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万見
- EMDB-7794: Thermostabilized phosphorylated chicken CFTR -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-7794
タイトルThermostabilized phosphorylated chicken CFTR
マップデータBinned Sharp map PKA-treated chTS
試料
  • 細胞: CFTR
    • タンパク質・ペプチド: Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
キーワードCFTR / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


RHO GTPases regulate CFTR trafficking / RHOQ GTPase cycle / ABC-family proteins mediated transport / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Aggrephagy / Clathrin-mediated endocytosis / Ub-specific processing proteases / channel-conductance-controlling ATPase / intracellularly ATP-gated chloride channel activity / bicarbonate transport ...RHO GTPases regulate CFTR trafficking / RHOQ GTPase cycle / ABC-family proteins mediated transport / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Aggrephagy / Clathrin-mediated endocytosis / Ub-specific processing proteases / channel-conductance-controlling ATPase / intracellularly ATP-gated chloride channel activity / bicarbonate transport / bicarbonate transmembrane transporter activity / chloride channel complex / ATPase-coupled transmembrane transporter activity / ABC-type transporter activity / chloride transmembrane transport / isomerase activity / transmembrane transport / recycling endosome membrane / early endosome membrane / apical plasma membrane / endoplasmic reticulum membrane / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / CFTR regulator domain / Cystic fibrosis TM conductance regulator (CFTR), regulator domain / Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator / : / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site ...: / CFTR regulator domain / Cystic fibrosis TM conductance regulator (CFTR), regulator domain / Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator / : / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator / Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.6 Å
データ登録者Fay JF / Riordan JR
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2018
タイトル: Cryo-EM Visualization of an Active High Open Probability CFTR Anion Channel.
著者: Jonathan F Fay / Luba A Aleksandrov / Timothy J Jensen / Liying L Cui / Joseph N Kousouros / Lihua He / Andrei A Aleksandrov / Drew S Gingerich / John R Riordan / James Z Chen /
要旨: The cystic fibrosis transmembrane conductance regulator (CFTR) anion channel, crucial to epithelial salt and water homeostasis, and defective due to mutations in its gene in patients with cystic ...The cystic fibrosis transmembrane conductance regulator (CFTR) anion channel, crucial to epithelial salt and water homeostasis, and defective due to mutations in its gene in patients with cystic fibrosis, is a unique member of the large family of ATP-binding cassette transport proteins. Regulation of CFTR channel activity is stringently controlled by phosphorylation and nucleotide binding. Structural changes that underlie transitions between active and inactive functional states are not yet fully understood. Indeed the first 3D structures of dephosphorylated, ATP-free, and phosphorylated ATP-bound states were only recently reported. Here we have determined the structure of inactive and active states of a thermally stabilized CFTR, the latter with a very high channel open probability, confirmed after reconstitution into proteoliposomes. These structures, obtained at nominal resolution of 4.3 and 6.6 Å, reveal a unique repositioning of the transmembrane helices and regulatory domain density that provide insights into the structural transition between active and inactive functional states of CFTR. Moreover, we observe an extracellular vestibule that may provide anion access to the pore due to the conformation of transmembrane helices 7 and 8 that differs from the previous orthologue CFTR structures. In conclusion, our work contributes detailed structural information on an active, open state of the CFTR anion channel.
履歴
登録2018年4月16日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年5月30日-
マップ公開2018年10月17日-
更新2024年3月13日-
現状2024年3月13日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.571
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.571
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6d3s
  • 表面レベル: 0.571
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_7794.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_7794.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 15.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Binned Sharp map PKA-treated chTS
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.71 Å/pix.
x 160 pix.
= 273.6 Å		1.71 Å/pix.
x 160 pix.
= 273.6 Å		1.71 Å/pix.
x 160 pix.
= 273.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.71 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.571 / ムービー #1: 0.571
最小 - 最大-0.6483847 - 1.5729154
平均 (標準偏差)0.0082366355 (±0.06934322)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ160160160
Spacing160160160
セルA=B=C: 273.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.711.711.71
M x/y/z160160160
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z273.600273.600273.600
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ450450450
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS160160160
D min/max/mean-0.6481.5730.008

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添付データ

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ハーフマップ: half map

ファイルemd_7794_half_map_1.map
注釈half map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: other half map

ファイルemd_7794_half_map_2.map
注釈other half map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : CFTR

全体名称: CFTR
要素
  • 細胞: CFTR
    • タンパク質・ペプチド: Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

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超分子 #1: CFTR

超分子名称: CFTR / タイプ: cell / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ)

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分子 #1: Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator

分子名称: Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ec: 3.6.3.49
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ)
分子量理論値: 162.637438 KDa
組換発現生物種: Cricetinae (ネズミ)
配列文字列: MQRSPLEKAN IFSKLFFRWT KPILKKGYRQ RLELSDIYQI PSADSADNLS EKLEREWDRE LATSKKKPKL INALRRCFFW KFMFYGILL YLGEVTKSVQ PLLLGRIIAS YDPDNSSERS IAYYLGIGLC LLFLVRTLLI HPSIFGLHHI GMQIRIALFS L IYKKTLKL ...文字列:
MQRSPLEKAN IFSKLFFRWT KPILKKGYRQ RLELSDIYQI PSADSADNLS EKLEREWDRE LATSKKKPKL INALRRCFFW KFMFYGILL YLGEVTKSVQ PLLLGRIIAS YDPDNSSERS IAYYLGIGLC LLFLVRTLLI HPSIFGLHHI GMQIRIALFS L IYKKTLKL SSKVLDKIST GQLVSLLSNN LNKFDEGLAL AHFVWIAPLQ VALLMGLLWD MLQASAFAGL AFLIVMAFFQ AW LGQMMMK YRDKRAGKIN ERLVITSEII ENIQSVKAYC WEDAMEKMIE SLRETELKLT RKAAYVRYFN SSAFFFSGFF VVF LAVVPY AVTKGIILRK IFTTISFCIV LRMTVTRQFP GSVQTWYDSI GAINKIQDFL LKEEYKALEY NLTTTGVEVD KVTA FWDEH ASPVLQDINF KIEKGELLAV SGSTGSGKTS LLMLIMGELE PSEGKIKHSG RISFSPQVSW IMPGTIKENI IFGVS YDEY RYKSVIQACQ LEEDILKFPD KDYTVLGEGG IILSGGQRAR ISLARAVYKD ADLYLMDSPF GYLDIFTEKE IFESCV CKL MANKTRILVT SKLEHLKIAD KILILHEGSC YFYGTFSELQ GQRPDFSSEL MGFDSFDQFS AERRNSIITE TLRRFSF EG ESMGSRNEMK KQSFKQTSDF NDKRKNSIII NPLNAGRKLS IMQKNGTQVN GLEDGHIDSP ERRISLVPDL EQGDVGLP R SNMLNSDHML QSRRRQSVLS LMTGTSVNQG PHVSKKGSTS FRKMSVVPQT NLSSEIDIYT RRLSRDSILD ITDEINEED LKECFTDDAE SMGTVTTWNT YFRYITIHKS LIFVLILCVT IFLLEVAASL VLLLFLQKAA QINATQPENA TSDNPPVIIT DTSSYYMIY IYVGIADTLL AMGIFRGLPL VHTLITVSKT LHQKMVHAVL YAPMSTFNSL KAGGILNRFS KDTAILDDLL P LTVFDLIQ LILIVIGAIT VVSILQPYIF LASVPVIAAF IVLRAYFLHT SQQLKQLESE ARSPIFTHLV TSLKGLWTLR AF GRQPYFE TLFHKALNLH TANWFLYLST LRWFQMRIEM IFVVFFSAVA FISIITTGDG PGRVGIILTL AMNIMGTLQW AVN SSIDVD SLMRSVSRIF KFIDMPTEEM KTIKPQKNNQ FSDALIIENR HVKDEKNWPS GGQMTVTDLT ARYTEGGTAV LENI SFSIS SGQTVGLLGR TGSGKSTLLF AFLRLLNTEG DIQIDGVSWN TVSLQQWRKA FGVIPQKVFI FSGTFRKNLD PYGQW NDEE IWKVAEEVGL KSVIEQFPGQ LDFVLVDGGC VLSHGHKQLM CLARSVLSKA KILLLDEPSA HLDPITSQVI RKTLKH AFA DCTVVLSESR LEAILECQRF LVIEDNKMRQ YESIQKLLSE KSSLRQSGSG GGGGGSLEVL FQGDHHHHHH HHHH

UniProtKB: Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator

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分子 #2: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 2 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態cell

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試料調製

濃度3.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
0.15 MNaclSodium chloride
0.04 MTris-HCl
0.005 MATP-Mg
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 3410 / 平均電子線量: 42.0 e/Å2
詳細: I had better girds but the vacuum crashed for the grids in the autoloader.
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 700000
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 57826
初期 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: OTHER / 当てはまり具合の基準: iFSC, elec_dens_fast
得られたモデル

PDB-6d3s:
Thermostabilized phosphorylated chicken CFTR

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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