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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-1181 | |||||||||
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タイトル | Allosteric signaling of ATP hydrolysis in GroEL-GroES complexes. | |||||||||
マップデータ | GroEL-ADP7-GroES | |||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 GroEL-GroES complex / chaperonin ATPase / virion assembly / chaperone cofactor-dependent protein refolding / protein folding chaperone / isomerase activity / ATP-dependent protein folding chaperone / response to radiation / unfolded protein binding / protein folding ...GroEL-GroES complex / chaperonin ATPase / virion assembly / chaperone cofactor-dependent protein refolding / protein folding chaperone / isomerase activity / ATP-dependent protein folding chaperone / response to radiation / unfolded protein binding / protein folding / protein-folding chaperone binding / response to heat / protein refolding / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / membrane / metal ion binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.7 Å | |||||||||
データ登録者 | Ranson NA | |||||||||
引用 | ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2006 タイトル: Allosteric signaling of ATP hydrolysis in GroEL-GroES complexes. 著者: Neil A Ranson / Daniel K Clare / George W Farr / David Houldershaw / Arthur L Horwich / Helen R Saibil / 要旨: The double-ring chaperonin GroEL and its lid-like cochaperonin GroES form asymmetric complexes that, in the ATP-bound state, mediate productive folding in a hydrophilic, GroES-encapsulated chamber, ...The double-ring chaperonin GroEL and its lid-like cochaperonin GroES form asymmetric complexes that, in the ATP-bound state, mediate productive folding in a hydrophilic, GroES-encapsulated chamber, the so-called cis cavity. Upon ATP hydrolysis within the cis ring, the asymmetric complex becomes able to accept non-native polypeptides and ATP in the open, trans ring. Here we have examined the structural basis for this allosteric switch in activity by cryo-EM and single-particle image processing. ATP hydrolysis does not change the conformation of the cis ring, but its effects are transmitted through an inter-ring contact and cause domain rotations in the mobile trans ring. These rigid-body movements in the trans ring lead to disruption of its intra-ring contacts, expansion of the entire ring and opening of both the nucleotide pocket and the substrate-binding domains, admitting ATP and new substrate protein. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_1181.map.gz | 1.4 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-1181-v30.xml emd-1181.xml | 10.1 KB 10.1 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | 1181.gif | 33.1 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-1181 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-1181 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_1181_validation.pdf.gz | 249.1 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_1181_full_validation.pdf.gz | 248.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_1181_validation.xml.gz | 5.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-1181 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-1181 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_1181.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 26.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | GroEL-ADP7-GroES | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.4 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : GroEL-ADP7-GroES
全体 | 名称: GroEL-ADP7-GroES |
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要素 |
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-超分子 #1000: GroEL-ADP7-GroES
超分子 | 名称: GroEL-ADP7-GroES / タイプ: sample / ID: 1000 集合状態: One tetradecamer of GroEL plus one heptamer of GroES Number unique components: 2 |
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分子量 | 実験値: 900 KDa / 理論値: 900 KDa |
-分子 #1: GroEL
分子 | 名称: GroEL / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: GroEL D398A / コピー数: 14 / 集合状態: tetradecamer / 組換発現: Yes |
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由来(天然) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
-分子 #2: GroES
分子 | 名称: GroES / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 7 / 集合状態: heptamer / 組換発現: Yes |
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由来(天然) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 1.0 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.5 / 詳細: 12.5 mM HEPES, ph7.5 5mM KCl 5mM MgCl2 |
グリッド | 詳細: 300 mesh Cu grid - holey carbon |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 100 K / 手法: blot for 3-4s before plunging |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TECNAI F20 |
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撮影 | カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 66 / 平均電子線量: 15 e/Å2 / ビット/ピクセル: 8 |
Tilt angle min | 0 |
Tilt angle max | 0 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 倍率(補正後): 50000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.3 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.4 µm / 倍率(公称値): 50000 |
試料ステージ | 試料ホルダー: single tilt cryo / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN |
実験機器 | モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
詳細 | manual particle selection |
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CTF補正 | 詳細: full correction on 2D class averages |
最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C7 (7回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPIDER / 使用した粒子像数: 7591 |