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万見
- EMDB-0140: Single Particle Cryo-EM map of human Transferrin receptor 1 - H-F... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-0140
タイトルSingle Particle Cryo-EM map of human Transferrin receptor 1 - H-Ferritin complex.
マップデータMap at 3.9 A of the human CD71 receptor and human H-Ferritin
試料
  • 複合体: Complex of the ectodomain of human Transferrin Receptor 1 and H-chain Ferritin
    • 複合体: C H-chain Ferritin
      • タンパク質・ペプチド: Ferritin heavy chain
    • 複合体: Ectodomain of human Transferrin Receptor 1
      • タンパク質・ペプチド: Transferrin receptor protein 1
キーワードTransferrin Receptor 1 / Ferritin / Complex / Single Particle Cryo-EM / METAL BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


transferrin receptor activity / postsynaptic recycling endosome membrane / negative regulation of mitochondrial fusion / transferrin transport / Transferrin endocytosis and recycling / positive regulation of isotype switching / response to manganese ion / response to copper ion / Differentiation of Keratinocytes in Interfollicular Epidermis in Mammalian Skin / response to iron ion ...transferrin receptor activity / postsynaptic recycling endosome membrane / negative regulation of mitochondrial fusion / transferrin transport / Transferrin endocytosis and recycling / positive regulation of isotype switching / response to manganese ion / response to copper ion / Differentiation of Keratinocytes in Interfollicular Epidermis in Mammalian Skin / response to iron ion / iron ion sequestering activity / RND1 GTPase cycle / ferritin complex / RND2 GTPase cycle / Scavenging by Class A Receptors / negative regulation of ferroptosis / RHOB GTPase cycle / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / ferroxidase / RHOC GTPase cycle / RHOJ GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / autolysosome / ferroxidase activity / CDC42 GTPase cycle / RHOH GTPase cycle / RHOG GTPase cycle / RHOA GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / response to retinoic acid / transport across blood-brain barrier / negative regulation of fibroblast proliferation / clathrin-coated pit / positive regulation of B cell proliferation / positive regulation of T cell proliferation / RAC1 GTPase cycle / response to nutrient / Hsp70 protein binding / ferric iron binding / autophagosome / osteoclast differentiation / cellular response to leukemia inhibitory factor / acute-phase response / positive regulation of protein-containing complex assembly / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / Iron uptake and transport / ferrous iron binding / HFE-transferrin receptor complex / recycling endosome / receptor internalization / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / positive regulation of protein localization to nucleus / recycling endosome membrane / cellular response to xenobiotic stimulus / tertiary granule lumen / melanosome / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / extracellular vesicle / double-stranded RNA binding / Clathrin-mediated endocytosis / iron ion transport / virus receptor activity / cytoplasmic vesicle / basolateral plasma membrane / blood microparticle / ficolin-1-rich granule lumen / intracellular iron ion homeostasis / response to hypoxia / early endosome / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / endosome / endosome membrane / intracellular signal transduction / immune response / iron ion binding / external side of plasma membrane / negative regulation of cell population proliferation / intracellular membrane-bounded organelle / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex binding / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / cell surface / protein homodimerization activity / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Transferrin receptor protein 1/2, PA domain / Transferrin receptor-like, dimerisation domain / Transferrin receptor-like, dimerisation domain superfamily / Glutamate carboxypeptidase 2-like / Transferrin receptor-like dimerisation domain / PA domain superfamily / PA domain / PA domain / Peptidase M28 / Peptidase family M28 ...Transferrin receptor protein 1/2, PA domain / Transferrin receptor-like, dimerisation domain / Transferrin receptor-like, dimerisation domain superfamily / Glutamate carboxypeptidase 2-like / Transferrin receptor-like dimerisation domain / PA domain superfamily / PA domain / PA domain / Peptidase M28 / Peptidase family M28 / Ferritin iron-binding regions signature 1. / Ferritin iron-binding regions signature 2. / Ferritin, conserved site / Ferritin / Ferritin-like diiron domain / Ferritin-like diiron domain profile. / Ferritin/DPS protein domain / Ferritin-like domain / Ferritin-like / Ferritin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Transferrin receptor protein 1 / Ferritin heavy chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Testi C / Montemiglio LC
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Cryo-EM structure of the human ferritin-transferrin receptor 1 complex.
著者: Linda Celeste Montemiglio / Claudia Testi / Pierpaolo Ceci / Elisabetta Falvo / Martina Pitea / Carmelinda Savino / Alessandro Arcovito / Giovanna Peruzzi / Paola Baiocco / Filippo Mancia / ...著者: Linda Celeste Montemiglio / Claudia Testi / Pierpaolo Ceci / Elisabetta Falvo / Martina Pitea / Carmelinda Savino / Alessandro Arcovito / Giovanna Peruzzi / Paola Baiocco / Filippo Mancia / Alberto Boffi / Amédée des Georges / Beatrice Vallone /
要旨: Human transferrin receptor 1 (CD71) guarantees iron supply by endocytosis upon binding of iron-loaded transferrin and ferritin. Arenaviruses and the malaria parasite exploit CD71 for cell invasion ...Human transferrin receptor 1 (CD71) guarantees iron supply by endocytosis upon binding of iron-loaded transferrin and ferritin. Arenaviruses and the malaria parasite exploit CD71 for cell invasion and epitopes on CD71 for interaction with transferrin and pathogenic hosts were identified. Here, we provide the molecular basis of the CD71 ectodomain-human ferritin interaction by determining the 3.9 Å resolution single-particle cryo-electron microscopy structure of their complex and by validating our structural findings in a cellular context. The contact surfaces between the heavy-chain ferritin and CD71 largely overlap with arenaviruses and Plasmodium vivax binding regions in the apical part of the receptor ectodomain. Our data account for transferrin-independent binding of ferritin to CD71 and suggest that select pathogens may have adapted to enter cells by mimicking the ferritin access gate.
履歴
登録2018年7月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年8月8日-
マップ公開2019年3月27日-
更新2024年10月23日-
現状2024年10月23日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 2.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 2.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6h5i
  • 表面レベル: 2.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6h5i
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_0140.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_0140.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Map at 3.9 A of the human CD71 receptor and human H-Ferritin
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
1.33 Å/pix.
x 256 pix.
= 340.48 Å		1.33 Å/pix.
x 256 pix.
= 340.48 Å		1.33 Å/pix.
x 256 pix.
= 340.48 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.33 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.8 / ムービー #1: 2.5
最小 - 最大-11.31752 - 20.555223000000002
平均 (標準偏差)-0.000000000004483 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 340.48 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.331.331.33
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z340.480340.480340.480
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ256256256
MAP C/R/S321
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-11.31820.555-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Complex of the ectodomain of human Transferrin Receptor 1 and H-c...

全体名称: Complex of the ectodomain of human Transferrin Receptor 1 and H-chain Ferritin
要素
  • 複合体: Complex of the ectodomain of human Transferrin Receptor 1 and H-chain Ferritin
    • 複合体: C H-chain Ferritin
      • タンパク質・ペプチド: Ferritin heavy chain
    • 複合体: Ectodomain of human Transferrin Receptor 1
      • タンパク質・ペプチド: Transferrin receptor protein 1

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超分子 #1: Complex of the ectodomain of human Transferrin Receptor 1 and H-c...

超分子名称: Complex of the ectodomain of human Transferrin Receptor 1 and H-chain Ferritin
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all

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超分子 #2: C H-chain Ferritin

超分子名称: C H-chain Ferritin / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: Ectodomain of human Transferrin Receptor 1

超分子名称: Ectodomain of human Transferrin Receptor 1 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Ferritin heavy chain

分子名称: Ferritin heavy chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 24 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ferroxidase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 20.116547 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
TSQVRQNYHQ DSEAAINRQI NLELYASYVY LSMSYYFDRD DVALKNFAKY FLHQSHEERE HAEKLMKLQN QRGGRIFLQD IKKPDCDDW ESGLNAMECA LHLEKNVNQS LLELHKLATD KNDPHLCDFI ETHYLNEQVK AIKELGDHVT NLRKMGAPES G LAEYLFDK HTLG

UniProtKB: Ferritin heavy chain

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分子 #2: Transferrin receptor protein 1

分子名称: Transferrin receptor protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 71.807258 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: RLYWDDLKRK LSEKLDSTDF TSTIKLLNEN SYVPREAGSQ KDENLALYVE NQFREFKLSK VWRDQHFVKI QVKDSAQNSV IIVDKNGRL VYLVENPGGY VAYSKAATVT GKLVHANFGT KKDFEDLYTP VNGSIVIVRA GKITFAEKVA NAESLNAIGV L IYMDQTKF ...文字列:
RLYWDDLKRK LSEKLDSTDF TSTIKLLNEN SYVPREAGSQ KDENLALYVE NQFREFKLSK VWRDQHFVKI QVKDSAQNSV IIVDKNGRL VYLVENPGGY VAYSKAATVT GKLVHANFGT KKDFEDLYTP VNGSIVIVRA GKITFAEKVA NAESLNAIGV L IYMDQTKF PIVNAELSFF GHAHLGTGDP YTPGFPSFNH TQFPPSRSSG LPNIPVQTIS RAAAEKLFGN MEGDCPSDWK TD STCRMVT SESKNVKLTV SNVLKEIKIL NIFGVIKGFV EPDHYVVVGA QRDAWGPGAA KSGVGTALLL KLAQMFSDMV LKD GFQPSR SIIFASWSAG DFGSVGATEW LEGYLSSLHL KAFTYINLDK AVLGTSNFKV SASPLLYTLI EKTMQNVKHP VTGQ FLYQD SNWASKVEKL TLDNAAFPFL AYSGIPAVSF CFCEDTDYPY LGTTMDTYKE LIERIPELNK VARAAAEVAG QFVIK LTHD VELNLDYERY NSQLLSFVRD LNQYRADIKE MGLSLQWLYS ARGDFFRATS RLTTDFGNAE KTDRFVMKKL NDRVMR VEY HFLSPYVSPK ESPFRHVFWG SGSHTLPALL ENLKLRKQNN GAFNETLFRN QLALATWTIQ GAANALSGDV WDIDNEF

UniProtKB: Transferrin receptor protein 1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.2 mg/mL
緩衝液pH: 7.2
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: OTHER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 73700
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

2788

最終 再構成使用したクラス数: 3 / 想定した対称性 - 点群: O (正8面体型対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 53878
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 3次元分類クラス数: 8 / ソフトウェア - 名称: RELION

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

3ajo

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

3kas

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化プロトコル: OTHER
得られたモデル

PDB-6h5i:
Single Particle Cryo-EM map of human Transferrin receptor 1 - H-Ferritin complex.

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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