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- EMDB-0827: The R15G mutant of human Cx31.3/GJC3 connexin hemichannel -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-0827
タイトルThe R15G mutant of human Cx31.3/GJC3 connexin hemichannel
マップデータsharpening map
試料
  • 複合体: The R15G mutant of human Cx31.3/GJC3 connexin hemichannel
    • タンパク質・ペプチド: Gap junction gamma-3 protein
  • リガンド: Lauryl Maltose Neopentyl Glycol
キーワードGap junction / Hemichannel / Hexamer / ATP release / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


connexin complex / gap junction channel activity / myelination / sensory perception of sound / cell-cell signaling / myelin sheath / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Connexin / Connexin, N-terminal / Connexin, conserved site / Gap junction protein, cysteine-rich domain / Connexin, N-terminal domain superfamily / Connexin / Connexins signature 1. / Connexins signature 2. / Connexin homologues / Gap junction channel protein cysteine-rich domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Gap junction gamma-3 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.63 Å
データ登録者Lee HJ / Jeong H
資金援助 韓国, 1件
OrganizationGrant number国
National Research Foundation (Korea)NRF-2018R1C1B6004447 韓国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2020
タイトル: Cryo-EM structure of human Cx31.3/GJC3 connexin hemichannel.
著者: Hyuk-Joon Lee / Hyeongseop Jeong / Jaekyung Hyun / Bumhan Ryu / Kunwoong Park / Hyun-Ho Lim / Jejoong Yoo / Jae-Sung Woo /
要旨: Connexin family proteins assemble into hexameric channels called hemichannels/connexons, which function as transmembrane channels or dock together to form gap junction intercellular channels (GJIChs). ...Connexin family proteins assemble into hexameric channels called hemichannels/connexons, which function as transmembrane channels or dock together to form gap junction intercellular channels (GJIChs). We determined the cryo-electron microscopy structures of human connexin 31.3 (Cx31.3)/GJC3 hemichannels in the presence and absence of calcium ions and with a hearing-loss mutation R15G at 2.3-, 2.5-, and 2.6-Å resolutions, respectively. Compared with available structures of GJICh in open conformation, Cx31.3 hemichannel shows substantial structural changes of highly conserved regions in the connexin family, including opening of calcium ion-binding tunnels, reorganization of salt-bridge networks, exposure of lipid-binding sites, and collocation of amino-terminal helices at the cytoplasmic entrance. We also found that the hemichannel has a pore with a diameter of ~8 Å and selectively transports chloride ions. Our study provides structural insights into the permeant selectivity of Cx31.3 hemichannel.
履歴
登録2019年10月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年9月9日-
マップ公開2020年9月9日-
更新2024年11月6日-
現状2024年11月6日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6l3v
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_0827.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_0827.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈sharpening map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.86 Å/pix.
x 320 pix.
= 276.16 Å		0.86 Å/pix.
x 320 pix.
= 276.16 Å		0.86 Å/pix.
x 320 pix.
= 276.16 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.863 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.0 / ムービー #1: 1
最小 - 最大-4.435458 - 6.757541
平均 (標準偏差)0.0009705479 (±0.27566978)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 276.16 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.8630.8630.863
M x/y/z320320320
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z276.160276.160276.160
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-31-35-52
NX/NY/NZ11798209
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS320320320
D min/max/mean-4.4356.7580.001

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添付データ

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ハーフマップ: half map 1

ファイルemd_0827_half_map_1.map
注釈half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map 2

ファイルemd_0827_half_map_2.map
注釈half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : The R15G mutant of human Cx31.3/GJC3 connexin hemichannel

全体名称: The R15G mutant of human Cx31.3/GJC3 connexin hemichannel
要素
  • 複合体: The R15G mutant of human Cx31.3/GJC3 connexin hemichannel
    • タンパク質・ペプチド: Gap junction gamma-3 protein
  • リガンド: Lauryl Maltose Neopentyl Glycol

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超分子 #1: The R15G mutant of human Cx31.3/GJC3 connexin hemichannel

超分子名称: The R15G mutant of human Cx31.3/GJC3 connexin hemichannel
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Gap junction gamma-3 protein

分子名称: Gap junction gamma-3 protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 31.239225 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MCGRFLRRLL AEESGRSTPV GRLLLPVLLG FRLVLLAASG PGVYGDEQSE FVCHTQQPGC KAACFDAFHP LSPLRFWVFQ VILVAVPSA LYMGFTLYHV IWHWELSGKG KEEETLIQGR EGNTDVPGAG SLRLLWAYVA QLGARLVLEG AALGLQYHLY G FQMPSSFA ...文字列:
MCGRFLRRLL AEESGRSTPV GRLLLPVLLG FRLVLLAASG PGVYGDEQSE FVCHTQQPGC KAACFDAFHP LSPLRFWVFQ VILVAVPSA LYMGFTLYHV IWHWELSGKG KEEETLIQGR EGNTDVPGAG SLRLLWAYVA QLGARLVLEG AALGLQYHLY G FQMPSSFA CRREPCLGSI TCNLSRPSEK TIFLKTMFGV SGFCLLFTFL ELVLLGLGRW WRTWKHKSSS SKYFLTSEST RR HKKATDS LPVVETKEQF QEAVPGRSLA QEKQRPVGPR DA

UniProtKB: Gap junction gamma-3 protein

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分子 #2: Lauryl Maltose Neopentyl Glycol

分子名称: Lauryl Maltose Neopentyl Glycol / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 6 / 式: LMN
分子量理論値: 1.005188 KDa
Chemical component information

ChemComp-AV0:
Lauryl Maltose Neopentyl Glycol / ラウリルマルト-スネオペンチルグリコ-ル

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
平均電子線量: 45.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE / 詳細: Stochastic Gradient Descent (SGD) algorithm
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C6 (6回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.63 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.0) / 使用した粒子像数: 205646
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 詳細: Branch-and-bound maximum likelihood algorithm
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.0) / 詳細: Branch-and-bound maximum likelihood algorithm
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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