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- EMDB-1166: Cryo-EM reconstruction of dengue virus in complex with the carboh... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1166
タイトルCryo-EM reconstruction of dengue virus in complex with the carbohydrate recognition domain of DC-SIGN.
マップデータEM map of dengue virus in complex with CRD domain of DC-SIGN
試料
  • 試料: Dengue virus complexed with CRD domain of DC-SIGN
  • ウイルス: Dengue-2
  • タンパク質・ペプチド: CRD domain of DC-SIGN
機能・相同性
機能・相同性情報


B cell adhesion / cell-cell recognition / modulation by virus of host process / intracellular transport of virus / peptide antigen transport / Butyrophilin (BTN) family interactions / fucose binding / positive regulation of viral life cycle / virion binding / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules ...B cell adhesion / cell-cell recognition / modulation by virus of host process / intracellular transport of virus / peptide antigen transport / Butyrophilin (BTN) family interactions / fucose binding / positive regulation of viral life cycle / virion binding / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / leukocyte cell-cell adhesion / regulation of T cell proliferation / RSV-host interactions / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / antigen processing and presentation / D-mannose binding / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host TYK2 activity / host cell mitochondrion / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / positive regulation of T cell proliferation / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / CD209 (DC-SIGN) signaling / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / viral genome replication / endocytosis / peptide antigen binding / host cell / double-stranded RNA binding / viral capsid / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / virus receptor activity / carbohydrate binding / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / mRNA (nucleoside-2'-O-)-methyltransferase activity / adaptive immune response / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / membrane => GO:0016020 / RNA helicase activity / host cell endoplasmic reticulum membrane / protein dimerization activity / intracellular signal transduction / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / symbiont entry into host cell / induction by virus of host autophagy / immune response / external side of plasma membrane / viral RNA genome replication / serine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / innate immune response / virus-mediated perturbation of host defense response / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity / virion membrane / cell surface / proteolysis / extracellular region / ATP binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
CD209-like, C-type lectin-like domain / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / : ...CD209-like, C-type lectin-like domain / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / : / Flavivirus capsid protein C superfamily / RNA-directed RNA polymerase, thumb domain, Flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, thumb domain / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus envelope glycoprotein E, stem/anchor domain / : / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / Genome polyprotein, Flavivirus / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / mRNA cap 0/1 methyltransferase / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus NS2B domain profile. / mRNA cap 0 and cap 1 methyltransferase (EC 2.1.1.56 and EC 2.1.1.57) domain profile. / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus NS3, petidase S7 / Peptidase S7, Flavivirus NS3 serine protease / Flavivirus NS3 protease (NS3pro) domain profile. / RNA-directed RNA polymerase, flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, fingers and palm domains / Flavivirus non-structural Protein NS1 / Flavivirus non-structural protein NS1 / Envelope glycoprotein M, flavivirus / Flavivirus envelope glycoprotein M / Envelope glycoprotein M superfamily, flavivirus / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus polyprotein propeptide superfamily / Flavivirus polyprotein propeptide / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 1 / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 2 / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain / Flavivirus glycoprotein E, immunoglobulin-like domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein central and dimerisation domain / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domains / Ribosomal RNA methyltransferase, FtsJ domain / FtsJ-like methyltransferase / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / DEAD box, Flavivirus / Flavivirus DEAD domain / helicase superfamily c-terminal domain / Immunoglobulin E-set / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
CD209 antigen / CD209 antigen / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Dengue-2
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 25.0 Å
データ登録者Pokidysheva E / Zhang Y / Battisti AJ / Bator-Kelly CM / Chipman PR / Xiao C / Gregorio GG / Hendrickson WA / Kuhn RJ / Rossmann MG
引用ジャーナル: Cell / 年: 2006
タイトル: Cryo-EM reconstruction of dengue virus in complex with the carbohydrate recognition domain of DC-SIGN.
著者: Elena Pokidysheva / Ying Zhang / Anthony J Battisti / Carol M Bator-Kelly / Paul R Chipman / Chuan Xiao / G Glenn Gregorio / Wayne A Hendrickson / Richard J Kuhn / Michael G Rossmann /
要旨: Dengue virus (DENV) is a significant human pathogen that causes millions of infections and results in about 24,000 deaths each year. Dendritic cell-specific ICAM3 grabbing nonintegrin (DC-SIGN), ...Dengue virus (DENV) is a significant human pathogen that causes millions of infections and results in about 24,000 deaths each year. Dendritic cell-specific ICAM3 grabbing nonintegrin (DC-SIGN), abundant in immature dendritic cells, was previously reported as being an ancillary receptor interacting with the surface of DENV. The structure of DENV in complex with the carbohydrate recognition domain (CRD) of DC-SIGN was determined by cryo-electron microscopy at 25 A resolution. One CRD monomer was found to bind to two glycosylation sites at Asn67 of two neighboring glycoproteins in each icosahedral asymmetric unit, leaving the third Asn67 residue vacant. The vacancy at the third Asn67 site is a result of the nonequivalence of the glycoprotein environments, leaving space for the primary receptor binding to domain III of E. The use of carbohydrate moieties for receptor binding sites suggests a mechanism for avoiding immune surveillance.
履歴
登録2005年9月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2005年10月3日-
マップ公開2006年7月3日-
更新2011年5月26日-
現状2011年5月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-2b6b
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1166.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1166.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 13.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈EM map of dengue virus in complex with CRD domain of DC-SIGN
ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.34 Å
密度
表面レベル1: 2.36
最小 - 最大-2.99261 - 4.39911
平均 (標準偏差)0.00208941 (±0.999885)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderYXZ
Origin-77-77-77
サイズ154154154
Spacing154154154
セルA=B=C: 668.36 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z4.344.344.34
M x/y/z154154154
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z668.360668.360668.360
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-77-77-77
NX/NY/NZ154154154
MAP C/R/S213
start NC/NR/NS-77-77-77
NC/NR/NS154154154
D min/max/mean-2.9934.3990.002

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Dengue virus complexed with CRD domain of DC-SIGN

全体名称: Dengue virus complexed with CRD domain of DC-SIGN
要素
  • 試料: Dengue virus complexed with CRD domain of DC-SIGN
  • ウイルス: Dengue-2
  • タンパク質・ペプチド: CRD domain of DC-SIGN

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超分子 #1000: Dengue virus complexed with CRD domain of DC-SIGN

超分子名称: Dengue virus complexed with CRD domain of DC-SIGN / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: Calcium should be present in the sample. / 集合状態: one monomer of CRD binds virus ico / Number unique components: 2
分子量理論値: 12 MDa

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超分子 #1: Dengue-2

超分子名称: Dengue-2 / タイプ: virus / ID: 1 / 生物種: Dengue-2 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: Yes / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: VERTEBRATES
分子量実験値: 11 MDa / 理論値: 11 MDa
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: outer shell, T is not applicable / 直径: 500 Å / T番号(三角分割数): 3

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分子 #1: CRD domain of DC-SIGN

分子名称: CRD domain of DC-SIGN / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: expressed insoluble in the inclusion bodies. Refolded.
集合状態: monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 組織: dendritic cells / 細胞: bacteria BL21-DE3 / 細胞中の位置: cell membrane, extracellular matrix
分子量実験値: 18 KDa / 理論値: 18 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pet 28

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2 mg/mL
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 50mM Tris 50mM NaCl 0.5 mM EDTA, 5 mM CaCl2, pH 7.5
グリッド詳細: 400 mesh copper grid
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: HOMEMADE PLUNGER
詳細: Vitrification instrument: Guillotine-style plunge freezeing device
手法: Small aliquots of sample were applied to 400 mesh copper grids coated with holey carbon film and rapidly frozen by plunging into an ethane slush

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM300FEG/T
温度平均: 103 K
アライメント法Legacy - 非点収差: objective lens astigmatism was corrected at 98,000 times magnification
日付2004年11月15日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 45 / 平均電子線量: 11.8 e/Å2 / Od range: 1.1 / ビット/ピクセル: 8
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 33000 / 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 33000
試料ステージ試料ホルダー: Cryo / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

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画像解析

詳細the particles were selected manualy
CTF補正詳細: each particle
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 25.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: spider / 使用した粒子像数: 830
最終 角度割当詳細: SPIDER theta 36.4 degrees, phi 72 degrees

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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