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- EMDB-13186: F1Fo-ATP synthase from Acinetobacter baumannii (state 3) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-13186
タイトルF1Fo-ATP synthase from Acinetobacter baumannii (state 3)
マップデータCryo-em map of ATP synthase from A. baumannii (state 3).
試料
  • 複合体: F1Fo ATP synthase
    • タンパク質・ペプチド: x 8種
  • リガンド: x 3種
キーワードATP synthase / ESKAPE / Rotary ATP synthase / F1Fo / peptidisc / bioenergetics / IMP / multi-drug resistance / pathogenic / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / photosynthetic electron transport in photosystem I / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / photosynthetic electron transport in photosystem II / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / lipid binding ...proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / photosynthetic electron transport in photosystem I / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / photosynthetic electron transport in photosystem II / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / lipid binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ATP synthase, F0 complex, subunit b, bacterial / F-type ATP synthase subunit B-like, membrane domain superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit A, bacterial/chloroplast / ATP synthase, F0 complex, subunit b/b', bacterial/chloroplast / ATP synthase B/B' CF(0) / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, bacterial/chloroplast / ATPase, OSCP/delta subunit, conserved site / ATP synthase delta (OSCP) subunit signature. / F1F0 ATP synthase OSCP/delta subunit, N-terminal domain superfamily ...ATP synthase, F0 complex, subunit b, bacterial / F-type ATP synthase subunit B-like, membrane domain superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit A, bacterial/chloroplast / ATP synthase, F0 complex, subunit b/b', bacterial/chloroplast / ATP synthase B/B' CF(0) / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, bacterial/chloroplast / ATPase, OSCP/delta subunit, conserved site / ATP synthase delta (OSCP) subunit signature. / F1F0 ATP synthase OSCP/delta subunit, N-terminal domain superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit A / ATP synthase, F0 complex, subunit A, active site / ATP synthase, F0 complex, subunit A superfamily / ATP synthase A chain / ATP synthase a subunit signature. / ATPase, OSCP/delta subunit / ATP synthase delta (OSCP) subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, DCCD-binding site / ATP synthase c subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP synthase subunit a / ATP synthase subunit c / ATP synthase subunit b / ATP synthase subunit delta / ATP synthase subunit alpha / ATP synthase gamma chain / ATP synthase subunit beta / ATP synthase epsilon chain
類似検索 - 構成要素
生物種Acinetobacter baumannii ATCC 17978 (バクテリア) / Acinetobacter baumannii (strain ATCC 17978 / CIP 53.77 / LMG 1025 / NCDC KC755 / 5377) (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.3 Å
データ登録者Demmer JK / Phillips BP
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
Wellcome TrustWT110068/Z/15/Z 英国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2022
タイトル: Structure of ATP synthase from ESKAPE pathogen .
著者: Julius K Demmer / Ben P Phillips / O Lisa Uhrig / Alain Filloux / Luke P Allsopp / Maike Bublitz / Thomas Meier /
要旨: The global spread of multidrug-resistant infections urgently calls for the identification of novel drug targets. We solved the electron cryo-microscopy structure of the FF-adenosine 5'-triphosphate ...The global spread of multidrug-resistant infections urgently calls for the identification of novel drug targets. We solved the electron cryo-microscopy structure of the FF-adenosine 5'-triphosphate (ATP) synthase from in three distinct conformational states. The nucleotide-converting F subcomplex reveals a specific self-inhibition mechanism, which supports a unidirectional ratchet mechanism to avoid wasteful ATP consumption. In the membrane-embedded F complex, the structure shows unique structural adaptations along both the entry and exit pathways of the proton-conducting a-subunit. These features, absent in mitochondrial ATP synthases, represent attractive targets for the development of next-generation therapeutics that can act directly at the culmination of bioenergetics in this clinically relevant pathogen.
履歴
登録2021年7月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年2月2日-
マップ公開2022年2月2日-
更新2024年7月17日-
現状2024年7月17日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0377
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  • 原子モデル: PDB-7p3w
  • 表面レベル: 0.0377
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-7p3w
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_13186.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_13186.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 347.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-em map of ATP synthase from A. baumannii (state 3).
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.85 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0377 / ムービー #1: 0.0377
最小 - 最大-0.061589103 - 0.17448203
平均 (標準偏差)0.0004428845 (±0.007692622)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ450450450
Spacing450450450
セルA=B=C: 382.5 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.850.850.85
M x/y/z450450450
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z382.500382.500382.500
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ450450450
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS450450450
D min/max/mean-0.0620.1740.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : F1Fo ATP synthase

全体名称: F1Fo ATP synthase
要素
  • 複合体: F1Fo ATP synthase
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit alpha
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit beta
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit c
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit a
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit b
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit delta
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase epsilon chain
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase gamma chain
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: F1Fo ATP synthase

超分子名称: F1Fo ATP synthase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#8
詳細: State 1 of F1Fo ATP synthase from ESKAPE pathogen Acinetobacter baumannii
由来(天然)生物種: Acinetobacter baumannii ATCC 17978 (バクテリア)
細胞中の位置: Cell membrane
分子量理論値: 528 KDa

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分子 #1: ATP synthase subunit alpha

分子名称: ATP synthase subunit alpha / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: H+-transporting two-sector ATPase
由来(天然)生物種: Acinetobacter baumannii (strain ATCC 17978 / CIP 53.77 / LMG 1025 / NCDC KC755 / 5377) (バクテリア)
株: ATCC 17978 / CIP 53.77 / LMG 1025 / NCDC KC755 / 5377
分子量理論値: 55.452906 KDa
配列文字列: MQQLNPSEIS ALIKQRIGDL DTSATAKNEG TIVMVSDGIV RIHGLADAMY GEMIEFDGGL FGMALNLEQD SVGAVVLGNY LSLQEGQKA RCTGRVLEVP VGPELLGRVV DALGNPIDGK GPIDAKLTDA VEKVAPGVIW RQSVDQPVQT GYKSVDTMIP V GRGQRELI ...文字列:
MQQLNPSEIS ALIKQRIGDL DTSATAKNEG TIVMVSDGIV RIHGLADAMY GEMIEFDGGL FGMALNLEQD SVGAVVLGNY LSLQEGQKA RCTGRVLEVP VGPELLGRVV DALGNPIDGK GPIDAKLTDA VEKVAPGVIW RQSVDQPVQT GYKSVDTMIP V GRGQRELI IGDRQTGKTA MAIDAIIAQK NSGIKCVYVA IGQKQSTIAN VVRKLEETGA MAYTTVVAAA AADPAAMQYL AP YSGCTMG EYFRDRGEDA LIIYDDLSKQ AVAYRQISLL LRRPPGREAY PGDVFYLHSR LLERASRVSA EYVEKFTNGA VTG KTGSLT ALPIIETQAG DVSAFVPTNV ISITDGQIFL ETSLFNAGIR PAVNAGISVS RVGGSAQTKI IKKLSGGIRT ALAQ YRELA AFAQFASDLD EATRKQLEHG QRVTELMKQK QYAPYSIADQ AVSVYASNEG YMADVEVKKI VDFDAALIAY FRSEY APLM KQIDETGDYN KDIEAAIKAG IESFKATQTY

UniProtKB: ATP synthase subunit alpha

+
分子 #2: ATP synthase subunit beta

分子名称: ATP synthase subunit beta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: H+-transporting two-sector ATPase
由来(天然)生物種: Acinetobacter baumannii (strain ATCC 17978 / CIP 53.77 / LMG 1025 / NCDC KC755 / 5377) (バクテリア)
株: ATCC 17978 / CIP 53.77 / LMG 1025 / NCDC KC755 / 5377
分子量理論値: 50.32718 KDa
配列文字列: MSSGRIIQII GAVIDVEFER TSVPKIYDAL QVDGTETTLE VQQQLGDGVV RTIAMGSTEG LKRGLTVTST NAPISVPVGT ATLGRIMDV LGRPIDEAGP VATEERLPIH RQAPSYAEQA ASTDLLETGI KVIDLLCPFA KGGKVGLFGG AGVGKTVNMM E LINNIAKA ...文字列:
MSSGRIIQII GAVIDVEFER TSVPKIYDAL QVDGTETTLE VQQQLGDGVV RTIAMGSTEG LKRGLTVTST NAPISVPVGT ATLGRIMDV LGRPIDEAGP VATEERLPIH RQAPSYAEQA ASTDLLETGI KVIDLLCPFA KGGKVGLFGG AGVGKTVNMM E LINNIAKA HSGLSVFAGV GERTREGNDF YHEMKDSNVL DKVAMVYGQM NEPPGNRLRV ALTGLTMAEY FRDEKDENGK GR DVLLFVD NIYRYTLAGT EVSALLGRMP SAVGYQPTLA EEMGVLQERI TSTKSGSITS IQAVYVPADD LTDPSPATTF AHL DATVVL SRDIASSGIY PAIDPLDSTS RQLDPLVVGQ EHYEIARAVQ NVLQRYKELK DIIAILGMDE LAEEDKLVVY RARK IQRFF SQPFHVAEVF TGAPGKLVPL KETIRGFKGL LAGEYDHIPE QAFYMVGGID EVIAKAEKL

UniProtKB: ATP synthase subunit beta

+
分子 #3: ATP synthase subunit c

分子名称: ATP synthase subunit c / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 10 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Acinetobacter baumannii (strain ATCC 17978 / CIP 53.77 / LMG 1025 / NCDC KC755 / 5377) (バクテリア)
株: ATCC 17978 / CIP 53.77 / LMG 1025 / NCDC KC755 / 5377
分子量理論値: 8.363021 KDa
配列文字列:
MELTLGLVAI ASAILIAFGA LGTAIGFGLL GGRFLEAVAR QPELAPQLQT RMFLIAGLLD AVPMIGVGIG LFFIFANPFV G

UniProtKB: ATP synthase subunit c

+
分子 #4: ATP synthase subunit a

分子名称: ATP synthase subunit a / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Acinetobacter baumannii (strain ATCC 17978 / CIP 53.77 / LMG 1025 / NCDC KC755 / 5377) (バクテリア)
株: ATCC 17978 / CIP 53.77 / LMG 1025 / NCDC KC755 / 5377
分子量理論値: 32.467396 KDa
配列文字列: MAAEEHALTS TEYIKHHLTN MTYGKMPDGT WKLAETAEEA HSMGFTAIHL DSMGWSIGLG VIFCLLFWIV ARAANAGVPT KFQSAIEMI IEFVDSSVRD TFHGKSRLIA PLALTIFVWI FLMNLMDLIP VDWIPQVAAF VGANVFGMDP HHVYFKIVPS T DPNITLGM ...文字列:
MAAEEHALTS TEYIKHHLTN MTYGKMPDGT WKLAETAEEA HSMGFTAIHL DSMGWSIGLG VIFCLLFWIV ARAANAGVPT KFQSAIEMI IEFVDSSVRD TFHGKSRLIA PLALTIFVWI FLMNLMDLIP VDWIPQVAAF VGANVFGMDP HHVYFKIVPS T DPNITLGM SLSVFVLILF YSIREKGVGG FVGELALNPF NPSNPVAKAL LIPVNLILEL VTFLARPISL ALRLFGNMYA GE LIFILIA LLPFWIQWAL SVPWAIFHIL VITLQAFIFM MLTIVYLSMA SEKH

UniProtKB: ATP synthase subunit a

+
分子 #5: ATP synthase subunit b

分子名称: ATP synthase subunit b / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Acinetobacter baumannii (strain ATCC 17978 / CIP 53.77 / LMG 1025 / NCDC KC755 / 5377) (バクテリア)
株: ATCC 17978 / CIP 53.77 / LMG 1025 / NCDC KC755 / 5377
分子量理論値: 17.009312 KDa
配列文字列:
MNINLTLIGQ AIAFAFFVAF CMKFVWPPLI NAISERQRKI ADGLNAAEKA KADLADAQAQ VKQELDAAKA QAAQLIEQAN RRAAQLIEE ARTQAAAEGE RIRQQAKEAV DQEINSAREE LRQQVAALAV TGAEKILNQQ VDAEAHNAML SQLAAKL

UniProtKB: ATP synthase subunit b

+
分子 #6: ATP synthase subunit delta

分子名称: ATP synthase subunit delta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Acinetobacter baumannii (strain ATCC 17978 / CIP 53.77 / LMG 1025 / NCDC KC755 / 5377) (バクテリア)
株: ATCC 17978 / CIP 53.77 / LMG 1025 / NCDC KC755 / 5377
分子量理論値: 19.52501 KDa
配列文字列:
MAELLTLARP YAKAAFAYAS EQGATDNWSN ALQVLSAAVQ DEAFSAYLNR PELTPAEQVK LFAKVLGEDQ SQAVSNFLTL LADNDRLVL LPEIAAEYEQ LKSQNNNNVD VVIESAFPLT AEQEQLLKSA LEKRFNSTVT VSVEVKPELI AGVVIRAGDQ V IDDSALNK LEKMRTRLLA

UniProtKB: ATP synthase subunit delta

+
分子 #7: ATP synthase epsilon chain

分子名称: ATP synthase epsilon chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Acinetobacter baumannii (strain ATCC 17978 / CIP 53.77 / LMG 1025 / NCDC KC755 / 5377) (バクテリア)
株: ATCC 17978 / CIP 53.77 / LMG 1025 / NCDC KC755 / 5377
分子量理論値: 14.551682 KDa
配列文字列:
MATMQCDVVS VKESIYSGAV TMLIAKGAGG ELGILPGHAP LVTLLQPGPI RVLLENGTEE IVYVSGGVLE VQPHVVTVLA DTAIRADNL DEAAILEARK NAEQLLANQK SDLDSAAALA ALAETAAQLE TIRKIKNRAQ

UniProtKB: ATP synthase epsilon chain

+
分子 #8: ATP synthase gamma chain

分子名称: ATP synthase gamma chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Acinetobacter baumannii (strain ATCC 17978 / CIP 53.77 / LMG 1025 / NCDC KC755 / 5377) (バクテリア)
株: ATCC 17978 / CIP 53.77 / LMG 1025 / NCDC KC755 / 5377
分子量理論値: 32.135037 KDa
配列文字列: MANLKEIRAK VASIKSTQKI TRAMQMVAAS KMRRAQERMA QGRPYADNMR RVIAHLVQAN PEYKHRYMVD RPVKRVGYII VSSDRGLAG GLNINLFKKV VQHVKAQQEQ SIEVQFALIG QKAVSFFKNY GGKVLGATTQ IGDAPSLEQL TGSVQVMLDA F DKGELDRI ...文字列:
MANLKEIRAK VASIKSTQKI TRAMQMVAAS KMRRAQERMA QGRPYADNMR RVIAHLVQAN PEYKHRYMVD RPVKRVGYII VSSDRGLAG GLNINLFKKV VQHVKAQQEQ SIEVQFALIG QKAVSFFKNY GGKVLGATTQ IGDAPSLEQL TGSVQVMLDA F DKGELDRI YLVSNGFVNA MTQKPKVEQL VPLAPAEEGD DLNRTYGWDY IYEPEAEELL NGLLVRYIES MVYQGVIENV AC EQSARMV AMKAATDNAG QLIKDLQLIY NKLRQAAITQ EISEIVGGAA AV

UniProtKB: ATP synthase gamma chain

+
分子 #9: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 3 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

+
分子 #10: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 4 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

+
分子 #11: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 11 / コピー数: 1 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.05 mg/mL
緩衝液pH: 6.8
構成要素:
濃度式名称
50.0 mMC8H18N2O4SHEPES
150.0 mMKClPotassium Chloride
2.0 mMMgCl2`Magnesium Chloride
グリッドモデル: PELCO Ultrathin Carbon with Lacey Carbon / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: LACEY / 支持フィルム - Film thickness: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: OTHER
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 281 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: 4ul sample, blotted for 4s at a blotforce of -4..
詳細Sample was applied directly from gel filtration to ultra-thin carbon in peptidiscs.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
詳細Data collected at Diamond Light Source (Harwell, UK) using Titan Krios G3 and automated alignments using Sherpa. Detector used was Gatan K3 including energy filter.
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / デジタル化 - サイズ - 横: 5760 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4092 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 11490 / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.25 µm / 倍率（公称値）: 85000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 349160
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL / 詳細: Ab initio model generation in CryoSPARC v2.15
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.15) / 使用した粒子像数: 25428
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.15)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.15)
最終 3次元分類クラス数: 3 / 平均メンバー数/クラス: 33250 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.15)

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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