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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-14736 | |||||||||
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タイトル | 3D reconstruction of the cylindrical assembly of DnaJA2 delta G/F by imposing D5 symmetry | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | oligomer / filaments / helix / holdase / foldase / Hsp40 / DnaJA2 / Hsp70 co-chaperone / CHAPERONE | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / SUMO is proteolytically processed / SUMOylation of transcription factors / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / SUMOylation of transcription cofactors / septin ring / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / SUMOylation of DNA replication proteins ...SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / SUMO is proteolytically processed / SUMOylation of transcription factors / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / SUMOylation of transcription cofactors / septin ring / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / SUMOylation of DNA replication proteins / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / SUMOylation of SUMOylation proteins / SUMOylation of RNA binding proteins / SUMOylation of chromatin organization proteins / ubiquitin-like protein ligase binding / ATPase activator activity / protein sumoylation / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Hsp70 protein binding / condensed nuclear chromosome / protein tag activity / unfolded protein binding / protein-folding chaperone binding / response to heat / protein refolding / positive regulation of cell population proliferation / extracellular exosome / ATP binding / identical protein binding / membrane / nucleus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.9 Å | |||||||||
データ登録者 | Cuellar J / Velasco-Carneros L / Santiago C / Martin-Benito J / Valpuesta J / Muga A | |||||||||
資金援助 | スペイン, 2件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023 タイトル: The self-association equilibrium of DNAJA2 regulates its interaction with unfolded substrate proteins and with Hsc70. 著者: Lorea Velasco-Carneros / Jorge Cuéllar / Leire Dublang / César Santiago / Jean-Didier Maréchal / Jaime Martín-Benito / Moisés Maestro / José Ángel Fernández-Higuero / Natalia Orozco / ...著者: Lorea Velasco-Carneros / Jorge Cuéllar / Leire Dublang / César Santiago / Jean-Didier Maréchal / Jaime Martín-Benito / Moisés Maestro / José Ángel Fernández-Higuero / Natalia Orozco / Fernando Moro / José María Valpuesta / Arturo Muga / 要旨: J-domain proteins tune the specificity of Hsp70s, engaging them in precise functions. Despite their essential role, the structure and function of many J-domain proteins remain largely unknown. We ...J-domain proteins tune the specificity of Hsp70s, engaging them in precise functions. Despite their essential role, the structure and function of many J-domain proteins remain largely unknown. We explore human DNAJA2, finding that it reversibly forms highly-ordered, tubular structures that can be dissociated by Hsc70, the constitutively expressed Hsp70 isoform. Cryoelectron microscopy and mutational studies reveal that different domains are involved in self-association. Oligomer dissociation into dimers potentiates its interaction with unfolded client proteins. The J-domains are accessible to Hsc70 within the tubular structure. They allow binding of closely spaced Hsc70 molecules that could be transferred to the unfolded substrate for its cooperative remodelling, explaining the efficient recovery of DNAJA2-bound clients. The disordered C-terminal domain, comprising the last 52 residues, regulates its holding activity and productive interaction with Hsc70. These in vitro findings suggest that the association equilibrium of DNAJA2 could regulate its interaction with client proteins and Hsc70. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_14736.map.gz | 12.1 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-14736-v30.xml emd-14736.xml | 17.9 KB 17.9 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_14736.png | 63.1 KB | ||
Filedesc metadata | emd-14736.cif.gz | 6.2 KB | ||
その他 | emd_14736_half_map_1.map.gz emd_14736_half_map_2.map.gz | 11.8 MB 11.8 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-14736 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-14736 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_14736_validation.pdf.gz | 830.6 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_14736_full_validation.pdf.gz | 830.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_14736_validation.xml.gz | 9.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_14736_validation.cif.gz | 11 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-14736 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-14736 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_14736.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 12.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 2.108 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_14736_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_14736_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Oligomeric structure of DnaJA2 delta G/F by imposing D5 symmetry
全体 | 名称: Oligomeric structure of DnaJA2 delta G/F by imposing D5 symmetry |
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要素 |
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-超分子 #1: Oligomeric structure of DnaJA2 delta G/F by imposing D5 symmetry
超分子 | 名称: Oligomeric structure of DnaJA2 delta G/F by imposing D5 symmetry タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
-分子 #1: Ubiquitin-like protein SMT3,DnaJ homolog subfamily A member 2
分子 | 名称: Ubiquitin-like protein SMT3,DnaJ homolog subfamily A member 2 タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 40 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 55.980961 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: MGHHHHHHGS LQDSEVNQEA KPEVKPEVKP ETHINLKVSD GSSEIFFKIK KTTPLRRLME AFAKRQGKEM DSLRFLYDGI RIQADQAPE DLDMEDNDII EAHREQIGGM ANVADTKLYD ILGVPPGASE NELKKAYRKL AKEYHPDKNP NAGDKFKEIS F AYEVLSNP ...文字列: MGHHHHHHGS LQDSEVNQEA KPEVKPEVKP ETHINLKVSD GSSEIFFKIK KTTPLRRLME AFAKRQGKEM DSLRFLYDGI RIQADQAPE DLDMEDNDII EAHREQIGGM ANVADTKLYD ILGVPPGASE NELKKAYRKL AKEYHPDKNP NAGDKFKEIS F AYEVLSNP EKRELYDRYG EQGLREGGNQ SRSRNGRRRG EDMMHPLKVS LEDLYNGKTT KLQLSKNVLC SACSGQGGKS GA VQKCSAC RGRGVRIMIR QLAPGMVQQM QSVCSDCNGE GEVINEKDRC KKCEGKKVIK EVKILEVHVD KGMKHGQRIT FTG EADQAP GVEPGDIVLL LQEKEHEVFQ RDGNDLHMTY KIGLVEALCG FQFTFKHLDG RQIVVKYPPG KVIEPGCVRV VRGE GMPQY RNPFEKGDLY IKFDVQFPEN NWINPDKLSE LEDLLPSRPE VPNIIGETEE VELQEFDSTR GSGGGQRREA YNDSS DEES SSHHGPGVQC AHQ UniProtKB: Ubiquitin-like protein SMT3, DnaJ homolog subfamily A member 2 |
-分子 #2: ZINC ION
分子 | 名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 80 / 式: ZN |
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分子量 | 理論値: 65.409 Da |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | filament |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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グリッド | モデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER/RHODIUM / メッシュ: 300 |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 293 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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詳細 | Preliminary grid screening was performed manually |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) デジタル化 - サイズ - 横: 3838 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3710 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 10714 / 平均露光時間: 2.0 sec. / 平均電子線量: 30.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.2 µm |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
+画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT |
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得られたモデル | PDB-7zhs: |