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- EMDB-72703: Two CAP-1 Bound to the Pointed End of Cofilin F-actin -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-72703
タイトルTwo CAP-1 Bound to the Pointed End of Cofilin F-actin
マップデータ
試料
  • 複合体: Complex of the Cyclase Associated Protein-1 bound to F-actin
    • 複合体: Cyclase Associated Protein-1
      • タンパク質・ペプチド: Adenylyl cyclase-associated protein 1
    • 複合体: Actin, alpha skeletal muscle
      • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
    • 複合体: Cofilin-2
      • タンパク質・ペプチド: Cofilin-2
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードCytoskeleton / Actin / Filament / Helical / PROTEIN FIBRIL
機能・相同性
機能・相同性情報


ameboidal-type cell migration / actin filament fragmentation / : / positive regulation of actin filament depolymerization / Role of ABL in ROBO-SLIT signaling / modification of postsynaptic actin cytoskeleton / actin filament severing / actin filament depolymerization / I band / cytoskeletal motor activator activity ...ameboidal-type cell migration / actin filament fragmentation / : / positive regulation of actin filament depolymerization / Role of ABL in ROBO-SLIT signaling / modification of postsynaptic actin cytoskeleton / actin filament severing / actin filament depolymerization / I band / cytoskeletal motor activator activity / sarcomere organization / cortical actin cytoskeleton / muscle cell cellular homeostasis / myosin heavy chain binding / tropomyosin binding / actin filament bundle / troponin I binding / filamentous actin / mesenchyme migration / establishment or maintenance of cell polarity / skeletal muscle myofibril / adenylate cyclase binding / actin filament bundle assembly / striated muscle thin filament / skeletal muscle thin filament assembly / actin monomer binding / skeletal muscle tissue development / activation of adenylate cyclase activity / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / actin filament polymerization / receptor-mediated endocytosis / actin filament organization / filopodium / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Z disc / nuclear matrix / cell morphogenesis / calcium-dependent protein binding / azurophil granule lumen / actin filament binding / Platelet degranulation / lamellipodium / actin cytoskeleton / presynapse / actin binding / cell body / postsynapse / protein domain specific binding / focal adhesion / hydrolase activity / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / glutamatergic synapse / magnesium ion binding / signal transduction / : / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Adenylate cyclase-associated CAP, N-terminal / CAP, conserved site, N-terminal / CAP, conserved site, C-terminal / Adenylate cyclase-associated CAP, N-terminal domain superfamily / : / CAP N-terminal conserved motif / CAP, N-terminal domain / CAP protein signature 1. / CAP protein signature 2. / Adenylate cyclase-associated CAP ...Adenylate cyclase-associated CAP, N-terminal / CAP, conserved site, N-terminal / CAP, conserved site, C-terminal / Adenylate cyclase-associated CAP, N-terminal domain superfamily / : / CAP N-terminal conserved motif / CAP, N-terminal domain / CAP protein signature 1. / CAP protein signature 2. / Adenylate cyclase-associated CAP / Adenylate cyclase-associated CAP, C-terminal / Adenylate cyclase associated (CAP) C terminal / Adenylate cyclase-associated CAP, C-terminal superfamily / CARP motif / Domain in CAPs (cyclase-associated proteins) and X-linked retinitis pigmentosa 2 gene product. / C-CAP/cofactor C-like domain / C-CAP/cofactor C-like domain profile. / Cyclase-associated protein CAP/septum formation inhibitor MinC, C-terminal / ADF/Cofilin / Actin-depolymerising factor homology domain / Cofilin/tropomyosin-type actin-binding protein / ADF-H domain profile. / Actin depolymerisation factor/cofilin -like domains / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Actin, alpha skeletal muscle / Adenylyl cyclase-associated protein 1 / Cofilin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.58 Å
データ登録者Palmer NJ / Dominguez R
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Mechanisms of Actin Filament Depolymerization by Cyclase Associated Protein-1 and Cofilin-2
著者: Palmer NJ / Boczkowska M / Rebowski G / Dominguez R
履歴
登録2025年9月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年3月4日-
マップ公開2026年3月4日-
更新2026年3月4日-
現状2026年3月4日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_72703.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_72703.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1000 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.54 Å/pix.
x 640 pix.
= 345.6 Å		0.54 Å/pix.
x 640 pix.
= 345.6 Å		0.54 Å/pix.
x 640 pix.
= 345.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.54 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.14
最小 - 最大-0.09313195 - 0.5826961
平均 (標準偏差)0.0066455007 (±0.022044824)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ640640640
Spacing640640640
セルA=B=C: 345.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Complex of the Cyclase Associated Protein-1 bound to F-actin

全体名称: Complex of the Cyclase Associated Protein-1 bound to F-actin
要素
  • 複合体: Complex of the Cyclase Associated Protein-1 bound to F-actin
    • 複合体: Cyclase Associated Protein-1
      • タンパク質・ペプチド: Adenylyl cyclase-associated protein 1
    • 複合体: Actin, alpha skeletal muscle
      • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
    • 複合体: Cofilin-2
      • タンパク質・ペプチド: Cofilin-2
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: Complex of the Cyclase Associated Protein-1 bound to F-actin

超分子名称: Complex of the Cyclase Associated Protein-1 bound to F-actin
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3

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超分子 #2: Cyclase Associated Protein-1

超分子名称: Cyclase Associated Protein-1 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: Actin, alpha skeletal muscle

超分子名称: Actin, alpha skeletal muscle / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)

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超分子 #4: Cofilin-2

超分子名称: Cofilin-2 / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Actin, alpha skeletal muscle

分子名称: Actin, alpha skeletal muscle / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
分子量理論値: 41.978773 KDa
配列文字列: CDEDETTALV CDNGSGLVKA GFAGDDAPRA VFPSIVGRPR HQGVMVGMGQ KDSYVGDEAQ SKRGILTLKY PIE(HIC)GI ITN WDDMEKIWHH TFYNELRVAP EEHPTLLTEA PLNPKANREK MTQIMFETFN VPAMYVAIQA VLSLYASGRT TGIVLDS GD ...文字列:
CDEDETTALV CDNGSGLVKA GFAGDDAPRA VFPSIVGRPR HQGVMVGMGQ KDSYVGDEAQ SKRGILTLKY PIE(HIC)GI ITN WDDMEKIWHH TFYNELRVAP EEHPTLLTEA PLNPKANREK MTQIMFETFN VPAMYVAIQA VLSLYASGRT TGIVLDS GD GVTHNVPIYE GYALPHAIMR LDLAGRDLTD YLMKILTERG YSFVTTAERE IVRDIKEKLC YVALDFENEM ATAASSSS L EKSYELPDGQ VITIGNERFR CPETLFQPSF IGMESAGIHE TTYNSIMKCD IDIRKDLYAN NVMSGGTTMY PGIADRMQK EITALAPSTM KIKIIAPPER KYSVWIGGSI LASLSTFQQM WITKQEYDEA GPSIVHRKCF

UniProtKB: Actin, alpha skeletal muscle

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分子 #2: Adenylyl cyclase-associated protein 1

分子名称: Adenylyl cyclase-associated protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 51.968309 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MADMQNLVER LERAVGRLEA VSHTSDMHRG YADSPSKAGA APYVQAFDSL LAGPVAEYLK ISKEIGGDVQ KHAEMVHTGL KLERALLVT ASQCQQPAEN KLSDLLAPIS EQIKEVITFR EKNRGSKLFN HLSAVSESIQ ALGWVAMAPK PGPYVKEMND A AMFYTNRV ...文字列:
MADMQNLVER LERAVGRLEA VSHTSDMHRG YADSPSKAGA APYVQAFDSL LAGPVAEYLK ISKEIGGDVQ KHAEMVHTGL KLERALLVT ASQCQQPAEN KLSDLLAPIS EQIKEVITFR EKNRGSKLFN HLSAVSESIQ ALGWVAMAPK PGPYVKEMND A AMFYTNRV LKEYKDVDKK HVDWVKAYLS IWTELQAYIK EFHTTGLAWS KTGPVAKELS GLPSGPSAGS CPPPPPPCPP PP PVSTISC SYESASRSSL FAQINQGESI THALKHVSDD MKTHKNPALK AQSGPVRSGP KPFSAPKPQT SPSPKRATKK EPA VLELEG KKWRVENQEN VSNLVIEDTE LKQVAYIYKC VNTTLQIKGK INSITVDNCK KLGLVFDDVV GIVEIINSKD VKVQ VMGKV PTISINKTDG CHAYLSKNSL DCEIVSAKSS EMNVLIPTEG GDFNEFPVPE QFKTLWNGQK LVTTVTEIAG

UniProtKB: Adenylyl cyclase-associated protein 1

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分子 #3: Cofilin-2

分子名称: Cofilin-2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 18.765627 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MASGVTVNDE VIKVFNDMKV RKSSTQEEIK KRKKAVLFCL SDDKRQIIVE EAKQILVGDI GDTVEDPYTS FVKLLPLNDC RYALYDATY ETKESKKEDL VFIFWAPESA PLKSKMIYAS SKDAIKKKFT GIKHEWQVNG LDDIKDRSTL GEKLGGNVVV S LEGKPL

UniProtKB: Cofilin-2

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分子 #4: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 5 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #5: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 5 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 120 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 89000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.7) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.58 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.7) / 使用した粒子像数: 55287
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.7)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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