERRLL KKMVSGTFLL RFSETSEGGI TCSWVEHQDD DKVLIYSVQP YTKEVLQ SL PLTEIIRHYQ VLAEENAPEN PLRFLYPRVP RDEAFGCYYQ EKVNLEERRK YLKHRLIVIS NRQADELQQP LELKQDPE S LELDAELMSV MELARDLELQ SMLQVGLDLG VEPKPDPTLS PAPQILLEPD PARALNQLLP EPDLPQDLQQ LNTGEMEIF RNNINIDDVM PYGDPVLAGQ SIIEEAYRSC PSHFDVDGPL IPSED

UniProtKB: Signal transducer and activator of transcription

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分子 #4: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.13 mg/mL
緩衝液pH: 7.8
構成要素:
濃度式名称
10.0 mMTris-HClTris Hydrochloride
150.0 mMNaClSodium Chloride
4.0 mMMgCl2Magnesium Chloride
0.5 mMTCEPTCEP
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 99 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: 45 seconds adsorption 2 seconds blot.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-50 / 撮影したグリッド数: 4 / 実像数: 8069 / 平均露光時間: 10.0 sec. / 平均電子線量: 62.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 31000
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 974291
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 31976
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.7)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.7)
最終 3次元分類クラス数: 3 / 平均メンバー数/クラス: 24000 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.1) / 詳細: 3D variabiliy analysis, 3 clusters

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6zue


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 温度因子: 112
当てはまり具合の基準: Fast gradient-driven minimization of combined map and restraints target
得られたモデル

PDB-7znn:
Cryo-EM structure of RCMV-E E27 bound to human DDB1 (deltaBPB) and full-length rat STAT2

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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