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- EMDB-13895: CryoEM structure of the Smc5/6-holocomplex (composite structure) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-13895
タイトルCryoEM structure of the Smc5/6-holocomplex (composite structure)
マップデータCryoEM structure of the Smc5/6 holocomplex; composite map
試料
  • 複合体: Smc5/6 holo-complex
    • タンパク質・ペプチド: Structural maintenance of chromosomes protein 5
    • タンパク質・ペプチド: Structural maintenance of chromosomes protein 6
    • タンパク質・ペプチド: E3 SUMO-protein ligase MMS21
    • タンパク質・ペプチド: Non-structural maintenance of chromosomes element 1
    • タンパク質・ペプチド: Non-structural maintenance of chromosome element 3
    • タンパク質・ペプチド: Non-structural maintenance of chromosome element 4
  • リガンド: ZINC ION
機能・相同性
機能・相同性情報


Smc5-Smc6 complex / resolution of DNA recombination intermediates / DNA double-strand break attachment to nuclear envelope / chromosome separation / SUMO ligase activity / Platelet degranulation / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / chromatin looping / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの ...Smc5-Smc6 complex / resolution of DNA recombination intermediates / DNA double-strand break attachment to nuclear envelope / chromosome separation / SUMO ligase activity / Platelet degranulation / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / chromatin looping / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / postreplication repair / SUMO transferase activity / recombinational repair / regulation of telomere maintenance / protein sumoylation / double-strand break repair via homologous recombination / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin-protein transferase activity / nuclear envelope / site of double-strand break / single-stranded DNA binding / chromosome, telomeric region / damaged DNA binding / DNA repair / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / zinc ion binding / ATP binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Non-structural maintenance of chromosomes element 1 / Zinc finger, RING-like / Nse1 non-SMC component of SMC5-6 complex / RING-like domain / Non-structural maintenance of chromosome element 4, C-terminal / Nse4/EID family / Nse4/EID protein, Nse3/MAGE-binding domain / Nse4 C-terminal / Binding domain of Nse4/EID3 to Nse3-MAGE / E3 SUMO-protein ligase Nse2 (Mms21) ...Non-structural maintenance of chromosomes element 1 / Zinc finger, RING-like / Nse1 non-SMC component of SMC5-6 complex / RING-like domain / Non-structural maintenance of chromosome element 4, C-terminal / Nse4/EID family / Nse4/EID protein, Nse3/MAGE-binding domain / Nse4 C-terminal / Binding domain of Nse4/EID3 to Nse3-MAGE / E3 SUMO-protein ligase Nse2 (Mms21) / Zinc-finger of the MIZ type in Nse subunit / Structural maintenance of chromosomes protein 5 / Zinc finger, MIZ-type / Zinc finger SP-RING-type profile. / MAGE homology domain / Melanoma-associated antigen / MAGE homology domain, winged helix WH1 motif / MAGE homology domain, winged helix WH2 motif / MAGE homology domain / Melanoma-associated antigen / Rad50/SbcC-type AAA domain / AAA domain / RecF/RecN/SMC, N-terminal / RecF/RecN/SMC N terminal domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 SUMO-protein ligase MMS21 / Non-structural maintenance of chromosome element 4 / Non-structural maintenance of chromosome element 3 / Non-structural maintenance of chromosomes element 1 / Structural maintenance of chromosomes protein 5 / Structural maintenance of chromosomes protein 6
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.0 Å
データ登録者Hallett ST / Oliver AW
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/PO18955/1 英国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2022
タイトル: Cryo-EM structure of the Smc5/6 holo-complex.
著者: Stephen T Hallett / Isabella Campbell Harry / Pascale Schellenberger / Lihong Zhou / Nora B Cronin / Jonathan Baxter / Thomas J Etheridge / Johanne M Murray / Antony W Oliver /
要旨: The Smc5/6 complex plays an essential role in the resolution of recombination intermediates formed during mitosis or meiosis, or as a result of the cellular response to replication stress. It also ...The Smc5/6 complex plays an essential role in the resolution of recombination intermediates formed during mitosis or meiosis, or as a result of the cellular response to replication stress. It also functions as a restriction factor preventing viral replication. Here, we report the cryogenic EM (cryo-EM) structure of the six-subunit budding yeast Smc5/6 holo-complex, reconstituted from recombinant proteins expressed in insect cells - providing both an architectural overview of the entire complex and an understanding of how the Nse1/3/4 subcomplex binds to the hetero-dimeric SMC protein core. In addition, we demonstrate that a region within the head domain of Smc5, equivalent to the 'W-loop' of Smc4 or 'F-loop' of Smc1, mediates an important interaction with Nse1. Notably, mutations that alter the surface-charge profile of the region of Nse1 which accepts the Smc5-loop, lead to a slow-growth phenotype and a global reduction in the chromatin-associated fraction of the Smc5/6 complex, as judged by single molecule localisation microscopy experiments in live yeast. Moreover, when taken together, our data indicates functional equivalence between the structurally unrelated KITE and HAWK accessory subunits associated with SMC complexes.
履歴
登録2021年11月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年9月21日-
マップ公開2022年9月21日-
更新2022年11月23日-
現状2022年11月23日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_13895.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_13895.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈CryoEM structure of the Smc5/6 holocomplex; composite map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
2.2 Å/pix.
x 320 pix.
= 704. Å		2.2 Å/pix.
x 320 pix.
= 704. Å		2.2 Å/pix.
x 320 pix.
= 704. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.2 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 11.0
最小 - 最大-65.910805 - 132.4783
平均 (標準偏差)-0.022724925 (±0.9486908)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 704.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Smc5/6 holo-complex

全体名称: Smc5/6 holo-complex
要素
  • 複合体: Smc5/6 holo-complex
    • タンパク質・ペプチド: Structural maintenance of chromosomes protein 5
    • タンパク質・ペプチド: Structural maintenance of chromosomes protein 6
    • タンパク質・ペプチド: E3 SUMO-protein ligase MMS21
    • タンパク質・ペプチド: Non-structural maintenance of chromosomes element 1
    • タンパク質・ペプチド: Non-structural maintenance of chromosome element 3
    • タンパク質・ペプチド: Non-structural maintenance of chromosome element 4
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: Smc5/6 holo-complex

超分子名称: Smc5/6 holo-complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#6
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)

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分子 #1: Structural maintenance of chromosomes protein 5

分子名称: Structural maintenance of chromosomes protein 5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: Saccharomyces cerevisiase Smc5 fused to C-terminal FLAG-tag.
コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 126.23618 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MTSLIDLGRY VERTHHGEDT EPRSKRVKIA KPDLSSFQPG SIIKIRLQDF VTYTLTEFNL SPSLNMIIGP NGSGKSTFVC AVCLGLAGK PEYIGRSKKV EDFIKNGQDV SKIEITLKNS PNVTDIEYID ARDETIKITR IITRSKRRSD YLINDYQVSE S VVKTLVAQ ...文字列:
MTSLIDLGRY VERTHHGEDT EPRSKRVKIA KPDLSSFQPG SIIKIRLQDF VTYTLTEFNL SPSLNMIIGP NGSGKSTFVC AVCLGLAGK PEYIGRSKKV EDFIKNGQDV SKIEITLKNS PNVTDIEYID ARDETIKITR IITRSKRRSD YLINDYQVSE S VVKTLVAQ LNIQLDNLCQ FLSQERVEEF ARLKSVKLLV ETIRSIDASL LDVLDELREL QGNEQSLQKD LDFKKAKIVH LR QESDKLR KSVESLRDFQ NKKGEIELHS QLLPYVKVKD HKEKLNIYKE EYERAKANLR AILKDKKPFA NTKKTLENQV EEL TEKCSL KTDEFLKAKE KINEIFEKLN TIRDEVIKKK NQNEYYRGRT KKLQATIIST KEDFLRSQEI LAQTHLPEKS VFED IDIKR KEIINKEGEI RDLISEIDAK ANAINHEMRS IQRQAESKTK SLTTTDKIGI LNQDQDLKEV RDAVLMVREH PEMKD KILE PPIMTVSAIN AQFAAYLAQC VDYNTSKALT VVDSDSYKLF ANPILDKFKV NLRELSSADT TPPVPAETVR DLGFEG YLS DFITGDKRVM KMLCQTSKIH TIPVSRRELT PAQIKKLITP RPNGKILFKR IIHGNRLVDI KQSAYGSKQV FPTDVSI KQ TNFYQGSIMS NEQKIRIENE IINLKNEYND RKSTLDALSN QKSGYRHELS ELASKNDDIN REAHQLNEIR KKYTMRKS T IETLREKLDQ LKREARKDVS QKIKDIDDQI QQLLLKQRHL LSKMASSMKS LKNCQKELIS TQILQFEAQN MDVSMNDVI GFFNEREADL KSQYEDKKKF VKEMRDTPEF QSWMREIRSY DQDTKEKLNK VAEKYEEEGN FNLSFVQDVL DKLESEIAMV NHDESAVTI LDQVTAELRE LEHTVPQQSK DLETIKAKLK EDHAVLEPKL DDIVSKISAR FARLFNNVGS AGAVRLEKPK D YAEWKIEI MVKFRDNAPL KKLDSHTQSG GERAVSTVLY MIALQEFTSA PFRVVDQINQ GMDSRNERIV HKAMVENACA EN TSQYFLI TPKLLTGLHY HEKMRIHCVM AGSWIPNPSE DPKMIHFGET SNYSFD

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分子 #2: Structural maintenance of chromosomes protein 6

分子名称: Structural maintenance of chromosomes protein 6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 128.198742 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MISTTISGKR PIEQVDDELL SLTAQQENEE QQQQRKRRRH QFAPMTQFNS NTLDEDSGFR SSSDVATADQ DNFLEESPSG YIKKVILRN FMCHEHFELE LGSRLNFIVG NNGSGKSAIL TAITIGLGAK ASETNRGSSL KDLIREGCYS AKIILHLDNS K YGAYQQGI ...文字列:
MISTTISGKR PIEQVDDELL SLTAQQENEE QQQQRKRRRH QFAPMTQFNS NTLDEDSGFR SSSDVATADQ DNFLEESPSG YIKKVILRN FMCHEHFELE LGSRLNFIVG NNGSGKSAIL TAITIGLGAK ASETNRGSSL KDLIREGCYS AKIILHLDNS K YGAYQQGI FGNEIIVERI IKRDGPASFS LRSENGKEIS NKKKDIQTVV DYFSVPVSNP MCFLSQDAAR SFLTASTSQD KY SHFMKGT LLQEITENLL YASAIHDSAQ ENMALHLENL KSLKAEYEDA KKLLRELNQT SDLNERKMLL QAKSLWIDVA HNT DACKNL ENEISGIQQK VDEVTEKIRN RQEKIERYTS DGTTIEAQID AKVIYVNEKD SEHQNARELL RDVKSRFEKE KSNQ AEAQS NIDQGRKKVD ALNKTIAHLE EELTKEMGGD KDQMRQELEQ LEKANEKLRE VNNSLVVSLQ DVKNEERDIQ HERES ELRT ISRSIQNKKV ELQNIAKGND TFLMNFDRNM DRLLRTIEQR KNEFETPAIG PLGSLVTIRK GFEKWTRSIQ RAISSS LNA FVVSNPKDNR LFRDIMRSCG IRSNIPIVTY CLSQFDYSKG RAHGNYPTIV DALEFSKPEI ECLFVDLSRI ERIVLIE DK NEARNFLQRN PVNVNMALSL RDRRSGFQLS GGYRLDTVTY QDKIRLKVNS SSDNGTQYLK DLIEQETKEL QNIRDRYE E KLSEVRSRLK EIDGRLKSTK NEMRKTNFRM TELKMNVGKV VDTGILNSKI NERKNQEQAI ASYEAAKEEL GLKIEQIAQ EAQPIKEQYD STKLALVEAQ DELQQLKEDI NSRQSKIQKY KDDTIYYEDK KKVYLENIKK IEVNVAALKE GIQRQIQNAC AFCSKERIE NVDLPDTQEE IKRELDKVSR MIQKAEKSLG LSQEEVIALF EKCRNKYKEG QKKYMEIDEA LNRLHNSLKA R DQNYKNAE KGTCFDADMD FRASLKVRKF SGNLSFIKDT KSLEIYILTT NDEKARNVDT LSGGEKSFSQ MALLLATWKP MR SRIIALD QFDVFMDQVN RKIGTTLIVK KLKDIARTQT IIITPQDIGK IADIDSSGVS IHRMRDPERQ NNSNFYN

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分子 #3: E3 SUMO-protein ligase MMS21

分子名称: E3 SUMO-protein ligase MMS21 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3
詳細: Saccharomyces cerevisiae Nse2 fused to N-terminal HA-tag.
コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 31.817775 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MGSYPYDVPD YAGSGALNDN PIPKSVPLHP KSGKYFHNLH ARDLSNIYQQ CYKQIDETIN QLVDSTSPST IGIEEQVADI TSTYKLLST YESESNSFDE HIKDLKKNFK QSSDACPQID LSTWDKYRTG ELTAPKLSEL YLNMPTPEPA TMVNNTDTLK I LKVLPYIW ...文字列:
MGSYPYDVPD YAGSGALNDN PIPKSVPLHP KSGKYFHNLH ARDLSNIYQQ CYKQIDETIN QLVDSTSPST IGIEEQVADI TSTYKLLST YESESNSFDE HIKDLKKNFK QSSDACPQID LSTWDKYRTG ELTAPKLSEL YLNMPTPEPA TMVNNTDTLK I LKVLPYIW NDPTCVIPDL QNPADEDDLQ IEGGKIELTC PITCKPYEAP LISRKCNHVF DRDGIQNYLQ GYTTRDCPQA AC SQVVSMR DFVRDPIMEL RCKIAKMKES QEQDKRSSQA IDVL

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分子 #4: Non-structural maintenance of chromosomes element 1

分子名称: Non-structural maintenance of chromosomes element 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4
詳細: Saccharomyces cerevisiae Nse1 fused to N-terminal TEV-cleavable His6-tag.
コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RING-type E3 ubiquitin transferase
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 40.943113 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MGSSHHHHHH SSGRENLYFQ GHMEVHEEQV SAPVTGDATA KYLLQYILSA RGICHENALI LALMRLETDA STLNTEWSIQ QWVDKLNDY INAINVKLNL LGYKIIRINH GIGRNAVTLK AKQNFESFED NTAIRAHNND YAVLQSIVLP ESNRFFVYVN L ASTEETKL ...文字列:
MGSSHHHHHH SSGRENLYFQ GHMEVHEEQV SAPVTGDATA KYLLQYILSA RGICHENALI LALMRLETDA STLNTEWSIQ QWVDKLNDY INAINVKLNL LGYKIIRINH GIGRNAVTLK AKQNFESFED NTAIRAHNND YAVLQSIVLP ESNRFFVYVN L ASTEETKL ATRFNQNEIE FMKWAIEQFM ISGETIVEGP ALETSIIVKE VNRILVAATG DSNLAKWRKF STFTVGSTNL FQ FQELTAT DIEDLLLRLC ELKWFYRTQE GKFGIDLRCI AELEEYLTSM YNLNTCQNCH KLAIQGVRCG NESCREENEE TGE NSLSQI WHVDCFKHYI THVSKNCDRC GSSLITEGVY VI

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分子 #5: Non-structural maintenance of chromosome element 3

分子名称: Non-structural maintenance of chromosome element 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / 詳細: Saccharomyces cerevisiae Nse3, untagged. / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 34.005531 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MSSIDNDSDV DLTEDLAVAK IVKENPVARK MVRYILSRGE SQNSIITRNK LQSVIHEAAR EENIAKPSFS KMFMDINAIL YNVYGFELQ GLPSKNNMNA GGNGSNSNTN KSMPEPLGHR AQKFILLNNV PHSKNFDDFK ILQSAHTYEE LIVTGEYIGD D IASGTSNT ...文字列:
MSSIDNDSDV DLTEDLAVAK IVKENPVARK MVRYILSRGE SQNSIITRNK LQSVIHEAAR EENIAKPSFS KMFMDINAIL YNVYGFELQ GLPSKNNMNA GGNGSNSNTN KSMPEPLGHR AQKFILLNNV PHSKNFDDFK ILQSAHTYEE LIVTGEYIGD D IASGTSNT LESKLSTDRD LVYKGVLSVI LCIVFFSKNN ILHQELIKFL ETFGIPSDGS KIAILNITIE DLIKSLEKRE YI VRLEEKS DTDGEVISYR IGRRTQAELG LESLEKLVQE IMGLEKEQTK SLHDDIIKSI GDSYSI

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分子 #6: Non-structural maintenance of chromosome element 4

分子名称: Non-structural maintenance of chromosome element 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6
詳細: Saccharomyces cerevisiae Nse4 fused to a C-terminal HALO-myc tag.
コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 81.441133 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MSSTVISRKR RNSTVTEPDS SGETRKQKKS RSDEKSSSSK DGDPQLEFKV LQGYRDLESE MHKGRAQVTR TGDIGVAMDN LNAVDSLFN KVIGIKNNGL FAHDARAMVS ISELAQISVR NLKFDDSRSM VNLENIVNSL KRYMLKEHFK LNNIAENRND L TLAADEQS ...文字列:
MSSTVISRKR RNSTVTEPDS SGETRKQKKS RSDEKSSSSK DGDPQLEFKV LQGYRDLESE MHKGRAQVTR TGDIGVAMDN LNAVDSLFN KVIGIKNNGL FAHDARAMVS ISELAQISVR NLKFDDSRSM VNLENIVNSL KRYMLKEHFK LNNIAENRND L TLAADEQS AADQQEESDG DIDRTPDDNH TDKATSSFKA TSMRHSYLQQ FSHYNEFSQF NWFRIGALYN TISKNAPITD HL MGPLSIE KKPRVLTQRR RNNDQVGEKI TAEKITQHSL NSTQQETTPE QVKKCFKKLS KKLGPEGSIN LFKFIIDPNS FSR SIENLF YTSFLIKEGK LLMEHDEEGL PTIKIKQSIS HTDSRSKEIE RQRRRAAHQN HIIFQMDMPT WRKLIKKYNI TSPF LDGSS GMAEIGTGFP FDPHYVEVLG ERMHYVDVGP RDGTPVLFLH GNPTSSYVWR NIIPHVAPTH RCIAPDLIGM GKSDK PDLG YFFDDHVRFM DAFIEALGLE EVVLVIHDWG SALGFHWAKR NPERVKGIAF MEFIRPIPTW DEWPEFARET FQAFRT TDV GRKLIIDQNV FIEGTLPMGV VRPLTEVEMD HYREPFLNPV DREPLWRFPN ELPIAGEPAN IVALVEEYMD WLHQSPV PK LLFWGTPGVL IPPAEAARLA KSLPNCKAVD IGPGLNLLQE DNPDLIGSEI ARWLSTLEIS GGSEQKLISE EDL

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分子 #7: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 3 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.1 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC8H18N2O4SHEPES
50.0 mMNaClsodium chloride
0.5 mMC9H16ClO6PTCEP
グリッドモデル: Quantifoil R0.6/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
詳細: Glow-discharged for a period of 60 seconds at 15mA, PELCO easiGlow, Leica Microsystems, Germany.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 293 K / 装置: LEICA EM GP
詳細: Held in chamber for a period of 10 seconds, before blotting for 2.5 to 4.5 seconds (auto-sensor) then plunged into liquid ethane before being stored under liquid nitrogen..

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 4 / 平均電子線量: 1.3 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4.1.4)
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.1.0) / 使用した粒子像数: 1
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.1.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.1.0)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: OTHER
得られたモデル

PDB-7qcd:
CryoEM structure of the Smc5/6-holocomplex (composite structure)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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