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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-0959 | ||||||||||||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of RuBisCO-Raf1 from Anabaena sp. PCC 7120 | ||||||||||||||||||
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機能・相同性 | ![]() ribulose bisphosphate carboxylase complex assembly / carboxysome / photorespiration / ribulose-bisphosphate carboxylase / carbon fixation / ribulose-bisphosphate carboxylase activity / reductive pentose-phosphate cycle / photosynthesis / monooxygenase activity / magnesium ion binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.37 Å | ||||||||||||||||||
![]() | Xia LY / Jiang YL / Kong WW / Chen Y / Zhou CZ | ||||||||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Molecular basis for the assembly of RuBisCO assisted by the chaperone Raf1. 著者: Ling-Yun Xia / Yong-Liang Jiang / Wen-Wen Kong / Hui Sun / Wei-Fang Li / Yuxing Chen / Cong-Zhao Zhou / ![]() 要旨: The folding and assembly of RuBisCO, the most abundant enzyme in nature, needs a series of chaperones, including the RuBisCO accumulation factor Raf1, which is highly conserved in cyanobacteria and ...The folding and assembly of RuBisCO, the most abundant enzyme in nature, needs a series of chaperones, including the RuBisCO accumulation factor Raf1, which is highly conserved in cyanobacteria and plants. Here, we report the crystal structures of Raf1 from cyanobacteria Anabaena sp. PCC 7120 and its complex with RuBisCO large subunit RbcL. Structural analyses and biochemical assays reveal that each Raf1 dimer captures an RbcL dimer, with the C-terminal tail inserting into the catalytic pocket, and further mediates the assembly of RbcL dimers to form the octameric core of RuBisCO. Furthermore, the cryo-electron microscopy structures of the RbcL-Raf1-RbcS assembly intermediates enable us to see a dynamic assembly process from RbcLRaf1 to the holoenzyme RbcLRbcS. In vitro assays also indicate that Raf1 can attenuate and reverse CcmM-mediated cyanobacterial RuBisCO condensation. Combined with previous findings, we propose a putative model for the assembly of cyanobacterial RuBisCO coordinated by the chaperone Raf1. | ||||||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 49.4 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 14.1 KB 14.1 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 61.6 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 505 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 504.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 6.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.04 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : Ternary complex of RuBisCO with the chaperone Raf1
全体 | 名称: Ternary complex of RuBisCO with the chaperone Raf1 |
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要素 |
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-超分子 #1: Ternary complex of RuBisCO with the chaperone Raf1
超分子 | 名称: Ternary complex of RuBisCO with the chaperone Raf1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 900 KDa |
-分子 #1: All5250 protein
分子 | 名称: All5250 protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() 株: PCC 7120 / SAG 25.82 / UTEX 2576 |
分子量 | 理論値: 18.391881 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: QRPAPIPPFF RFDTEDELPR IVPVVGQLPL KAEELKAVPL VEEIEPFRLV KFSGEQAWVA LPGWQVLLAA EDPVTILATS DRFPKQNQT EPGPVLVVVD RSQREWNDFS YFVVDHDGEL DFQWFETKPE FPILGKVIIL VRPRRILDEN VTKDSWQIDE |
-分子 #2: Ribulose bisphosphate carboxylase small chain
分子 | 名称: Ribulose bisphosphate carboxylase small chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ribulose-bisphosphate carboxylase |
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由来(天然) | 生物種: ![]() 株: PCC 7120 / SAG 25.82 / UTEX 2576 |
分子量 | 理論値: 12.840725 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: MQTLPKERRY ETLSYLPPLT DVQIEKQVQY ILSQGYIPAV EFNEVSEPTE LYWTLWKLPL FGAKTSREVL AEVQSCRSQY PGHYIRVVG FDNIKQCQIL SFIVHKPSRY |
-分子 #3: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
分子 | 名称: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ribulose-bisphosphate carboxylase |
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由来(天然) | 生物種: ![]() 株: PCC 7120 / SAG 25.82 / UTEX 2576 |
分子量 | 理論値: 53.112125 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: MSYAQTKTQT KSGYKAGVQD YRLTYYTPDY TPKDTDILAA FRVTPQPGVP FEEAAAAVAA ESSTGTWTTV WTDLLTDLDR YKGRCYDIE PVPGEDNQFI AYIAYPLDLF EEGSITNVLT SIVGNVFGFK ALRALRLEDI RFPVAYIKTF QGPPHGIQVE R DKLNKYGR ...文字列: MSYAQTKTQT KSGYKAGVQD YRLTYYTPDY TPKDTDILAA FRVTPQPGVP FEEAAAAVAA ESSTGTWTTV WTDLLTDLDR YKGRCYDIE PVPGEDNQFI AYIAYPLDLF EEGSITNVLT SIVGNVFGFK ALRALRLEDI RFPVAYIKTF QGPPHGIQVE R DKLNKYGR PLLGCTIKPK LGLSAKNYGR AVYECLRGGL DFTKDDENIN SAPFQRWRDR FLFVADAITK AQAETGEIKG HY LNVTAPT CEEMLKRAEY AKELKQPIIM HDYLTAGFTA NTTLARWCRD NGVLLHIHRA MHAVIDRQKN HGIHFRVLAK ALR LSGGDH IHTGTVVGKL EGERGITMGF VDLLRENYVE QDKSRGIYFT QDWASLPGVM AVASGGIHVW HMPALVEIFG DDSV LQFGG GTLGHPWGNA PGATANRVAL EACVQARNEG RNLAREGNDV IREAAKWSPE LAVACELWKE IKFEFEAMDT V |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 8 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: DIFFRACTION |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: PDB ENTRY PDBモデル - PDB ID: |
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最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C4 (4回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.37 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 149382 |
初期 角度割当 | タイプ: PROJECTION MATCHING |
最終 角度割当 | タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION |