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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-13976 | ||||||||||||||||||
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タイトル | Cytochrome bcc-aa3 supercomplex (respiratory supercomplex III2/IV2) from Corynebacterium glutamicum (stigmatellin and azide bound) | ||||||||||||||||||
マップデータ | phenix density modified map | ||||||||||||||||||
試料 |
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キーワード | supercomplex / respiratory chain / cytochrome bcc-aa3 supercomplex / proton translocation / bioenergetics / membrane protein / electron transport / OXIDOREDUCTASE | ||||||||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 thiamine biosynthetic process / aerobic electron transport chain / oxidative phosphorylation / cytochrome-c oxidase / quinol-cytochrome-c reductase / ubiquinol-cytochrome-c reductase activity / cytochrome-c oxidase activity / electron transport coupled proton transport / : / respiratory electron transport chain ...thiamine biosynthetic process / aerobic electron transport chain / oxidative phosphorylation / cytochrome-c oxidase / quinol-cytochrome-c reductase / ubiquinol-cytochrome-c reductase activity / cytochrome-c oxidase activity / electron transport coupled proton transport / : / respiratory electron transport chain / electron transport chain / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / oxidoreductase activity / iron ion binding / copper ion binding / heme binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||
生物種 | Corynebacterium glutamicum ATCC 13032 (バクテリア) | ||||||||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å | ||||||||||||||||||
データ登録者 | Kao W-C / Hunte C | ||||||||||||||||||
資金援助 | ドイツ, フランス, 5件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022 タイトル: Structural basis for safe and efficient energy conversion in a respiratory supercomplex. 著者: Wei-Chun Kao / Claire Ortmann de Percin Northumberland / Tat Cheung Cheng / Julio Ortiz / Alexandre Durand / Ottilie von Loeffelholz / Oliver Schilling / Martin L Biniossek / Bruno P Klaholz / Carola Hunte / 要旨: Proton-translocating respiratory complexes assemble into supercomplexes that are proposed to increase the efficiency of energy conversion and limit the production of harmful reactive oxygen species ...Proton-translocating respiratory complexes assemble into supercomplexes that are proposed to increase the efficiency of energy conversion and limit the production of harmful reactive oxygen species during aerobic cellular respiration. Cytochrome bc complexes and cytochrome aa oxidases are major drivers of the proton motive force that fuels ATP generation via respiration, but how wasteful electron- and proton transfer is controlled to enhance safety and efficiency in the context of supercomplexes is not known. Here, we address this question with the 2.8 Å resolution cryo-EM structure of the cytochrome bcc-aa (III-IV) supercomplex from the actinobacterium Corynebacterium glutamicum. Menaquinone, substrate mimics, lycopene, an unexpected Q site, dioxygen, proton transfer routes, and conformational states of key protonable residues are resolved. Our results show how safe and efficient energy conversion is achieved in a respiratory supercomplex through controlled electron and proton transfer. The structure may guide the rational design of drugs against actinobacteria that cause diphtheria and tuberculosis. | ||||||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_13976.map.gz | 49.4 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-13976-v30.xml emd-13976.xml | 39.1 KB 39.1 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_13976.png | 165.2 KB | ||
Filedesc metadata | emd-13976.cif.gz | 10.1 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-13976 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-13976 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_13976_validation.pdf.gz | 478.4 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_13976_full_validation.pdf.gz | 478 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_13976_validation.xml.gz | 4.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_13976_validation.cif.gz | 4.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-13976 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-13976 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 7qhmMC 7qhoC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_13976.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 53 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | phenix density modified map | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 これらの図は立方格子座標系で作成されたものです | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.853 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-試料の構成要素
+全体 : cytochrome bcc-aa3 supercomplex
+超分子 #1: cytochrome bcc-aa3 supercomplex
+分子 #1: Cytochrome bc1 complex Rieske iron-sulfur subunit
+分子 #2: Cytochrome bc1 complex cytochrome b subunit
+分子 #3: Cytochrome bc1 complex cytochrome c subunit
+分子 #4: Cytochrome c oxidase subunit 1
+分子 #5: Cytochrome c oxidase subunit 2
+分子 #6: Cytochrome c oxidase subunit 3
+分子 #7: Cytochrome c oxidase polypeptide 4
+分子 #8: Uncharacterized protein Cgl2664/cg2949
+分子 #9: Uncharacterized membrane protein Cgl2017/cg2211
+分子 #10: Hypothetical membrane protein
+分子 #11: Actinobacterial supercomplex, subunit C (AscC)
+分子 #12: Hypothetical membrane protein
+分子 #13: Thiamine biosynthesis protein X
+分子 #14: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER
+分子 #15: [(2~{R})-3-[[(1~{S},2~{R},3~{S},4~{S},5~{R},6~{R})-2-[(2~{R},3~{S...
+分子 #16: (2R)-2-(hexadecanoyloxy)-3-{[(S)-hydroxy{[(1R,2R,3R,4R,5R,6S)-2,3...
+分子 #17: MENAQUINONE-9
+分子 #18: 1,2-Distearoyl-sn-glycerophosphoethanolamine
+分子 #19: STIGMATELLIN A
+分子 #20: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE
+分子 #21: CARDIOLIPIN
+分子 #22: LYCOPENE
+分子 #23: DODECYL-BETA-D-MALTOSIDE
+分子 #24: HEME C
+分子 #25: HEME-AS
+分子 #26: COPPER (II) ION
+分子 #27: MANGANESE (II) ION
+分子 #28: CALCIUM ION
+分子 #29: AZIDE ION
+分子 #30: DINUCLEAR COPPER ION
+分子 #31: DIACYL GLYCEROL
+分子 #32: PALMITIC ACID
+分子 #33: [(2~{R})-3-[[(1~{S},2~{R},3~{R},4~{S},5~{S},6~{R})-2-[(2~{R},3~{S...
+分子 #34: OXYGEN MOLECULE
+分子 #35: water
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 10 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.5 |
グリッド | モデル: C-flat-2/2 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 283 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2833 / 平均電子線量: 40.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 0.01 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm / 倍率(公称値): 75000 |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
+画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL |
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得られたモデル | PDB-7qhm: |