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万見
- EMDB-11678: Cadherin fit into cryo-ET map -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-11678
タイトルCadherin fit into cryo-ET map
マップデータ
試料
  • 細胞器官・細胞要素: Desmosome from mouse liver
    • タンパク質・ペプチド: Desmoglein-2
    • タンパク質・ペプチド: Desmocollin-2
機能・相同性
機能・相同性情報


cardiac muscle cell-cardiac muscle cell adhesion / Purkinje myocyte development / bundle of His cell-Purkinje myocyte adhesion involved in cell communication / cell adhesive protein binding involved in bundle of His cell-Purkinje myocyte communication / desmosome organization / Keratinization / desmosome / Formation of the cornified envelope / cornified envelope / regulation of ventricular cardiac muscle cell action potential ...cardiac muscle cell-cardiac muscle cell adhesion / Purkinje myocyte development / bundle of His cell-Purkinje myocyte adhesion involved in cell communication / cell adhesive protein binding involved in bundle of His cell-Purkinje myocyte communication / desmosome organization / Keratinization / desmosome / Formation of the cornified envelope / cornified envelope / regulation of ventricular cardiac muscle cell action potential / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / regulation of heart rate by cardiac conduction / intercalated disc / RHOG GTPase cycle / lateral plasma membrane / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / maternal process involved in female pregnancy / cell adhesion molecule binding / cellular response to starvation / response to progesterone / adherens junction / cell-cell adhesion / cell-cell junction / cell junction / cytoplasmic vesicle / cell adhesion / apical plasma membrane / intracellular membrane-bounded organelle / calcium ion binding / cell surface / endoplasmic reticulum / extracellular exosome / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Desmosomal cadherin / : / Cadherin prodomain like / Cadherin prodomain / Cadherin prodomain like / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin, Y-type LIR-motif / Catenin binding domain superfamily / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. ...Desmosomal cadherin / : / Cadherin prodomain like / Cadherin prodomain / Cadherin prodomain like / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin, Y-type LIR-motif / Catenin binding domain superfamily / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. / Cadherin repeats. / Cadherin domain / Cadherins domain profile. / Cadherin-like / Cadherin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Desmocollin-2 / Desmoglein-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Human (ヒト)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 26.0 Å
データ登録者Sikora M / Ermel UH / Seybold A / Kunz M / Calloni G / Reitz J / Vabulas RM / Hummer G / Frangakis AS
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2020
タイトル: Desmosome architecture derived from molecular dynamics simulations and cryo-electron tomography.
著者: Mateusz Sikora / Utz H Ermel / Anna Seybold / Michael Kunz / Giulia Calloni / Julian Reitz / R Martin Vabulas / Gerhard Hummer / Achilleas S Frangakis /
要旨: Desmosomes are cell-cell junctions that link tissue cells experiencing intense mechanical stress. Although the structure of the desmosomal cadherins is known, the desmosome architecture-which is ...Desmosomes are cell-cell junctions that link tissue cells experiencing intense mechanical stress. Although the structure of the desmosomal cadherins is known, the desmosome architecture-which is essential for mediating numerous functions-remains elusive. Here, we recorded cryo-electron tomograms (cryo-ET) in which individual cadherins can be discerned; they appear variable in shape, spacing, and tilt with respect to the membrane. The resulting sub-tomogram average reaches a resolution of ∼26 Å, limited by the inherent flexibility of desmosomes. To address this challenge typical of dynamic biological assemblies, we combine sub-tomogram averaging with atomistic molecular dynamics (MD) simulations. We generate models of possible cadherin arrangements and perform an in silico screening according to biophysical and structural properties extracted from MD simulation trajectories. We find a truss-like arrangement of cadherins that resembles the characteristic footprint seen in the electron micrograph. The resulting model of the desmosomal architecture explains their unique biophysical properties and strength.
履歴
登録2020年8月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年12月23日-
マップ公開2020年12月23日-
更新2020年12月23日-
現状2020年12月23日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0133
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.0133
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7a7d
  • 表面レベル: 0.0133
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-7a7d
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_11678.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_11678.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
4.3 Å/pix.
x 128 pix.
= 550.4 Å		4.3 Å/pix.
x 128 pix.
= 550.4 Å		4.3 Å/pix.
x 128 pix.
= 550.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.3 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0133 / ムービー #1: 0.0133
最小 - 最大-0.06700626 - 0.21042718
平均 (標準偏差)7.7728895e-05 (±0.0054011894)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-53-58-15
サイズ128128128
Spacing128128128
セルA=B=C: 550.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z4.34.34.3
M x/y/z128128128
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z550.400550.400550.400
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-58-53-15
NC/NR/NS128128128
D min/max/mean-0.0670.2100.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Desmosome from mouse liver

全体名称: Desmosome from mouse liver
要素
  • 細胞器官・細胞要素: Desmosome from mouse liver
    • タンパク質・ペプチド: Desmoglein-2
    • タンパク質・ペプチド: Desmocollin-2

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超分子 #1: Desmosome from mouse liver

超分子名称: Desmosome from mouse liver / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Desmoglein-2

分子名称: Desmoglein-2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 7 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Human (ヒト)
分子量理論値: 61.893297 KDa
配列文字列: AWITAPVALR EGEDLSKKNP IAKIHSDLAE ERGLKITYKY TGKGITEPPF GIFVFNKDTG ELNVTSILDR EETPFFLLTG YALDARGNN VEKPLELRIK VLDINDNEPV FTQDVFVGSV EELSAAHTLV MKINATDADE PNTLNSKISY RIVSLEPAYP P VFYLNKDT ...文字列:
AWITAPVALR EGEDLSKKNP IAKIHSDLAE ERGLKITYKY TGKGITEPPF GIFVFNKDTG ELNVTSILDR EETPFFLLTG YALDARGNN VEKPLELRIK VLDINDNEPV FTQDVFVGSV EELSAAHTLV MKINATDADE PNTLNSKISY RIVSLEPAYP P VFYLNKDT GEIYTTSVTL DREEHSSYTL TVEARDGNGE VTDKPVKQAQ VQIRILDVND NIPVVENKVL EGMVEENQVN VE VTRIKVF DADEIGSDNW LANFTFASGN EGGYFHIETD AQTNEGIVTL IKEVDYEEMK NLDFSVIVAN KAAFHKSIRS KYK PTPIPI KVKVKNVKEG IHFKSSVISI YVSESMDRSS KGQIIGNFQA FDEDTGLPAH ARYVKLEDRD NWISVDSVTS EIKL AKLPD FESRYVQNGT YTVKIVAISE DYPRKTITGT VLINVEDIND NCPTLIEPVQ TICHDAEYVN VTAEDLDGHP NSGPF SFSV IDKPPGMAEK WKIARQESTS VLLQQSEKKL GRSEIQFLIS DNQGFSCPEK QVLTLTVCEC LHGSGCREAH

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分子 #2: Desmocollin-2

分子名称: Desmocollin-2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 7 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Human (ヒト)
分子量理論値: 60.86984 KDa
配列文字列: RWAPIPCSML ENSLGPFPLF LQQVQSDTAQ NYTIYYSIRG PGVDQEPRNL FYVERDTGNL YCTRPVDREQ YESFEIIAFA TTPDGYTPE LPLPLIIKIE DENDNYPIFT EETYTFTIFE NCRVGTTVGQ VCATDKDEPD TMHTRLKYSI IGQVPPSPTL F SMHPTTGV ...文字列:
RWAPIPCSML ENSLGPFPLF LQQVQSDTAQ NYTIYYSIRG PGVDQEPRNL FYVERDTGNL YCTRPVDREQ YESFEIIAFA TTPDGYTPE LPLPLIIKIE DENDNYPIFT EETYTFTIFE NCRVGTTVGQ VCATDKDEPD TMHTRLKYSI IGQVPPSPTL F SMHPTTGV ITTTSSQLDR ELIDKYQLKI KVQDMDGQYF GLQTTSTCII NIDDVNDHLP TFTRTSYVTS VEENTVDVEI LR VTVEDKD LVNTANWRAN YTILKGNENG NFKIVTDAKT NEGVLCVVKP LNYEEKQQMI LQIGVVNEAP FSREASPRSA MST ATVTVN VEDQDEGPEC NPPIQTVRMK ENAEVGTTSN GYKAYDPETR SSSGIRYKKL TDPTGWVTID ENTGSIKVFR SLDR EAETI KNGIYNITVL ASDQGGRTCT GTLGIILQDV NDNSPFIPKK TVIICKPTMS SAEIVAVDPD EPIHGPPFDF SLESS TSEV QRMWRLKAIN DTAARLSYQN DPPFGSYVVP ITVRDRLGMS SVTSLDVTLC DCITENDCTH

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態tissue

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum SE
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均露光時間: 2.0 sec. / 平均電子線量: 1.95 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 倍率（公称値）: 64000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 26.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 使用したサブトモグラム数: 3656
抽出トモグラム数: 12 / 使用した粒子像数: 9000
最終 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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